Ligand binding and conformational dynamics of CDC25B phosphatase (2015)
- Autores:
- Autores USP: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ ; SALINAS, ROBERTO KOPKE - IQ ; ARANTES, GUILHERME MENEGON - IQ
- Unidade: IQ
- Assuntos: PROTEÍNAS; BIOQUÍMICA
- Idioma: Inglês
- Imprenta:
- Editora: Associação de Usuários de Ressonância Magnética Nuclear
- Local: Angra dos Reis
- Data de publicação: 2015
- Fonte:
- Título do periódico: Resumos
- Nome do evento: Nuclear Magnetic Resonance Users Meeting
-
ABNT
SAYEGH, Raphael Santa Rosa et al. Ligand binding and conformational dynamics of CDC25B phosphatase. 2015, Anais.. Angra dos Reis: Associação de Usuários de Ressonância Magnética Nuclear, 2015. . Acesso em: 19 set. 2024. -
APA
Sayegh, R. S. R., Marana, S. R., Salinas, R. K., & Arantes, G. M. (2015). Ligand binding and conformational dynamics of CDC25B phosphatase. In Resumos. Angra dos Reis: Associação de Usuários de Ressonância Magnética Nuclear. -
NLM
Sayegh RSR, Marana SR, Salinas RK, Arantes GM. Ligand binding and conformational dynamics of CDC25B phosphatase. Resumos. 2015 ;[citado 2024 set. 19 ] -
Vancouver
Sayegh RSR, Marana SR, Salinas RK, Arantes GM. Ligand binding and conformational dynamics of CDC25B phosphatase. Resumos. 2015 ;[citado 2024 set. 19 ] - Expression, purification and buffering conditions of Cdc25B for NMR data acquisition
- Combining NMR and computer simulations to evaluate Cdc25B protein flexbility
- Conformational flexibility of the complete catalytic domain of Cdc25B phosphatases
- Molecular recognition by CDC25B phosphatases
- Protein thermal denaturation is modulated by central residues in the protein structure network
- Role of highly connected residues (hubs) of enzyme structural networks on the substrate specificity
- Study of the correlation between structural network and structural and catalytic properties of beta-glucosidases
- Mutations close to a hub residue affect the distant active site of a GH1 beta-glucosidase
- Purificação, atividade, clonagem e expressão da proteína Paraoxonase 1 para estudos estruturais por Ressonância Magnética Nuclear em solução
- Combining free energy simulations and NMR chemical-shift perturbation to identify transient cation−π contacts in proteins
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