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Artigo de periodico
Ligand-induced conformational selection predicts the selectivity of cysteine protease inhibitors (2019)
Sartori, Geraldo Rodrigues ; Leitão, Andrei ; Montanari, Carlos Alberto ; Laughton, Charles A.
Fonte: PLOS One. Unidade: IQSC
Assuntos: DOENÇA DE CHAGAS, LIGANTES, PROTEÍNAS
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ABNT
SARTORI, Geraldo Rodrigues et al. Ligand-induced conformational selection predicts the selectivity of cysteine protease inhibitors. PLOS One, v. 14, n. 12, p. e0222055, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0222055. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Sartori, G. R., Leitão, A., Montanari, C. A., & Laughton, C. A. (2019). Ligand-induced conformational selection predicts the selectivity of cysteine protease inhibitors. PLOS One, 14( 12), e0222055. doi:10.1371/journal.pone.0222055
NLM
Sartori GR, Leitão A, Montanari CA, Laughton CA. Ligand-induced conformational selection predicts the selectivity of cysteine protease inhibitors [Internet]. PLOS One. 2019 ; 14( 12): e0222055.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0222055
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Sartori GR, Leitão A, Montanari CA, Laughton CA. Ligand-induced conformational selection predicts the selectivity of cysteine protease inhibitors [Internet]. PLOS One. 2019 ; 14( 12): e0222055.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0222055
Artigo de periodico
Paracoccin distribution supports its role in Paracoccidioides brasiliensis growth and dimorphic transformation (2017)
Oliveira, Aline Ferreira; Fernandes, Fabricio Freitas; Mariano, Vânia Sammartino; Almeida, Fausto; Ruas, Luciana Pereira; Oliveira, Leandro Licursi; Oliver, Constance; Jamur, Maria Celia; Roque-Barreira, Maria Cristina
Fonte: PLOS One. Unidade: FMRP
Assuntos: PARACOCCIDIOIDES BRASILIENSIS, PROTEÍNAS, LEVEDURAS, FUNGOS
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ABNT
OLIVEIRA, Aline Ferreira et al. Paracoccin distribution supports its role in Paracoccidioides brasiliensis growth and dimorphic transformation. PLOS One, v. 12, n. 8, p. e0184010, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0184010. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Oliveira, A. F., Fernandes, F. F., Mariano, V. S., Almeida, F., Ruas, L. P., Oliveira, L. L., et al. (2017). Paracoccin distribution supports its role in Paracoccidioides brasiliensis growth and dimorphic transformation. PLOS One, 12( 8), e0184010. doi:10.1371/journal.pone.0184010
NLM
Oliveira AF, Fernandes FF, Mariano VS, Almeida F, Ruas LP, Oliveira LL, Oliver C, Jamur MC, Roque-Barreira MC. Paracoccin distribution supports its role in Paracoccidioides brasiliensis growth and dimorphic transformation [Internet]. PLOS One. 2017 ; 12( 8): e0184010.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0184010
Vancouver
Oliveira AF, Fernandes FF, Mariano VS, Almeida F, Ruas LP, Oliveira LL, Oliver C, Jamur MC, Roque-Barreira MC. Paracoccin distribution supports its role in Paracoccidioides brasiliensis growth and dimorphic transformation [Internet]. PLOS One. 2017 ; 12( 8): e0184010.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0184010
Artigo de periodico
The HEX 110 hexamerin is a cytoplasmic and nucleolar protein in the ovaries of apis mellifera (2016)
Martins, Juliana Ramos; Bitondi, Márcia Maria Gentile
Fonte: PLOS One. Unidade: FFCLRP
Assuntos: OÓCITOS, INSETOS, PROTEÍNAS, ABELHAS, CITOPLASMA, GORDURAS, LARVA, DESENVOLVIMENTO ANIMAL
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ABNT
MARTINS, Juliana Ramos e BITONDI, Márcia Maria Gentile. The HEX 110 hexamerin is a cytoplasmic and nucleolar protein in the ovaries of apis mellifera. PLOS One, v. 11, n. 3, 2016Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0151035. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Martins, J. R., & Bitondi, M. M. G. (2016). The HEX 110 hexamerin is a cytoplasmic and nucleolar protein in the ovaries of apis mellifera. PLOS One, 11( 3). doi:10.1371/journal.pone.0151035
NLM
Martins JR, Bitondi MMG. The HEX 110 hexamerin is a cytoplasmic and nucleolar protein in the ovaries of apis mellifera [Internet]. PLOS One. 2016 ; 11( 3):[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0151035
Vancouver
Martins JR, Bitondi MMG. The HEX 110 hexamerin is a cytoplasmic and nucleolar protein in the ovaries of apis mellifera [Internet]. PLOS One. 2016 ; 11( 3):[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0151035
Artigo de periodico
Visualization of protein folding funnels in lattice models (2014)
Oliveira Junior, Antonio B.; Fatore, Francisco M.; Paulovich, Fernando Vieira ; Oliveira Junior, Osvaldo Novais de ; Leite, Vitor B. P.
Fonte: PLOS One. Unidades: ICMC, IFSC
Assuntos: NEUROCIÊNCIAS, PROTEÍNAS
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ABNT
OLIVEIRA JUNIOR, Antonio B. et al. Visualization of protein folding funnels in lattice models. PLOS One, v. 9, n. 7, p. e100861-1-e100861-9, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0100861. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Oliveira Junior, A. B., Fatore, F. M., Paulovich, F. V., Oliveira Junior, O. N. de, & Leite, V. B. P. (2014). Visualization of protein folding funnels in lattice models. PLOS One, 9( 7), e100861-1-e100861-9. doi:10.1371/journal.pone.0100861
NLM
Oliveira Junior AB, Fatore FM, Paulovich FV, Oliveira Junior ON de, Leite VBP. Visualization of protein folding funnels in lattice models [Internet]. PLOS One. 2014 ; 9( 7): e100861-1-e100861-9.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0100861
Vancouver
Oliveira Junior AB, Fatore FM, Paulovich FV, Oliveira Junior ON de, Leite VBP. Visualization of protein folding funnels in lattice models [Internet]. PLOS One. 2014 ; 9( 7): e100861-1-e100861-9.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0100861
Artigo de periodico
Sets of covariant residues modulate the activity and thermal stability of GH1 β-glucosidases (2014)
Tamaki, Fábio K.; Textor, Larissa C.; Polikarpov, Igor ; Marana, Sandro Roberto
Fonte: PLOS One. Unidades: IFSC, IQ
Assuntos: ENZIMAS (ESTUDO), PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS
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ABNT
TAMAKI, Fábio K. et al. Sets of covariant residues modulate the activity and thermal stability of GH1 β-glucosidases. PLOS One, v. 9, n. 5, p. e96627-1-e96627-8, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0096627. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Tamaki, F. K., Textor, L. C., Polikarpov, I., & Marana, S. R. (2014). Sets of covariant residues modulate the activity and thermal stability of GH1 β-glucosidases. PLOS One, 9( 5), e96627-1-e96627-8. doi:10.1371/journal.pone.0096627
NLM
Tamaki FK, Textor LC, Polikarpov I, Marana SR. Sets of covariant residues modulate the activity and thermal stability of GH1 β-glucosidases [Internet]. PLOS One. 2014 ; 9( 5): e96627-1-e96627-8.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0096627
Vancouver
Tamaki FK, Textor LC, Polikarpov I, Marana SR. Sets of covariant residues modulate the activity and thermal stability of GH1 β-glucosidases [Internet]. PLOS One. 2014 ; 9( 5): e96627-1-e96627-8.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0096627
Artigo de periodico
New insights into the structure and mode of action of Mo-CBP3, an antifungal chitin-binding protein of Moringa oleifera seeds (2014)
Batista, Adelina B.; Oliveira, José T. A.; Gifoni, Juliana M.; Pereira, Mirella L.; Almeida, Marina G. G.; Gomes, Valdirene M.; Cunha, Maura Da; Ribeiro, Suzanna F. F.; Dias, Germana B.; Beltramini, Leila Maria ; Lopes, José Luiz S.; Grangeiro, Thalles B.; Vasconcelos, Ilka M.
Fonte: PLOS One. Unidade: IFSC
Assuntos: ANTIFÚNGICOS, FUNGOS, PROTEÍNAS, SEMENTES
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ABNT
BATISTA, Adelina B. et al. New insights into the structure and mode of action of Mo-CBP3, an antifungal chitin-binding protein of Moringa oleifera seeds. PLOS One, v. 9, n. 10, p. e111427-1-e111427-9, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0111427. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Batista, A. B., Oliveira, J. T. A., Gifoni, J. M., Pereira, M. L., Almeida, M. G. G., Gomes, V. M., et al. (2014). New insights into the structure and mode of action of Mo-CBP3, an antifungal chitin-binding protein of Moringa oleifera seeds. PLOS One, 9( 10), e111427-1-e111427-9. doi:10.1371/journal.pone.0111427
NLM
Batista AB, Oliveira JTA, Gifoni JM, Pereira ML, Almeida MGG, Gomes VM, Cunha MD, Ribeiro SFF, Dias GB, Beltramini LM, Lopes JLS, Grangeiro TB, Vasconcelos IM. New insights into the structure and mode of action of Mo-CBP3, an antifungal chitin-binding protein of Moringa oleifera seeds [Internet]. PLOS One. 2014 ; 9( 10): e111427-1-e111427-9.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0111427
Vancouver
Batista AB, Oliveira JTA, Gifoni JM, Pereira ML, Almeida MGG, Gomes VM, Cunha MD, Ribeiro SFF, Dias GB, Beltramini LM, Lopes JLS, Grangeiro TB, Vasconcelos IM. New insights into the structure and mode of action of Mo-CBP3, an antifungal chitin-binding protein of Moringa oleifera seeds [Internet]. PLOS One. 2014 ; 9( 10): e111427-1-e111427-9.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0111427
Artigo de periodico
Probing the interaction of brain fatty acid binding protein (B-FABP) with model membranes (2013)
Dyszy, Fábio; Pinto, Andressa Patrícia Alves; Araújo, Ana Paula Ulian de ; Costa Filho, Antônio José da
Fonte: PLOS One. Unidades: IFSC, FFCLRP
Assuntos: PROTEÍNAS, CÉREBRO
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
ABNT
DYSZY, Fábio et al. Probing the interaction of brain fatty acid binding protein (B-FABP) with model membranes. PLOS One, v. 8, n. 3, p. e60198-1-e60198-11, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0060198. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Dyszy, F., Pinto, A. P. A., Araújo, A. P. U. de, & Costa Filho, A. J. da. (2013). Probing the interaction of brain fatty acid binding protein (B-FABP) with model membranes. PLOS One, 8( 3), e60198-1-e60198-11. doi:10.1371/journal.pone.0060198
NLM
Dyszy F, Pinto APA, Araújo APU de, Costa Filho AJ da. Probing the interaction of brain fatty acid binding protein (B-FABP) with model membranes [Internet]. PLOS One. 2013 ; 8( 3): e60198-1-e60198-11.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0060198
Vancouver
Dyszy F, Pinto APA, Araújo APU de, Costa Filho AJ da. Probing the interaction of brain fatty acid binding protein (B-FABP) with model membranes [Internet]. PLOS One. 2013 ; 8( 3): e60198-1-e60198-11.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0060198
Artigo de periodico
UV-light effects on cytochrome c modulated by the aggregation state of phenothiazines (2013)
Santos, Carolina G.; Silva, André L.; Souza, Flavio L.; Lanfredi, Alexandre J. C.; Di Mascio, Paolo ; Nascimento, Otaciro Rangel ; Rodrigues, Tiago; Nantes, Iseli L.
Fonte: PLOS One. Unidades: IQ, IFSC
Assuntos: BIOFÍSICA, PROTEÍNAS
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
ABNT
SANTOS, Carolina G. et al. UV-light effects on cytochrome c modulated by the aggregation state of phenothiazines. PLOS One, v. 8, n. 10, p. e76857-1-e76857-10, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0076857.g001. Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Santos, C. G., Silva, A. L., Souza, F. L., Lanfredi, A. J. C., Di Mascio, P., Nascimento, O. R., et al. (2013). UV-light effects on cytochrome c modulated by the aggregation state of phenothiazines. PLOS One, 8( 10), e76857-1-e76857-10. doi:10.1371/journal.pone.0076857.g001
NLM
Santos CG, Silva AL, Souza FL, Lanfredi AJC, Di Mascio P, Nascimento OR, Rodrigues T, Nantes IL. UV-light effects on cytochrome c modulated by the aggregation state of phenothiazines [Internet]. PLOS One. 2013 ; 8( 10): e76857-1-e76857-10.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0076857.g001
Vancouver
Santos CG, Silva AL, Souza FL, Lanfredi AJC, Di Mascio P, Nascimento OR, Rodrigues T, Nantes IL. UV-light effects on cytochrome c modulated by the aggregation state of phenothiazines [Internet]. PLOS One. 2013 ; 8( 10): e76857-1-e76857-10.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0076857.g001

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