Tuning almond lipase features by the buffer used during immobilization: the apparent biocatalysts stability depends on the immobilization and inactivation buffers and the substrate utilized (2024)
- Authors:
- USP affiliated authors: POLIZELI, MARIA DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES - FFCLRP ; ANDRADES, DIANDRA DE - FFCLRP
- Unidade: FFCLRP
- DOI: 10.1016/j.jbiotec.2024.06.009
- Subjects: ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA; ENZIMAS; LIPASE; CATALISADORES
- Keywords: Immobilization buffers; Inactivation buffers; Enzyme activity/stability; Enzyme specificity
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Journal of Biotechnology
- ISSN: 0168-1656
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 391, p. 72-80, 2024
- Status:
- Artigo aberto em periódico híbrido (Hybrid Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão publicada (Published version)
- Acessar versão aberta:
-
ABNT
CHERNI, Oumaima et al. Tuning almond lipase features by the buffer used during immobilization: the apparent biocatalysts stability depends on the immobilization and inactivation buffers and the substrate utilized. Journal of Biotechnology, v. 391, p. 72-80, 2024Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2024.06.009. Acesso em: 02 abr. 2026. -
APA
Cherni, O., Carballares, D., Siar, E. H., Abellanas-Perez, P., Andrades, D. de, Polizeli, M. D. L. T. D. M., et al. (2024). Tuning almond lipase features by the buffer used during immobilization: the apparent biocatalysts stability depends on the immobilization and inactivation buffers and the substrate utilized. Journal of Biotechnology, 391, 72-80. doi:10.1016/j.jbiotec.2024.06.009 -
NLM
Cherni O, Carballares D, Siar EH, Abellanas-Perez P, Andrades D de, Polizeli MDLTDM, Rocha-Martin J, Bahri S, Fernandez-Lafuente R. Tuning almond lipase features by the buffer used during immobilization: the apparent biocatalysts stability depends on the immobilization and inactivation buffers and the substrate utilized [Internet]. Journal of Biotechnology. 2024 ; 391 72-80.[citado 2026 abr. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2024.06.009 -
Vancouver
Cherni O, Carballares D, Siar EH, Abellanas-Perez P, Andrades D de, Polizeli MDLTDM, Rocha-Martin J, Bahri S, Fernandez-Lafuente R. Tuning almond lipase features by the buffer used during immobilization: the apparent biocatalysts stability depends on the immobilization and inactivation buffers and the substrate utilized [Internet]. Journal of Biotechnology. 2024 ; 391 72-80.[citado 2026 abr. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2024.06.009 - Reutilization of the most stable coimmobilized enzyme using glutaraldehyde chemistry to produce a new combi-biocatalyst when the coimmobilized enzyme with a lower stability is inactivated
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