Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) (1999)
- Authors:
- USP affiliated authors: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
- Unidades: ICB
- DOI: 10.1089/104454999314926
- Subjects: HISTOLOGIA
- Language: Inglês
- Source:
- Título do periódico: DNA and Cell Biology
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 18, n. 10, p. 781-789, 1999
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: green
-
ABNT
FERRO, Emer Suavinho; TULLAI, Johw W.; GLUCKSMAN, Marc J.; ROBERTS, James L. Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). DNA and Cell Biology[S.l.], v. 18, n. 10, p. 781-789, 1999. DOI: 10.1089/104454999314926. -
APA
Ferro, E. S., Tullai, J. W., Glucksman, M. J., & Roberts, J. L. (1999). Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). DNA and Cell Biology, 18( 10), 781-789. doi:10.1089/104454999314926 -
NLM
Ferro ES, Tullai JW, Glucksman MJ, Roberts JL. Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). DNA and Cell Biology. 1999 ; 18( 10): 781-789. -
Vancouver
Ferro ES, Tullai JW, Glucksman MJ, Roberts JL. Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). DNA and Cell Biology. 1999 ; 18( 10): 781-789. - Comparative fine structural distribution of thimet oligopeptidase (EC3.4.24.15) and neurolysin (EC3.4.24.16) in rat brain
- Endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) detection in the imune system
- Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16)
- Initial peptide content characterization in mammalian tissues using LC-ESI-MS/MS
- A role for transmembrane domains V and VI in ligand binding and maturation of the angiotensin II AT1 receptor
- Uma nova visão sobre peptídeos bioquimicamente ativos
- A new strategy for isolating novel bioactive peptides: the hemopressin example
- 14.3.3 plays important role on endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) secretion
- Análise molecular da endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) nuclear
- Characterization of the myoglobin peroxidase activity in the absence and in the presence of the proteolytic enzyme thimet-oligopeptidase (TOP) wild type with different gluthatiolation degress
Informações sobre o DOI: 10.1089/104454999314926 (Fonte: oaDOI API)
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
