Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway (1999)
- Authors:
- Autor USP: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
- Unidade: ICB
- Subjects: HISTOLOGIA; HISTOLOGIA
- Language: Inglês
- Source:
- Título: DNA and Cell Biology
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 18, n. 4, p. 323-331, 1999
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ABNT
VANDENBULCKE, Franck et al. Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology, v. 18, n. 4, p. 323-331, 1999Tradução . . Acesso em: 29 dez. 2025. -
APA
Vandenbulcke, F., Ramjaun, A. R., Vincent, B., Checler, F., Ferro, E. S., & Beaudet, A. (1999). Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology, 18( 4), 323-331. -
NLM
Vandenbulcke F, Ramjaun AR, Vincent B, Checler F, Ferro ES, Beaudet A. Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology. 1999 ; 18( 4): 323-331.[citado 2025 dez. 29 ] -
Vancouver
Vandenbulcke F, Ramjaun AR, Vincent B, Checler F, Ferro ES, Beaudet A. Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology. 1999 ; 18( 4): 323-331.[citado 2025 dez. 29 ] - Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
- Calcium-mediated membrane association of endopeptidase 24.15(EC3.4.24.15)
- 14-3-3 Epsilon modulates the stimulated secretion of endopeptidase 24.15
- 14.3.3 plays important role on endopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.25) secretion
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