Combining free energy simulations and NMR chemical-shift perturbation to identify transient cation−π contacts in proteins (2020)
- Authors:
- USP affiliated authors: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ ; ARANTES, GUILHERME MENEGON - IQ ; REIS, ANDRÉ ANVERSA OLIVEIRA - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1021/acs.jcim.9b00859
- Subjects: RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR; PROTEÍNAS
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Publisher place: Washington
- Date published: 2020
- Source:
- Título: Journal of Chemical Information and Modeling
- ISSN: 1549-9596
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 60, n. 2, p. 890–897, 2020
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: green
- Licença: cc-by-nc-nd
-
ABNT
REIS, André Anversa Oliveira et al. Combining free energy simulations and NMR chemical-shift perturbation to identify transient cation−π contacts in proteins. Journal of Chemical Information and Modeling, v. 60, n. 2, p. 890–897, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1021/acs.jcim.9b00859. Acesso em: 28 dez. 2025. -
APA
Reis, A. A. O., Sayegh, R. S. R., Marana, S. R., & Arantes, G. M. (2020). Combining free energy simulations and NMR chemical-shift perturbation to identify transient cation−π contacts in proteins. Journal of Chemical Information and Modeling, 60( 2), 890–897. doi:10.1021/acs.jcim.9b00859 -
NLM
Reis AAO, Sayegh RSR, Marana SR, Arantes GM. Combining free energy simulations and NMR chemical-shift perturbation to identify transient cation−π contacts in proteins [Internet]. Journal of Chemical Information and Modeling. 2020 ; 60( 2): 890–897.[citado 2025 dez. 28 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acs.jcim.9b00859 -
Vancouver
Reis AAO, Sayegh RSR, Marana SR, Arantes GM. Combining free energy simulations and NMR chemical-shift perturbation to identify transient cation−π contacts in proteins [Internet]. Journal of Chemical Information and Modeling. 2020 ; 60( 2): 890–897.[citado 2025 dez. 28 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acs.jcim.9b00859 - Protein thermal denaturation is modulated by central residues in the protein structure network
- Role of highly connected residues (hubs) of enzyme structural networks on the substrate specificity
- Study of the correlation between structural network and structural and catalytic properties of beta-glucosidases
- Mutations close to a hub residue affect the distant active site of a GH1 beta-glucosidase
- Molecular recognition by CDC25B phosphatases
- Estudo da regulação por microRNAs do RNA longo não codificador de proteínas TUG1 envolvido em processos tumorigênicos
- Fosfatase Cdc25B: Interações transientes intramoleculares e complexação com pequenos ligantes
- Combining NMR and computer simulations to evaluate Cdc25B protein flexbility
- Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases
- Expression, purification and buffering conditions of Cdc25B for NMR data acquisition
Informações sobre o DOI: 10.1021/acs.jcim.9b00859 (Fonte: oaDOI API)
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