Estudos funcionais e estruturais de carboxilesterases de <i>Bacillus licheniformis</i> (2020)
- Authors:
- Autor USP: NAKAMURA, ALINE MINALI - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FCI
- DOI: 10.11606/T.76.2020.tde-28092020-150703
- Subjects: ENZIMAS HIDROLÍTICAS; BACTÉRIAS; BIOTECNOLOGIA
- Keywords: α/β-hidrolase; α/β-hydrolase; <i>Bacillus licheniformis</i>; Carboxilesterases; Carboxylesterases
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: Carboxilesterases compreendem uma grande classe com enovelamento α/β-hidrolase e catalisam a clivagem e a formação de ligações éster. São amplamente difundidas na natureza, sendo expressas por animais, plantas e microrganismos, desempenhando um papel essencial no metabolismo de ésteres carboxílicos endógenos e exógenos. Além das importantes funções fisiológicas, elas compõem alguns dos biocatalisadores mais importantes para setores da biotecnologia, sendo amplamente aplicados em diferentes processos industriais e com muitas preparações comerciais disponíveis. Além disso, B. licheniformis se apresenta como uma fonte promissora de carboxilesterases. No entanto, até o momento, não há informações estruturais sobre carboxilesterases deste organismo. Este estudo teve como objetivo analisar bioquímica e estruturalmente duas carboxilesterases de B. licheniformis, focando em características relevantes para aplicações biotecnológicas. BlEst1 apresentou maior atividade hidrolítica contra p-nitrofenil acetato, em pH 7,0 e a 40 ºC. Além disso, BlEst1 mostrou-se estável em alguns solventes orgânicos e estabilidade em altas concentrações de sal (0 – 3 M NaCl), enquanto mantem a atividade, com aumento significativo de 17 °C na temperatura de melting, revelando sua característica halotolerante. A análise estrutural revelou uma superfície eletrostática acídica, indicando que BlEst1 pode adotar o modelo de estabilização-solvatação, a teoria mais comum para a adaptaçãohalofílica. BlEst2 apresentou um enovelamento típico de α/β-hidrolase e a presença de múltiplos domínios. O domínio catalítico apresentou duas inserções, que ocupam localizações conservadas que comumente constituem o domínio lid em lipases. Os domínios C-terminais compõem o propeptídeo de BlEst2 e sua remoção é necessária para a ativação enzimática. Além disso, eles agem como chaperonas intramoleculares, sendo necessários para o enovelamento adequado. Depois da ativação, o BlEst2 apresentou a maior atividade hidrolítica (292 U/mg) contra o p-nitrofenil butirato a pH 8,0 e 45 ºC. Para ambas as enzimas encontramos incoerências entre a classificação e dados experimentais, indicando que os sistemas de classificação ainda não são representativos o suficiente para explicar a grande diversidade dentro desse grupo de hidrolases
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2020
- Data da defesa: 08.05.2020
- Status:
- Artigo publicado em periódico de acesso aberto (Gold Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão publicada (Published version)
- Acessar versão aberta:
-
ABNT
NAKAMURA, Aline Minali. Estudos funcionais e estruturais de carboxilesterases de <i>Bacillus licheniformis</i>. 2020. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2020. Disponível em: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-28092020-150703/. Acesso em: 01 abr. 2026. -
APA
Nakamura, A. M. (2020). Estudos funcionais e estruturais de carboxilesterases de <i>Bacillus licheniformis</i> (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-28092020-150703/ -
NLM
Nakamura AM. Estudos funcionais e estruturais de carboxilesterases de <i>Bacillus licheniformis</i> [Internet]. 2020 ;[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-28092020-150703/ -
Vancouver
Nakamura AM. Estudos funcionais e estruturais de carboxilesterases de <i>Bacillus licheniformis</i> [Internet]. 2020 ;[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-28092020-150703/ - Estudos funcionais e estruturais de carboxilesterases de <i>Bacillus licheniformis</i>
- Structures of BlEst2 from Bacillus licheniformis in its propeptide and mature forms reveal autoinhibitory effects of the C-terminal domain
- Structural features of a new carboxylic ester hydrolase from Bacillus licheniformis
- Estudos estruturais de uma possível lipase de Bacillus licheniformis
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