Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a ß-glycosidade (2011)
- Authors:
- Autor USP: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1016/j.bbapap.2011.08.012
- Subjects: BIOQUÍMICA; ENZIMAS
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título do periódico: Biochimica et Biopysica Acta
- ISSN: 1570-9639
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 1814, n. 12, p. 1616-1623, 2011
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: hybrid
- Licença: publisher-specific-oa
-
ABNT
MENDONÇA, Lúcio Mário Ferreira de e MARANA, Sandro Roberto. Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a ß-glycosidade. Biochimica et Biopysica Acta, v. 1814, n. 12, p. 1616-1623, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.08.012. Acesso em: 24 abr. 2024. -
APA
Mendonça, L. M. F. de, & Marana, S. R. (2011). Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a ß-glycosidade. Biochimica et Biopysica Acta, 1814( 12), 1616-1623. doi:10.1016/j.bbapap.2011.08.012 -
NLM
Mendonça LMF de, Marana SR. Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a ß-glycosidade [Internet]. Biochimica et Biopysica Acta. 2011 ; 1814( 12): 1616-1623.[citado 2024 abr. 24 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.08.012 -
Vancouver
Mendonça LMF de, Marana SR. Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a ß-glycosidade [Internet]. Biochimica et Biopysica Acta. 2011 ; 1814( 12): 1616-1623.[citado 2024 abr. 24 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.08.012 - Optimum temperature may be a misleading parameter in enzyme characterization and application
- Enzyme optimum temperature: constant or relative parameter?
- Role of the triad N46, S106 and T107 and the surface charges in the determination of the acidic pH optimum of digestive lysozymes from Musca domestica
- Additivity of mutational effects on the catalytic activity of a 'beta'glycosidase
- Role of residue E190 in modulating aglycone specificity of a 'beta'-glycosidase from spodoptera frugiperda (SFBGLI50-AF 052729) of family 1
- In vitro evolution of beta-glucosidase from Spodoptera frugiperda, aiming at second generation ethanol
- Data supporting the hypothesis that contact pathways modulate the substrate specificity of a β-glucosidase
- Mapping of amino acid residues involved in the thermal stability of a beta-glucosidase
- Standardization of a method of In vitro evolution of beta-glycosidases
- The role in the substrate specificity and catalysis of residues forming the substrate aglycone-binding site of a 'beta'-glycosidase
Informações sobre o DOI: 10.1016/j.bbapap.2011.08.012 (Fonte: oaDOI API)
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas