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  • Source: Scientific Program. Conference titles: Congresso da Sociedade Brasileira de Biofísica - SBBf. Unidade: IFSC

    Subjects: PROTEÍNAS, MANIFESTAÇÕES NEUROLÓGICAS

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. e MARTINS, Carla S. e ARAÚJO, Ana Paula Ulian de. Stability of septin-septin G interface. 2017, Anais.. Rio de Janeiro: Sociedade Brasileira de Biofísica - SBBf, 2017. Disponível em: http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf. Acesso em: 26 jun. 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., Martins, C. S., & Araújo, A. P. U. de. (2017). Stability of septin-septin G interface. In Scientific Program. Rio de Janeiro: Sociedade Brasileira de Biofísica - SBBf. Recuperado de http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf
    • NLM

      Kumagai PS, Martins CS, Araújo APU de. Stability of septin-septin G interface [Internet]. Scientific Program. 2017 ;[citado 2024 jun. 26 ] Available from: http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf
    • Vancouver

      Kumagai PS, Martins CS, Araújo APU de. Stability of septin-septin G interface [Internet]. Scientific Program. 2017 ;[citado 2024 jun. 26 ] Available from: http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf
  • Source: European Biophysics Journal. Unidades: IFSC, IF

    Subjects: PROTEÍNAS, CRISTALOGRAFIA, MEMBRANAS CELULARES

    PrivadoAcesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. e DE MARCO, Ricardo e LOPES, José luiz de Souza. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, v. 46, n. 7, p. 599-606, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1. Acesso em: 26 jun. 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., De Marco, R., & Lopes, J. luiz de S. (2017). Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, 46( 7), 599-606. doi:10.1007/s00249-017-1202-1
    • NLM

      Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2024 jun. 26 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1
    • Vancouver

      Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2024 jun. 26 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1
  • Source: Biophysical Reviews. Unidades: IFSC, IF

    Subjects: ESPECTROSCOPIA, PROTEÍNAS

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. e ARAÚJO, Ana Paula Ulian de e LOPES, José Luiz de Souza. Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy. Biophysical Reviews, v. 9, n. 5, p. 517-527, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s12551-017-0314-2. Acesso em: 26 jun. 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., Araújo, A. P. U. de, & Lopes, J. L. de S. (2017). Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy. Biophysical Reviews, 9( 5), 517-527. doi:10.1007/s12551-017-0314-2
    • NLM

      Kumagai PS, Araújo APU de, Lopes JL de S. Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy [Internet]. Biophysical Reviews. 2017 ; 9( 5): 517-527.[citado 2024 jun. 26 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12551-017-0314-2
    • Vancouver

      Kumagai PS, Araújo APU de, Lopes JL de S. Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy [Internet]. Biophysical Reviews. 2017 ; 9( 5): 517-527.[citado 2024 jun. 26 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12551-017-0314-2
  • Source: European Biophysics Journal. Unidades: IFSC, FFCLRP

    Subjects: PSEUDOMONAS, CINÉTICA, MOLÉCULA (ESTUDO)

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    • ABNT

      MESQUITA, Nathalya C. M. R. et al. Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase. European Biophysics Journal, v. 42, n. 8, p. 655-660, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-013-0914-0. Acesso em: 26 jun. 2024.
    • APA

      Mesquita, N. C. M. R., Dyszy, F. H., Kumagai, P. S., Araújo, A. P. U. de, & Costa Filho, A. J. (2013). Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase. European Biophysics Journal, 42( 8), 655-660. doi:10.1007/s00249-013-0914-0
    • NLM

      Mesquita NCMR, Dyszy FH, Kumagai PS, Araújo APU de, Costa Filho AJ. Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase [Internet]. European Biophysics Journal. 2013 ; 42( 8): 655-660.[citado 2024 jun. 26 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-013-0914-0
    • Vancouver

      Mesquita NCMR, Dyszy FH, Kumagai PS, Araújo APU de, Costa Filho AJ. Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase [Internet]. European Biophysics Journal. 2013 ; 42( 8): 655-660.[citado 2024 jun. 26 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-013-0914-0
  • Source: Abstracts. Conference titles: International Workshop on Spectroscopy for Biology - IWSB. Unidades: FCFRP, IFSC

    Subjects: ESPECTROSCOPIA, ANÁLISE ESPECTROSCÓPICA, ANÁLISE COLORIMÉTRICA, NEOPLASIAS, LIGANTES

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. et al. Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. 2010, Anais.. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC, 2010. . Acesso em: 26 jun. 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., Dyszy, F., Baruffi, M. D., Nonato, M. C., & Costa Filho, A. J. da. (2010). Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. In Abstracts. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC.
    • NLM

      Kumagai PS, Dyszy F, Baruffi MD, Nonato MC, Costa Filho AJ da. Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. Abstracts. 2010 ;[citado 2024 jun. 26 ]
    • Vancouver

      Kumagai PS, Dyszy F, Baruffi MD, Nonato MC, Costa Filho AJ da. Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. Abstracts. 2010 ;[citado 2024 jun. 26 ]

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