The crystal structure of AjiA1 reveals a novel structural motion mechanism in the adenylate-forming enzyme family (2020)
- Authors:
- USP affiliated authors: SILBER, ARIEL MARIANO - ICB ; DIAS, MARCIO VINÍCIUS BERTACINE - ICB
- Unidade: ICB
- DOI: 10.1107/S2059798320013431
- Subjects: PARASITOLOGIA; RAIOS X; ÁTOMOS; CRISTALOGRAFIA FÍSICA; ANTIBIÓTICOS; LIGASES; ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Acta Crystallographica. Section D Structural Biology
- ISSN: 2059-7983
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. D76, p. 1201-1210, 2020
- Status:
- Artigo possui versão em acesso aberto em repositório (Green Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão submetida (Pré-print)
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-
ABNT
PAIVA, Fernanda Cristina Rodrigues de et al. The crystal structure of AjiA1 reveals a novel structural motion mechanism in the adenylate-forming enzyme family. Acta Crystallographica. Section D Structural Biology, v. D76, p. 1201-1210, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1107/S2059798320013431. Acesso em: 01 abr. 2026. -
APA
Paiva, F. C. R. de, Chan, K., Samborskyy, M., Silber, A. M., Leadlay, P. F., & Dias, M. V. B. (2020). The crystal structure of AjiA1 reveals a novel structural motion mechanism in the adenylate-forming enzyme family. Acta Crystallographica. Section D Structural Biology, D76, 1201-1210. doi:10.1107/S2059798320013431 -
NLM
Paiva FCR de, Chan K, Samborskyy M, Silber AM, Leadlay PF, Dias MVB. The crystal structure of AjiA1 reveals a novel structural motion mechanism in the adenylate-forming enzyme family [Internet]. Acta Crystallographica. Section D Structural Biology. 2020 ; D76 1201-1210.[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://doi.org/10.1107/S2059798320013431 -
Vancouver
Paiva FCR de, Chan K, Samborskyy M, Silber AM, Leadlay PF, Dias MVB. The crystal structure of AjiA1 reveals a novel structural motion mechanism in the adenylate-forming enzyme family [Internet]. Acta Crystallographica. Section D Structural Biology. 2020 ; D76 1201-1210.[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://doi.org/10.1107/S2059798320013431 - Structural basis of the selectivity of GenN, an Aminoglycoside N-Methyltransferase involved in gentamicin biosynthesis
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