Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16) (2002)
- Authors:
- Autor USP: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
- Unidade: ICB
- Assunto: HISTOLOGIA
- Language: Português
- Abstract: As endooligopeptidases EC3.4.24.15 (EP24.15) e EC3.4.24.16 (EP24.16) são enzimas 80% similares, sendo relevantes por participarem do metabolismo de peptídeos no meio intra e extracelular. Embora elas não apresentem um peptídeo sinal para entrada na via secretória clássica, ambas são descritas como proteínas secretadas. A partir da estrutura cristalográfica da EP24.16, seguida da modelagem molecular para a EP24.15, pode-se inferir que a região N-terminal dessas proteínas, desestruturada espacialmente, possa participar do tráfego celular que culmina com a secreção. O mecanismo secretório dessas proteínas, que não adentram o RER nem o complexo de Golgi, tem sido proposto então como "alternativo".Objetivos: Analisar domínios estruturalmente importantes para a secreção das EP24.15 e EP24.16, pela via secretória alternativa. Métodos e Resultados: Através de PCR, utilizando-se oligonucleotídeos específicos, foram geradas três diferentes deleções a partir do cDNA selvagem de ambas enzimasNa primeira deleção N-terminal (DEL 1) foi removida a região codificante para os 40 primeiros resíduos de aminoácidos, resultando em cDNAs de 1884 e 1959 pb respectivamente para EP24.15 e EP24.16. Na segunda deleção (DEL 2) foi removida a sequência codificante para as três primeiras alfa-hélices resultando em fragmentos de 1662 e 1798 pb. Para a remoção da região codificante para as cinco alfa-hélices N-terminais (DEL 3) os fragmentos obtidos foram de 1618 e 1680 pb,respectivamente. Cada uma das contruções foi subclonada no vetor pShooter modificado e transfectada em células secretoras H293. A presença dessas enzimas (selvagens ou deletadas) no meio extracelular (secreção) está sendo analisada através de dosagem da atividade enzimática e Western Blot. Conclusões: A análise desses resultados será importante para elucidar o mecanismo molecular que conduz as EP24.15 e EP24.16 ao meio extracelular
- Imprenta:
- Publisher: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP
- Publisher place: São Paulo
- Date published: 2002
- Source:
- Título do periódico: Resumos
- Conference titles: Congresso Instituto Ciências Biomédicas, IV
-
ABNT
CARREÑO, R F e FERRO, Emer Suavinho. Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). 2002, Anais.. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP, 2002. . Acesso em: 29 set. 2024. -
APA
Carreño, R. F., & Ferro, E. S. (2002). Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). In Resumos. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP. -
NLM
Carreño RF, Ferro ES. Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). Resumos. 2002 ;[citado 2024 set. 29 ] -
Vancouver
Carreño RF, Ferro ES. Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). Resumos. 2002 ;[citado 2024 set. 29 ] - Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
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