Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases (2016)
- Authors:
- USP affiliated authors: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ ; SALINAS, ROBERTO KOPKE - IQ ; ARANTES, GUILHERME MENEGON - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1002/prot.25100
- Subjects: ESPECTROSCOPIA DE RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR; PROTEÍNAS
- Language: Inglês
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ABNT
SAYEGH, Raphael Santa Rosa et al. Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases. Proteins, v. 84, n. 11, p. 1567–1575, 2016Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1002/prot.25100. Acesso em: 09 abr. 2026. -
APA
Sayegh, R. S. R., Tamaki, F. K., Marana, S. R., Salinas, R. K., & Arantes, G. M. (2016). Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases. Proteins, 84( 11), 1567–1575. doi:10.1002/prot.25100 -
NLM
Sayegh RSR, Tamaki FK, Marana SR, Salinas RK, Arantes GM. Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases [Internet]. Proteins. 2016 ; 84( 11): 1567–1575.[citado 2026 abr. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.25100 -
Vancouver
Sayegh RSR, Tamaki FK, Marana SR, Salinas RK, Arantes GM. Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases [Internet]. Proteins. 2016 ; 84( 11): 1567–1575.[citado 2026 abr. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.25100 - Combining NMR and computer simulations to evaluate Cdc25B protein flexbility
- Ligand binding and conformational dynamics of CDC25B phosphatase
- Expression, purification and buffering conditions of Cdc25B for NMR data acquisition
- Mutations close to a hub residue affect the distant active site of a GH1 beta-glucosidase
- Role of highly connected residues (hubs) of enzyme structural networks on the substrate specificity
- Study of the correlation between structural network and structural and catalytic properties of beta-glucosidases
- Protein thermal denaturation is modulated by central residues in the protein structure network
- Molecular recognition by CDC25B phosphatases
- Combining free energy simulations and NMR chemical-shift perturbation to identify transient cation−π contacts in proteins
- Purificação, atividade, clonagem e expressão da proteína Paraoxonase 1 para estudos estruturais por Ressonância Magnética Nuclear em solução
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