Estudo da atividade e expressão da EP24.15 (EC 3.4.24.15) em células de Sertoli de rato (1997)
- Authors:
- Autor USP: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
- Unidade: ICB
- Assunto: HISTOLOGIA
- Language: Português
- Imprenta:
- Source:
- Título: Resumos
- Conference titles: Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental
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ABNT
FERRO, Emer Suavinho et al. Estudo da atividade e expressão da EP24.15 (EC 3.4.24.15) em células de Sertoli de rato. 1997, Anais.. São Paulo: FESBE, 1997. . Acesso em: 30 dez. 2025. -
APA
Ferro, E. S., Borges, M. O. R., Oliveira, V. M. S. B. B., Juliano, L., Avellar, M. C. W., & Porto, C. S. (1997). Estudo da atividade e expressão da EP24.15 (EC 3.4.24.15) em células de Sertoli de rato. In Resumos. São Paulo: FESBE. -
NLM
Ferro ES, Borges MOR, Oliveira VMSBB, Juliano L, Avellar MCW, Porto CS. Estudo da atividade e expressão da EP24.15 (EC 3.4.24.15) em células de Sertoli de rato. Resumos. 1997 ;[citado 2025 dez. 30 ] -
Vancouver
Ferro ES, Borges MOR, Oliveira VMSBB, Juliano L, Avellar MCW, Porto CS. Estudo da atividade e expressão da EP24.15 (EC 3.4.24.15) em células de Sertoli de rato. Resumos. 1997 ;[citado 2025 dez. 30 ] - Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
- Comparative fine structural distribution of thimet oligopeptidase (EC3.4.24.15) and neurolysin (EC3.4.24.16) in rat brain
- Endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) detection in the imune system
- Análise molecular da via de secreção alternativa das endooligopeptidades thimet-oligopeptidase (EC3.4.24.15) e neurolisina (EC3. 4. 24.16)
- A new strategy for isolating novel bioactive peptides: the hemopressin example
- Análise molecular da endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) nuclear
- 14.3.3 plays important role on endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) secretion
- Initial peptide content characterization in mammalian tissues using LC-ESI-MS/MS
- Uma nova visão sobre peptídeos bioquimicamente ativos
- Characterization of the myoglobin peroxidase activity in the absence and in the presence of the proteolytic enzyme thimet-oligopeptidase (TOP) wild type with different gluthatiolation degress
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