Trabalho de evento-resumo

Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16) (2002)

• Authors:
  • Carreño, R F
  • Ferro, Emer Suavinho
• Autor USP: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
• Unidade: ICB
• Assunto: HISTOLOGIA
• Language: Português
• Abstract: As endooligopeptidases EC3.4.24.15 (EP24.15) e EC3.4.24.16 (EP24.16) são enzimas 80% similares, sendo relevantes por participarem do metabolismo de peptídeos no meio intra e extracelular. Embora elas não apresentem um peptídeo sinal para entrada na via secretória clássica, ambas são descritas como proteínas secretadas. A partir da estrutura cristalográfica da EP24.16, seguida da modelagem molecular para a EP24.15, pode-se inferir que a região N-terminal dessas proteínas, desestruturada espacialmente, possa participar do tráfego celular que culmina com a secreção. O mecanismo secretório dessas proteínas, que não adentram o RER nem o complexo de Golgi, tem sido proposto então como "alternativo".Objetivos: Analisar domínios estruturalmente importantes para a secreção das EP24.15 e EP24.16, pela via secretória alternativa. Métodos e Resultados: Através de PCR, utilizando-se oligonucleotídeos específicos, foram geradas três diferentes deleções a partir do cDNA selvagem de ambas enzimasNa primeira deleção N-terminal (DEL 1) foi removida a região codificante para os 40 primeiros resíduos de aminoácidos, resultando em cDNAs de 1884 e 1959 pb respectivamente para EP24.15 e EP24.16. Na segunda deleção (DEL 2) foi removida a sequência codificante para as três primeiras alfa-hélices resultando em fragmentos de 1662 e 1798 pb. Para a remoção da região codificante para as cinco alfa-hélices N-terminais (DEL 3) os fragmentos obtidos foram de 1618 e 1680 pb,respectivamente. Cada uma das contruções foi subclonada no vetor pShooter modificado e transfectada em células secretoras H293. A presença dessas enzimas (selvagens ou deletadas) no meio extracelular (secreção) está sendo analisada através de dosagem da atividade enzimática e Western Blot. Conclusões: A análise desses resultados será importante para elucidar o mecanismo molecular que conduz as EP24.15 e EP24.16 ao meio extracelular
• Imprenta:
  • Publisher: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP
  • Publisher place: São Paulo
  • Date published: 2002
• Source:
  • Título: Resumos
• Conference titles: Congresso Instituto Ciências Biomédicas, IV

---

How to cite

A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas

• ABNT

  CARREÑO, R F e FERRO, Emer Suavinho. Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). 2002, Anais.. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP, 2002. . Acesso em: 31 dez. 2025.

• APA

  Carreño, R. F., & Ferro, E. S. (2002). Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). In Resumos. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP.

• NLM

  Carreño RF, Ferro ES. Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). Resumos. 2002 ;[citado 2025 dez. 31 ]

• Vancouver

  Carreño RF, Ferro ES. Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16). Resumos. 2002 ;[citado 2025 dez. 31 ]

Últimas obras dos mesmos autores vinculados com a USP cadastradas na BDPI:

• Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
• Calcium-mediated membrane association of endopeptidase 24.15(EC3.4.24.15)
• 14-3-3 Epsilon modulates the stimulated secretion of endopeptidase 24.15
• 14.3.3 plays important role on endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.25) secretion
• Novos mecanismos de secreção e associação extracelular de proteínas: implicações no metabolismo celular de peptídeos
• Metalloendopeptidase EC 3.4.24.15 is targeted to and secreted from the regulated secretory pathway in AtT-20 cells
• Imuno-histoquímica para microscopia eletrônica revela a distribuição subcelular da EC 3.4.24.15 no cérebro de ratos
• Identificação de proteína que se ligam a thimet-oligopeptidase (E.C.3.4.24.15) no sistema nervoso central, utilizando two hybrid system
• Hypotensive action of hemopressin, an endogenous peptide substrate of metalloendopeptidase 24.15
• Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway