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Trabalho de evento-resumo
Analysis of the glutathiolated cysteine residues in the α-subunit of 20S proteasome from tfe Saccharomyces cerevisiae (2013)
Leme, J. M. M; Netto, Luis Eduardo Soares ; Barros, Mário Henrique de ; Demasi, M
Fonte: Abstracts. Nome do evento: Annual Meeting of the Brazilian Biochemistry and Molecular Biology Society - SBBq. Unidades: IB, ICB
Assuntos: ANTIOXIDANTES, PROTEÍNAS, SACCHAROMYCES, MICROBIOLOGIA
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ABNT
LEME, J. M. M et al. Analysis of the glutathiolated cysteine residues in the α-subunit of 20S proteasome from tfe Saccharomyces cerevisiae. 2013, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquimica e Biologia Molecular (SBBq), 2013. . Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Leme, J. M. M., Netto, L. E. S., Barros, M. H. de, & Demasi, M. (2013). Analysis of the glutathiolated cysteine residues in the α-subunit of 20S proteasome from tfe Saccharomyces cerevisiae. In Abstracts. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquimica e Biologia Molecular (SBBq).
NLM
Leme JMM, Netto LES, Barros MH de, Demasi M. Analysis of the glutathiolated cysteine residues in the α-subunit of 20S proteasome from tfe Saccharomyces cerevisiae. Abstracts. 2013 ;[citado 2025 nov. 09 ]
Vancouver
Leme JMM, Netto LES, Barros MH de, Demasi M. Analysis of the glutathiolated cysteine residues in the α-subunit of 20S proteasome from tfe Saccharomyces cerevisiae. Abstracts. 2013 ;[citado 2025 nov. 09 ]
Trabalho de evento-resumo periodico
Yeast 20S proteasome redox forms generate diverse peptide sets from same protein substrates (2012)
Demasi, M; Simoes, V; Silva, G M; Gozzo, F C; Netto, Luis Eduardo Soares
Fonte: Free Radical Biology and Medicine. Nome do evento: Annual Meeting of the Society for Free Radical Biology and Medicine - SFRBM. Unidade: IB
Assuntos: PROTEÍNAS, LEVEDURAS, PEPTÍDEOS, ESPECTROMETRIA
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ABNT
DEMASI, M et al. Yeast 20S proteasome redox forms generate diverse peptide sets from same protein substrates. Free Radical Biology and Medicine. San Diego, California: Society for Free Radical Biology e Fundação de Medicina - SFRBM. . Acesso em: 09 nov. 2025. , 2012
APA
Demasi, M., Simoes, V., Silva, G. M., Gozzo, F. C., & Netto, L. E. S. (2012). Yeast 20S proteasome redox forms generate diverse peptide sets from same protein substrates. Free Radical Biology and Medicine. San Diego, California: Society for Free Radical Biology e Fundação de Medicina - SFRBM.
NLM
Demasi M, Simoes V, Silva GM, Gozzo FC, Netto LES. Yeast 20S proteasome redox forms generate diverse peptide sets from same protein substrates. Free Radical Biology and Medicine. 2012 ; 53 S63.[citado 2025 nov. 09 ]
Vancouver
Demasi M, Simoes V, Silva GM, Gozzo FC, Netto LES. Yeast 20S proteasome redox forms generate diverse peptide sets from same protein substrates. Free Radical Biology and Medicine. 2012 ; 53 S63.[citado 2025 nov. 09 ]
Trabalho de evento-resumo
S-Glutathionylation of the 20S proteasome increases degradation of oxidized proteins in the yeast Saccharomyces cerevisiae (2007)
Silva, G. M.; Netto, Luis Eduardo Soares ; Demasi, M
Fonte: Poster. Nome do evento: Free Radicals in Montevideo. Unidade: IB
Assuntos: PROTEÍNAS, PEROXIDASE
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ABNT
SILVA, G. M. e NETTO, Luis Eduardo Soares e DEMASI, M. S-Glutathionylation of the 20S proteasome increases degradation of oxidized proteins in the yeast Saccharomyces cerevisiae. 2007, Anais.. Montevideo: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo, 2007. . Acesso em: 09 nov. 2025.
APA
Silva, G. M., Netto, L. E. S., & Demasi, M. (2007). S-Glutathionylation of the 20S proteasome increases degradation of oxidized proteins in the yeast Saccharomyces cerevisiae. In Poster. Montevideo: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo.
NLM
Silva GM, Netto LES, Demasi M. S-Glutathionylation of the 20S proteasome increases degradation of oxidized proteins in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Poster. 2007 ;[citado 2025 nov. 09 ]
Vancouver
Silva GM, Netto LES, Demasi M. S-Glutathionylation of the 20S proteasome increases degradation of oxidized proteins in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Poster. 2007 ;[citado 2025 nov. 09 ]

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