Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins (2017)
- Authors:
- USP affiliated authors: MARCO, RICARDO DE - IFSC ; LOPES, JOSÉ LUIZ DE SOUZA - IF
- Unidades: IFSC; IF
- DOI: 10.1007/s00249-017-1202-1
- Subjects: PROTEÍNAS; CRISTALOGRAFIA; MEMBRANAS CELULARES
- Keywords: Secondary structure; Intrinsically disordered protein; Protein conformation; Synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Publisher place: Heidelberg
- Date published: 2017
- Source:
- Título: European Biophysics Journal
- ISSN: 0175-7571
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 46, n. 7, p. 599-606, Oct. 2017
- Status:
- Artigo possui versão em acesso aberto em repositório (Green Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão submetida (Pré-print)
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-
ABNT
KUMAGAI, Patricia S. e DE MARCO, Ricardo e LOPES, José luiz de Souza. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, v. 46, n. 7, p. 599-606, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1. Acesso em: 01 abr. 2026. -
APA
Kumagai, P. S., De Marco, R., & Lopes, J. luiz de S. (2017). Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, 46( 7), 599-606. doi:10.1007/s00249-017-1202-1 -
NLM
Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1 -
Vancouver
Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1 - Challenges in studying intrinsically disordered proteins
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