Análise estrutural "in silico" da OppA de Aeromonas hydrophila ATCC 7966 (2007)
- Authors:
- Autor USP: FERREIRA, RITA DE CASSIA CAFE - ICB
- Unidade: ICB
- Assunto: MICROBIOLOGIA
- Language: Português
- Abstract: A proteina periplásmica de ligação OppA faz parte do sistema ABC de transporte de oligopeptídios, atuando como apresentador de di-, tri-, tetra- e pentapeptídios para porina específica. Assim como ocorre em outras bactérias Gram negativas, o gene OppA de Aeromonas encontra-se num operon formado, na sequência, pelos genes OppA, OppB e OppC (permease), e OppD e OppF (proteínas de ligação ao ATP). Além deste, outras proteínas de transporte de dipeptídios (DppA) e de transporte de mureina com elevada homologia com a OppA encontram-se presentes no genoma de Aeromonas. A sequência da proteína OppA de A. hydrophila apresenta alta homologia com aquela de E. coli K12 (48% identidade e 68% positividade), S. typhimurium (57% de identidade e 74% positividade), Vibrium fluvialis (60% de identidade e 77% de positividade), entre outras. O transcrito primário da OppA apresenta um peptídio sinal de 25 aminoácidos. Quando comparada com o modelo de OppA de S. typhimurium (1jetA), a OppA de Aeromonas apresenta três residuos a mais nas posições 245, 384 e 498 perfazendo um polipeptídio de 517 áacs. Apesar desta diferença a estrutura tridimensional da OppA de Aeromonas apresenta alta semelhança com o modelo 1jetA (58% de identidade e E-value= 2.148 e-170), mostrando os três domínios típicos e um sitio de ligação que, em princípio, também permite interações eletrostáticas e favorece ligações de hidrogênio com um amplo espectro de peptídios ligantes. Alguns dos resíduosconsiderados importantes na interação peptídio-OppA estão presentes na proteína de Aeromonas, como His 371 e Arg 411 que interagem com a terminação carboxilica de tri e tetrapeptídios, e Tyr 109 que interage com o grupo N- terminal. ) Da mesma forma, outras regiões de ligação ao peptídio ligante como os resíduos 32-34 e 415-417 apresentam alta homologia com o modelo. Entretanto, a OppA de Aeromonas não apresenta resíduos de cisteina, alguns dos quais tem sido considerados importantes (Cys 271 e Cys 417) na interação não polar com a cadeia ? do ligante junto com a Val 34 (Val 35 em Aeromonas). Compensando esta ausência, a OppA de Aeromonas apresenta os resíduos apolares Gly e Ile nas folhas ? paralelas correspondentes que lhe conferem propriedades fisico-químicas semelhantes. De um modo geral, a análise "in silico" da OppA de A. hydrophila confirma a estrutura básica de proteínas de ligação tipo "Venus flytrap" capazes de reconhecer um amplo espectro de ligantes.
- Imprenta:
- Publisher: Sociedade Brasileira de Genética
- Publisher place: Águas de Lindóia
- Date published: 2007
- Source:
- Título: Resumos
- Conference titles: Congresso Brasileiro de Genética
-
ABNT
CATTANI, F. et al. Análise estrutural "in silico" da OppA de Aeromonas hydrophila ATCC 7966. 2007, Anais.. Águas de Lindóia: Sociedade Brasileira de Genética, 2007. . Acesso em: 17 out. 2024. -
APA
Cattani, F., Echeverrigaray, S., Gerhardt, G. J. L., Costa, S. O. P., Ferreira, R. de C. C., & Delamare, A. P. L. (2007). Análise estrutural "in silico" da OppA de Aeromonas hydrophila ATCC 7966. In Resumos. Águas de Lindóia: Sociedade Brasileira de Genética. -
NLM
Cattani F, Echeverrigaray S, Gerhardt GJL, Costa SOP, Ferreira R de CC, Delamare APL. Análise estrutural "in silico" da OppA de Aeromonas hydrophila ATCC 7966. Resumos. 2007 ;[citado 2024 out. 17 ] -
Vancouver
Cattani F, Echeverrigaray S, Gerhardt GJL, Costa SOP, Ferreira R de CC, Delamare APL. Análise estrutural "in silico" da OppA de Aeromonas hydrophila ATCC 7966. Resumos. 2007 ;[citado 2024 out. 17 ] - In silico analysis of polyamine uptake system and molecular cloning of potD of Streptococcus mutans
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- Análise estrutural "in silico" da OppA de Aeromonas hydrophila ATCC 7966
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