Study with β-Glucosidase from Spodoptera frugiperda: Inhibition by Imidazole and Tris, and Dimerization (2024)
- Authors:
- Autor USP: CHAGAS, RAFAEL SIQUEIRA - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.11606/T.46.2024.tde-15042025-123421
- Subjects: BIOQUÍMICA; ENZIMAS; COMPOSTOS HETEROCÍCLICOS; INIBIDORES DE ENZIMAS
- Keywords: β-glucosidase; β-glucosidase; Homodimer; homodímero; Imidazol; Imidazole; Inhibition; Inibição; Tris; Tris
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Abstract: Este trabalho investigou inicialmente a interação e inibição de dois inibidores comuns, imidazol e Tris, na β-glucosidase GH1 de Spodoptera frugiperda (Sfβgly). No primeiro capítulo, demonstramos que o imidazol reduz a atividade da Sfβgly por um mecanismo de inibição competitivo parcial, interagindo com o sítio ativo da enzima e diminuindo a afinidade pelo substrato. O segundo capítulo demonstra que o Tris atua como um inibidor misto linear, formando um complexo ESI que não é produtivo. Ambos os inibidores demonstram que sua presença pode causar subestimações nas constantes cinéticas na caracterização de enzimas do grupo GH1. No terceiro capítulo, a partir de mutações sítio-dirigidas no bolsão de sítio ativo da enzima, desenvolvemos um modelo cinético unificado que integra seis mecanismos básicos de inibição (competitiva, não competitiva e mista) em um único, propondo que esses mecanismos não são compartimentos isolados, mas aspectos de um mesmo modelo. Por fim, no quarto capítulo, investigamos a homodimerização de Sfβgly, evidenciando que a estabilidade do dímero é influenciada por resíduos apolares e ligações de hidrogênio na interface de contato entre os monômeros. Esses resultados não só ampliam a compreensão sobre a oligomerização de enzimas GH1 β-glucosidases, mas também têm implicações significativas para o design e a função de proteínas.
- Imprenta:
- Data da defesa: 23.10.2024
- Status:
- Artigo publicado em periódico de acesso aberto (Gold Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão publicada (Published version)
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-
ABNT
CHAGAS, Rafael Siqueira. Study with β-Glucosidase from Spodoptera frugiperda: Inhibition by Imidazole and Tris, and Dimerization. 2024. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2024. Disponível em: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15042025-123421/. Acesso em: 15 abr. 2026. -
APA
Chagas, R. S. (2024). Study with β-Glucosidase from Spodoptera frugiperda: Inhibition by Imidazole and Tris, and Dimerization (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de https://teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15042025-123421/ -
NLM
Chagas RS. Study with β-Glucosidase from Spodoptera frugiperda: Inhibition by Imidazole and Tris, and Dimerization [Internet]. 2024 ;[citado 2026 abr. 15 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15042025-123421/ -
Vancouver
Chagas RS. Study with β-Glucosidase from Spodoptera frugiperda: Inhibition by Imidazole and Tris, and Dimerization [Internet]. 2024 ;[citado 2026 abr. 15 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15042025-123421/ - Relação entre estrutura quaternária e cinética enzimática em 'beta'-glicosidases GH1
- Homodimerization of a glycoside hydrolase family GH1 β-glucosidase suggests distinct activity of enzyme different states
- Ionic strength modulates dimerization and enzyme activity of A-glycosidase
- Mechanism of imidazole inhibition of a GH1 β-glucosidase
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