Estudo experimental e modelagem matemática da síntese de ésteres emolientes catalisada por lipases imobilizadas em copolímero magnetizado (2023)
- Authors:
- Autor USP: ASSIS, GABRIELLE POLICARPO DE - EEL
- Unidade: EEL
- Sigla do Departamento: LOQ
- DOI: 10.11606/D.97.2023.tde-12012024-140533
- Subjects: IMOBILIZAÇÃO; LIPASE
- Keywords: Copolímero magnetizado; Emollient ester; Éster emoliente; Immobilized lipase; Kinetic and thermodynamic parameters; Lipase imobilizada; Magnetized copolymer; Mathematical modeling; Mecanismo Ping-Pong Bi-Bi; Modelagem matemática; Parâmetros cinéticos e termodinâmicos; Ping-Pong Bi-Bi mechanism; Temperatura; Temperature
- Language: Português
- Abstract: O presente trabalho teve por objetivo sintetizar diferentes ésteres emolientes por rota enzimática via esterificação em meio isento de solvente empregando como biocatalisadores a lipase de Penicillium camembertti (Lipase G) e a lipase pancreática (LPP) imobilizadas em suporte híbrido magnetizado à base de estireno. O suporte poli(estireno-co-dimetacrilato de trietilenoglicol), STY-TEGDMA-M, foi sintetizado pela técnica de polimerização em suspensão e as lipases imobilizadas através da técnica de adsorção física. Foi realizada caracterização morfológica dos biocatalisadores sintetizados por microscopia eletrônica de varredura (MEV) e espectroscopia de infravermelho (FT-IR), constatando-se a presença da enzima no copolímero após o processo de imobilização. As atividades sintéticas dos biocatalisadores G-STY-TEGDMA-M e LPP-STY-TEGDMA-M demonstraram atividade de aproximadamente de 570 e 320 U g^[-1] , respectivamente. Posteriormente foi estudada a influência da temperatura nas sínteses dos ésteres emolientes: oleato de butila, oleato de hexila e oleato de octila. A síntese do oleato de butila apresentou conversões máximas empregando-se a lipase G já nas 12 primeiras horas, atingindo valores que variaram de 44 61%, dependendo da temperatura empregada. Observações diferentes foram obtidas para as reações catalisadas pela LPP, em que as maiores conversões só foram encontradas após 24h de reação (20 80%). Os maiores consumos do ácido oleico nas sínteses do oleato de hexila foramobtidos em 45º C empregando-se a lipase G, e em 50ºC utilizando-se a LPP, atingindo 81% e 88% de conversão, respectivamente. Para a formação do oleato de octila foram obtidas conversões máximas de 37% empregando a lipase G, diferentemente da LPP que apresentou cerca de 80% de conversão. Esses resultados demonstram que para a LPP, a diferença no tamanho da cadeia carbônica do substrato praticamente não influenciou na conversão máxima das sínteses, diferentemente do observado para a lipase G, que apresentou melhor desempenho em substrato com tamanho de cadeia carbônica intermediária (ácido oléico + hexanol), dentre os substratos testados. Assim, o bioprocesso na qual sintetizou o oleato de hexila empregando como biocatalisador o G-STYTEGDMA-M foi selecionado como o bioprocesso mais adequado. O teste de estabilidade térmica do derivado imobilizado selecionado mostrou que o G-STY-TEGDMA-M mantêm cerca de 87 % de sua atividade inicial, após incubação por 4h a 60°C. Para o bioprocesso selecionado foi desenvolvida a modelagem cinética empregando o mecanismo Ping-Pong BiBi, nas quais foram obtidos diferentes parâmetros, tais como, as constantes de equilíbrio (Keq) para as temperaturas estudadas e energias de ativação direta e inversa. Além disso, observouse que as taxas de velocidade das reações diretas sofreram uma pequena influência com o aumento da temperatura reacional, já para a velocidade inversa não foi observada nenhuma alteração, mantendo-se o valor constante. O melhorajuste de parâmetros apresentou valor de critério de Akaike corrigido (AICC) de 124,7762 e o desenvolvimento do método cromatográfico confirmou a formação do éster oleato de hexila. A relevância do trabalho está relacionada ao emprego do STY-TEGDMA-M para imobilização de lipases, a síntese dos diferentes ésteres avaliados e a abordagem utilizada na construção do modelo cinético enzimático
- Imprenta:
- Data da defesa: 10.11.2023
- Status:
- Artigo possui versão em acesso aberto em repositório (Green Open Access)
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ABNT
ASSIS, Gabrielle Policarpo de. Estudo experimental e modelagem matemática da síntese de ésteres emolientes catalisada por lipases imobilizadas em copolímero magnetizado. 2023. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Lorena, 2023. Disponível em: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/97/97139/tde-12012024-140533/. Acesso em: 02 abr. 2026. -
APA
Assis, G. P. de. (2023). Estudo experimental e modelagem matemática da síntese de ésteres emolientes catalisada por lipases imobilizadas em copolímero magnetizado (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Lorena. Recuperado de https://teses.usp.br/teses/disponiveis/97/97139/tde-12012024-140533/ -
NLM
Assis GP de. Estudo experimental e modelagem matemática da síntese de ésteres emolientes catalisada por lipases imobilizadas em copolímero magnetizado [Internet]. 2023 ;[citado 2026 abr. 02 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/97/97139/tde-12012024-140533/ -
Vancouver
Assis GP de. Estudo experimental e modelagem matemática da síntese de ésteres emolientes catalisada por lipases imobilizadas em copolímero magnetizado [Internet]. 2023 ;[citado 2026 abr. 02 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/97/97139/tde-12012024-140533/ - Synthesis of octyl oleate catalyzed by lipase immobilized on magnetized copolymer
- Influência da temperatura na síntese do oleato de hexila empregando lipase g imobilizada em partículas magnetizadas de poli(estireno-co-dimetacrilato de trietilenoglicol)
- Síntese do oleato de octila empregando lipases de diferentes fontes imobilizadas em partículas magnetizadas de poli(estireno-co-dimetacrilato de trietilenoglicol)
- Obtention of a mathematical model for ester synthesis mediated by a commercial lipase immobilized on a magnetized copolymer
- UTILIZAÇÃO DE BEADS DE CELULOSE COMO SUPORTE PARA IMOBILIZAÇÃO DA LIPASE DE Candida rugosa: CARACTERIZAÇÃO BIOQUÍMICA E CINÉTICA
- Synthesis and Characterization of Magnetic Poly(STY-EGDMA) Particles for Application as Biocatalyst Support in Octyl Oleate Ester Synthesis: Kinetic and Thermodynamic Parameters and Mathematical Modeling
- Influence of temperature on the synthesis of octyl oleate using immobilized pancreatic lipase on magnetized particles of poly(styrene-co-dimethacrylate triethylene glycol)
- Employment of Magnetic Poly(Styrene-co-Triethylene Gycol Dimethacrylate) as an Immobilization Matrix for Lipase G: Application of Hexyl Oleate Synthesis and Kinetic Study
- Determinação dos parâmetros termodinâmicos e cinéticos da síntese enzimática do ester oleato de octila
- Cross-linked cellulose beads as an eco-friendly support for ZnO/SnO2/carbon xerogel hybrid photocatalyst: Exploring the synergy between adsorption and photocatalysis under simulated sunlight
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