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ABNT
Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 26. . Campinas: Associação Brasileira de Cristalografia - ABCr. . Acesso em: 10 out. 2024. , 2023
APA
Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 26. (2023). Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 26. Campinas: Associação Brasileira de Cristalografia - ABCr.
NLM
Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 26. 2023 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 26. 2023 ;[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
RIGHETTO, Gabriela Marinho et al. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. 2021, Anais.. São Carlos: Instituto de Física de São Carlos - IFSC, 2021. Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/3ec255ba-4694-432f-b25e-690540af18ea/3056486.pdf. Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Righetto, G. M., Lopes, J. L. de S., Santos Filho, N. A., Beltramini, L. M., Cilli, E. M., & Camargo, I. L. B. da C. (2021). Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. In Livro de Resumos. São Carlos: Instituto de Física de São Carlos - IFSC. Recuperado de https://repositorio.usp.br/directbitstream/3ec255ba-4694-432f-b25e-690540af18ea/3056486.pdf
NLM
Righetto GM, Lopes JL de S, Santos Filho NA, Beltramini LM, Cilli EM, Camargo ILB da C. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes [Internet]. Livro de Resumos. 2021 ;[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/3ec255ba-4694-432f-b25e-690540af18ea/3056486.pdf
Vancouver
Righetto GM, Lopes JL de S, Santos Filho NA, Beltramini LM, Cilli EM, Camargo ILB da C. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes [Internet]. Livro de Resumos. 2021 ;[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/3ec255ba-4694-432f-b25e-690540af18ea/3056486.pdf
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RIGHETTO, Gabriela Marinho et al. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. 2020, Anais.. São Carlos: Instituto de Física de São Carlos - IFSC, 2020. Disponível em: https://drive.google.com/file/d/1zSpq9v0UajXDmQq5rhvZXa6H1S1icuwc/view. Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Righetto, G. M., Leal, T. C., Lopes, J. L. de S., Santos-Filho, N. A., Beltramini, L. M., Cilli, E. M., & Camargo, I. L. B. da C. (2020). Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. In Livro de Resumos. São Carlos: Instituto de Física de São Carlos - IFSC. Recuperado de https://drive.google.com/file/d/1zSpq9v0UajXDmQq5rhvZXa6H1S1icuwc/view
NLM
Righetto GM, Leal TC, Lopes JL de S, Santos-Filho NA, Beltramini LM, Cilli EM, Camargo ILB da C. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes [Internet]. Livro de Resumos. 2020 ;[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://drive.google.com/file/d/1zSpq9v0UajXDmQq5rhvZXa6H1S1icuwc/view
Vancouver
Righetto GM, Leal TC, Lopes JL de S, Santos-Filho NA, Beltramini LM, Cilli EM, Camargo ILB da C. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes [Internet]. Livro de Resumos. 2020 ;[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://drive.google.com/file/d/1zSpq9v0UajXDmQq5rhvZXa6H1S1icuwc/view
Kumagai, P. S., Martins, C. S., Sales, E. M., Itri, R., & Araújo, A. P. U. de. (2019). Physiological septin-septin interactions prevents amyloid filaments formation. European Biophysics Journal. Heidelberg: Springer. doi:10.1007/s00249-019-01373-4
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ABNT
RIGHETTO, Gabriela Marinho et al. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. 2019, Anais.. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC, 2019. . Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Righetto, G. M., Beltramini, L. M., Cilli, E. M., Camargo, I. L. B. da C., Santos Filho, N. A., Leal, T. C., & Lopes, J. L. de S. (2019). Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. In Book of abstracts. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC.
NLM
Righetto GM, Beltramini LM, Cilli EM, Camargo ILB da C, Santos Filho NA, Leal TC, Lopes JL de S. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. Book of abstracts. 2019 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Righetto GM, Beltramini LM, Cilli EM, Camargo ILB da C, Santos Filho NA, Leal TC, Lopes JL de S. Otimização e elucidação da atividade antibacteriana de peptídeos catiônicos em patógenos multirresistentes. Book of abstracts. 2019 ;[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
KUMAGAI, Patricia Suemy et al. Correct partner makes the difference: septin G-interface plays a critical role in amyloid formation. International Journal of Biological Macromolecules, v. 133, p. 428-435, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.04.105. Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Kumagai, P. S., Martins, C. S., Sales, E. M., Rosa, H. V. D., Mendonça, D. C., Damalio, J. C. P., et al. (2019). Correct partner makes the difference: septin G-interface plays a critical role in amyloid formation. International Journal of Biological Macromolecules, 133, 428-435. doi:10.1016/j.ijbiomac.2019.04.105
NLM
Kumagai PS, Martins CS, Sales EM, Rosa HVD, Mendonça DC, Damalio JCP, Spinozzi F, Itri R, Araújo APU de. Correct partner makes the difference: septin G-interface plays a critical role in amyloid formation [Internet]. International Journal of Biological Macromolecules. 2019 ; 133 428-435.[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.04.105
Vancouver
Kumagai PS, Martins CS, Sales EM, Rosa HVD, Mendonça DC, Damalio JCP, Spinozzi F, Itri R, Araújo APU de. Correct partner makes the difference: septin G-interface plays a critical role in amyloid formation [Internet]. International Journal of Biological Macromolecules. 2019 ; 133 428-435.[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.04.105
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ABNT
GUTIERREZ, R. et al. Anaerobaculum hydrogeniformans esterase (ahest): a new thermostable esterase for biotechnological applications. 2017, Anais.. Wrexham: Federation of European Microbiological Societies - FEMS, 2017. Disponível em: http://www.fems-microbiology2017.kenes.com/scientific-information/interactive-programme#.WdeiqFtSzcd. Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Gutierrez, R., Martins, J. M., Kumagai, P. S., Castro, A. M., Lopes, J. L. de S., & Araújo, A. P. U. de. (2017). Anaerobaculum hydrogeniformans esterase (ahest): a new thermostable esterase for biotechnological applications. In Scientific Programme. Wrexham: Federation of European Microbiological Societies - FEMS. Recuperado de http://www.fems-microbiology2017.kenes.com/scientific-information/interactive-programme#.WdeiqFtSzcd
NLM
Gutierrez R, Martins JM, Kumagai PS, Castro AM, Lopes JL de S, Araújo APU de. Anaerobaculum hydrogeniformans esterase (ahest): a new thermostable esterase for biotechnological applications [Internet]. Scientific Programme. 2017 ;[citado 2024 out. 10 ] Available from: http://www.fems-microbiology2017.kenes.com/scientific-information/interactive-programme#.WdeiqFtSzcd
Vancouver
Gutierrez R, Martins JM, Kumagai PS, Castro AM, Lopes JL de S, Araújo APU de. Anaerobaculum hydrogeniformans esterase (ahest): a new thermostable esterase for biotechnological applications [Internet]. Scientific Programme. 2017 ;[citado 2024 out. 10 ] Available from: http://www.fems-microbiology2017.kenes.com/scientific-information/interactive-programme#.WdeiqFtSzcd
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ABNT
KUMAGAI, Patricia S. e DE MARCO, Ricardo e LOPES, José luiz de Souza. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, v. 46, n. 7, p. 599-606, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1. Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Kumagai, P. S., De Marco, R., & Lopes, J. luiz de S. (2017). Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, 46( 7), 599-606. doi:10.1007/s00249-017-1202-1
NLM
Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1
Vancouver
Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1
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Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 23. . Campinas: Associação Brasileira de Cristalografia - ABCr. . Acesso em: 10 out. 2024. , 2017
APA
Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 23. (2017). Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 23. Campinas: Associação Brasileira de Cristalografia - ABCr.
NLM
Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 23. 2017 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Reunião da Associação Brasileira de Cristalografia, 23. 2017 ;[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
ORTORE, M. G. et al. Septin 3 aggregation in solution: thermodynamic and structural characterization. European Biophysics Journal. Heidelberg: Springer. Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-015-1045-6. Acesso em: 10 out. 2024. , 2015
APA
Ortore, M. G., Macedo, J. N. A., Araújo, A. P. U. de, Ferrero, C., Mariani, P., Spinozzi, F., & Itri, R. (2015). Septin 3 aggregation in solution: thermodynamic and structural characterization. European Biophysics Journal. Heidelberg: Springer. doi:10.1007/s00249-015-1045-6
NLM
Ortore MG, Macedo JNA, Araújo APU de, Ferrero C, Mariani P, Spinozzi F, Itri R. Septin 3 aggregation in solution: thermodynamic and structural characterization [Internet]. European Biophysics Journal. 2015 ; 44 S208.[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-015-1045-6
Vancouver
Ortore MG, Macedo JNA, Araújo APU de, Ferrero C, Mariani P, Spinozzi F, Itri R. Septin 3 aggregation in solution: thermodynamic and structural characterization [Internet]. European Biophysics Journal. 2015 ; 44 S208.[citado 2024 out. 10 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-015-1045-6
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ABNT
CAMARGO, A. L. et al. Strucutral analyses of BeCen 1 and BeCen3: two centrins from fungi B. Emersonii. 2009, Anais.. São Carlos: Instituto de Física de São Carlos - USP, 2009. . Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Camargo, A. L., Camargo, P. C., Barbosa, L. R. F., Itri, R., & Beltramini, L. M. (2009). Strucutral analyses of BeCen 1 and BeCen3: two centrins from fungi B. Emersonii. In Abstract Book. São Carlos: Instituto de Física de São Carlos - USP.
NLM
Camargo AL, Camargo PC, Barbosa LRF, Itri R, Beltramini LM. Strucutral analyses of BeCen 1 and BeCen3: two centrins from fungi B. Emersonii. Abstract Book. 2009 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Camargo AL, Camargo PC, Barbosa LRF, Itri R, Beltramini LM. Strucutral analyses of BeCen 1 and BeCen3: two centrins from fungi B. Emersonii. Abstract Book. 2009 ;[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
APARICIO, R. et al. Low resolution SAXS model of 'beta'-mannosidase from T.Reesei enhanced by x-ray crystallography. 2003, Anais.. Campinas: Laboratório Nacional de Luz Síncrotron, 2003. . Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Aparicio, R., Fischer, H., Scott, D. J., Verschueren, K. H., Kulminskaya, A. A., Eneiskaya, E. V., et al. (2003). Low resolution SAXS model of 'beta'-mannosidase from T.Reesei enhanced by x-ray crystallography. In Resumos. Campinas: Laboratório Nacional de Luz Síncrotron.
NLM
Aparicio R, Fischer H, Scott DJ, Verschueren KH, Kulminskaya AA, Eneiskaya EV, Neustroev KN, Craievich AF, Golubev AM, Polikarpov I. Low resolution SAXS model of 'beta'-mannosidase from T.Reesei enhanced by x-ray crystallography. Resumos. 2003 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Aparicio R, Fischer H, Scott DJ, Verschueren KH, Kulminskaya AA, Eneiskaya EV, Neustroev KN, Craievich AF, Golubev AM, Polikarpov I. Low resolution SAXS model of 'beta'-mannosidase from T.Reesei enhanced by x-ray crystallography. Resumos. 2003 ;[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
FERREIRA, Frederico Moraes et al. Homology model of the N-acetylglucosamine 6-phosphate deacetilase from escherichia coli obtained from solution SAXS data. 2003, Anais.. Buffalo: American Crystallographic Association - ACA, 2003. . Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Ferreira, F. M., Fischer, H., Craievich, A. F., & Oliva, G. (2003). Homology model of the N-acetylglucosamine 6-phosphate deacetilase from escherichia coli obtained from solution SAXS data. In Program and abstract book. Buffalo: American Crystallographic Association - ACA.
NLM
Ferreira FM, Fischer H, Craievich AF, Oliva G. Homology model of the N-acetylglucosamine 6-phosphate deacetilase from escherichia coli obtained from solution SAXS data. Program and abstract book. 2003 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Ferreira FM, Fischer H, Craievich AF, Oliva G. Homology model of the N-acetylglucosamine 6-phosphate deacetilase from escherichia coli obtained from solution SAXS data. Program and abstract book. 2003 ;[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
NAPOLITANO, Hamilton Barbosa et al. Molecular weight determination on an arbitrary scale by SAXS. 2003, Anais.. Buffalo: American Crystallographic Association - ACA, 2003. . Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Napolitano, H. B., Oliva, G., Fischer, H., & Craievich, A. F. (2003). Molecular weight determination on an arbitrary scale by SAXS. In Program and abstract book. Buffalo: American Crystallographic Association - ACA.
NLM
Napolitano HB, Oliva G, Fischer H, Craievich AF. Molecular weight determination on an arbitrary scale by SAXS. Program and abstract book. 2003 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Napolitano HB, Oliva G, Fischer H, Craievich AF. Molecular weight determination on an arbitrary scale by SAXS. Program and abstract book. 2003 ;[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
APARICIO, Ricardo et al. Structural insights into the 'beta'-mannosidase from T. reesei obtained by synchrotron small-angle X-ray solution scattering enhanced by X-ray crystallography. Biochemistry, v. 41, n. 30, p. 9370-9375, 2002Tradução . . Acesso em: 10 out. 2024.
APA
Aparicio, R., Fischer, H., Scott, D. J., Verschueren, K. H. G., Kulminskaya, A. A., Eneiskaya, E. V., et al. (2002). Structural insights into the 'beta'-mannosidase from T. reesei obtained by synchrotron small-angle X-ray solution scattering enhanced by X-ray crystallography. Biochemistry, 41( 30), 9370-9375.
NLM
Aparicio R, Fischer H, Scott DJ, Verschueren KHG, Kulminskaya AA, Eneiskaya EV, Neustroev KN, Craievich AF, Golubev AM, Polikarpov I. Structural insights into the 'beta'-mannosidase from T. reesei obtained by synchrotron small-angle X-ray solution scattering enhanced by X-ray crystallography. Biochemistry. 2002 ;41( 30): 9370-9375.[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Aparicio R, Fischer H, Scott DJ, Verschueren KHG, Kulminskaya AA, Eneiskaya EV, Neustroev KN, Craievich AF, Golubev AM, Polikarpov I. Structural insights into the 'beta'-mannosidase from T. reesei obtained by synchrotron small-angle X-ray solution scattering enhanced by X-ray crystallography. Biochemistry. 2002 ;41( 30): 9370-9375.[citado 2024 out. 10 ]
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ABNT
MASCARENHAS, Yvonne Primerano et al. XV Reunião da Sociedade Brasileira de Cristalografia: Resumos. . Campinas: LNLS. . Acesso em: 10 out. 2024. , 2000
APA
Mascarenhas, Y. P., Torriani, I. C. L., Craievich, A. F., Polikarpov, I., Fantini, M. C. de A., & Fernandes, N. G. (2000). XV Reunião da Sociedade Brasileira de Cristalografia: Resumos. Campinas: LNLS.
NLM
Mascarenhas YP, Torriani ICL, Craievich AF, Polikarpov I, Fantini MC de A, Fernandes NG. XV Reunião da Sociedade Brasileira de Cristalografia: Resumos. 2000 ;[citado 2024 out. 10 ]
Vancouver
Mascarenhas YP, Torriani ICL, Craievich AF, Polikarpov I, Fantini MC de A, Fernandes NG. XV Reunião da Sociedade Brasileira de Cristalografia: Resumos. 2000 ;[citado 2024 out. 10 ]