Mechanism of imidazole inhibition of a GH1 β-glucosidase (2023)
- Authors:
- USP affiliated authors: SALINAS, ROBERTO KOPKE - IQ ; MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ ; CHAGAS, RAFAEL SIQUEIRA - IQ ; OTSUKA, FELIPE AKIHIRO MELO - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1002/2211-5463.13595
- Subjects: PROTEÍNAS RECOMBINANTES; GLICOSÍDEOS
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: FEBS Open Bio
- ISSN: 2211-5463
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 13, p. 912–925, 2023
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by
-
ABNT
CHAGAS, Rafael Siqueira et al. Mechanism of imidazole inhibition of a GH1 β-glucosidase. FEBS Open Bio, v. 13, p. 912–925, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1002/2211-5463.13595. Acesso em: 09 jan. 2026. -
APA
Chagas, R. S., Otsuka, F. A. M., Pineda, M. A. R., Salinas, R. K., & Marana, S. R. (2023). Mechanism of imidazole inhibition of a GH1 β-glucosidase. FEBS Open Bio, 13, 912–925. doi:10.1002/2211-5463.13595 -
NLM
Chagas RS, Otsuka FAM, Pineda MAR, Salinas RK, Marana SR. Mechanism of imidazole inhibition of a GH1 β-glucosidase [Internet]. FEBS Open Bio. 2023 ; 13 912–925.[citado 2026 jan. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/2211-5463.13595 -
Vancouver
Chagas RS, Otsuka FAM, Pineda MAR, Salinas RK, Marana SR. Mechanism of imidazole inhibition of a GH1 β-glucosidase [Internet]. FEBS Open Bio. 2023 ; 13 912–925.[citado 2026 jan. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/2211-5463.13595 - Ionic strength modulates dimerization and enzyme activity of A-glycosidase
- Homodimerization of a glycoside hydrolase family GH1 β-glucosidase suggests distinct activity of enzyme different states
- Implicações de mutações e conformações na modulação de atividade enzimática em uma β-glicosídeo hidrolase e na tirosina quinase Abl1-KD
- Study with β-Glucosidase from Spodoptera frugiperda: Inhibition by Imidazole and Tris, and Dimerization
- Relação entre estrutura quaternária e cinética enzimática em 'beta'-glicosidases GH1
- Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases
- Combining NMR and computer simulations to evaluate Cdc25B protein flexbility
- Expression, purification and buffering conditions of Cdc25B for NMR data acquisition
- Ligand binding and conformational dynamics of CDC25B phosphatase
- Purificação, atividade, clonagem e expressão da proteína Paraoxonase 1 para estudos estruturais por Ressonância Magnética Nuclear em solução
Informações sobre o DOI: 10.1002/2211-5463.13595 (Fonte: oaDOI API)
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