Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway (1999)
- Authors:
- Autor USP: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
- Unidade: ICB
- Subjects: HISTOLOGIA; HISTOLOGIA
- Language: Inglês
- Source:
- Título: DNA and Cell Biology
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 18, n. 4, p. 323-331, 1999
-
ABNT
VANDENBULCKE, Franck et al. Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology, v. 18, n. 4, p. 323-331, 1999Tradução . . Acesso em: 25 fev. 2026. -
APA
Vandenbulcke, F., Ramjaun, A. R., Vincent, B., Checler, F., Ferro, E. S., & Beaudet, A. (1999). Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology, 18( 4), 323-331. -
NLM
Vandenbulcke F, Ramjaun AR, Vincent B, Checler F, Ferro ES, Beaudet A. Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology. 1999 ; 18( 4): 323-331.[citado 2026 fev. 25 ] -
Vancouver
Vandenbulcke F, Ramjaun AR, Vincent B, Checler F, Ferro ES, Beaudet A. Confocal microscopy reveals thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) and neurolysin (EC 3.4.24.16) in the classical secretory pathway. DNA and Cell Biology. 1999 ; 18( 4): 323-331.[citado 2026 fev. 25 ] - Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
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