Ionic strength modulates dimerization and enzyme activity of A-glycosidase (2019)
- Authors:
- USP affiliated authors: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ ; OTSUKA, FELIPE AKIHIRO MELO - IQ ; CHAGAS, RAFAEL SIQUEIRA - IQ ; ALMEIDA, VITOR MEDEIROS - IQ
- Unidade: IQ
- Subjects: ENZIMAS; PROTEÍNAS
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título do periódico: Protein Science
- ISSN: 0961-8368
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 28, suppl. 1, p. 90-91 res. ABS200, 2019
- Conference titles: Annual Symposium of the Protein Society
-
ABNT
OTSUKA, Felipe Akihiro Melo et al. Ionic strength modulates dimerization and enzyme activity of A-glycosidase. Protein Science. Hoboken: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 22 jul. 2024. , 2019 -
APA
Otsuka, F. A. M., Chagas, R. S., Almeida, V. M., Frutoso, M., & Marana, S. R. (2019). Ionic strength modulates dimerization and enzyme activity of A-glycosidase. Protein Science. Hoboken: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. -
NLM
Otsuka FAM, Chagas RS, Almeida VM, Frutoso M, Marana SR. Ionic strength modulates dimerization and enzyme activity of A-glycosidase. Protein Science. 2019 ; 28 90-91 res. ABS200.[citado 2024 jul. 22 ] -
Vancouver
Otsuka FAM, Chagas RS, Almeida VM, Frutoso M, Marana SR. Ionic strength modulates dimerization and enzyme activity of A-glycosidase. Protein Science. 2019 ; 28 90-91 res. ABS200.[citado 2024 jul. 22 ] - Homodimerization of a glycoside hydrolase family GH1 β-glucosidase suggests distinct activity of enzyme different states
- Mechanism of imidazole inhibition of a GH1 β-glucosidase
- Identificação de domínios em β-glicosidases GH1 através da análise de sua estabilidade
- Implicações de mutações e conformações na modulação de atividade enzimática em uma β-glicosídeo hidrolase e na tirosina quinase Abl1-KD
- Optimum temperature may be a misleading parameter in enzyme characterization and application
- Enzyme optimum temperature: constant or relative parameter?
- Role of the triad N46, S106 and T107 and the surface charges in the determination of the acidic pH optimum of digestive lysozymes from Musca domestica
- Additivity of mutational effects on the catalytic activity of a 'beta'glycosidase
- Role of residue E190 in modulating aglycone specificity of a 'beta'-glycosidase from spodoptera frugiperda (SFBGLI50-AF 052729) of family 1
- In vitro evolution of beta-glucosidase from Spodoptera frugiperda, aiming at second generation ethanol
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