Estudo da interação entre a enzima β-glicosidase GH1 Sfβgly e o inibidor Imidazol através de reações de modificação química (2022)
- Authors:
- USP affiliated authors: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ ; CARVALHO, ISABEL DE SOUZA - IQ
- Unidade: IQ
- Subjects: ENZIMOLOGIA; ESCHERICHIA COLI
- Language: Português
- Imprenta:
- Publisher: Pró-Reitoria de Pesquisa da USP
- Publisher place: São Paulo
- Date published: 2022
- Source:
- Conference titles: Simpósio Internacional de Iniciação Cientifíca e Tecnológica da USP/SIICUSP
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ABNT
CARVALHO, Isabel de Souza e MARANA, Sandro Roberto. Estudo da interação entre a enzima β-glicosidase GH1 Sfβgly e o inibidor Imidazol através de reações de modificação química. 2022, Anais.. São Paulo: Pró-Reitoria de Pesquisa da USP, 2022. Disponível em: https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210. Acesso em: 27 dez. 2025. -
APA
Carvalho, I. de S., & Marana, S. R. (2022). Estudo da interação entre a enzima β-glicosidase GH1 Sfβgly e o inibidor Imidazol através de reações de modificação química. In Resumos. São Paulo: Pró-Reitoria de Pesquisa da USP. Recuperado de https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210 -
NLM
Carvalho I de S, Marana SR. Estudo da interação entre a enzima β-glicosidase GH1 Sfβgly e o inibidor Imidazol através de reações de modificação química [Internet]. Resumos. 2022 ;[citado 2025 dez. 27 ] Available from: https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210 -
Vancouver
Carvalho I de S, Marana SR. Estudo da interação entre a enzima β-glicosidase GH1 Sfβgly e o inibidor Imidazol através de reações de modificação química [Internet]. Resumos. 2022 ;[citado 2025 dez. 27 ] Available from: https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210 - Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a ß-glycosidade
- Structural and molecular basis for the acidic pH optimum of digestive lysozymes from housefly Musca domestica
- Characterization of '(β/α)'IND. 8'-barrel β-glycosidase
- A single amino acid residue determines the ratio of hydrolysis to transglycosylation catalyzed by beta-glucosidases
- Using the amino acid network to modulate the hydrolytic activity of beta-Glycosidases
- Protein thermal stability modulated by Hub residues
- Optimum temperature may be a misleading parameter in enzyme characterization and application
- Enzyme optimum temperature: constant or relative parameter?
- Role of the triad N46, S106 and T107 and the surface charges in the determination of the acidic pH optimum of digestive lysozymes from Musca domestica
- Additivity of mutational effects on the catalytic activity of a 'beta'glycosidase
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