Clonagem e expressão heteróloga de enzimas do sistema celulolítico visando a degradação de biomassa lignocelulósica (2019)
- Authors:
- Autor USP: ALMEIDA, PAULA ZAGHETTO DE - FMRP
- Unidade: FMRP
- Sigla do Departamento: RBI
- Subjects: BIOQUÍMICA; TRICHODERMA; HIDRÓLISE
- Keywords: Anoxybacillus thermarum; b-glucosidase; Celulases; Endoglucanase; Eubacterium cellulosolvens; Hidrólise; Trichoderma reesei; Hydrolysis
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: O Brasil possui um grande potencial para a produção de biocombustíveis a partir de biomassa lignocelulósica. Neste contexto para o desenvolvimento de um bioprocesso limpo e sustentável faz-se necessária a utilização de grandes quantidades de enzimas, sobretudo as celulases. As celulases são responsáveis pela quebra da cadeia de celulose em unidades de glucose. Para baratear e ampliar a produção destas enzimas uma das estratégias que podem ser adotadas é a expressão heteróloga. Neste trabalho foram expressas em Escherichia coli uma endoglucanase de Trichoderma reesei (TR), uma endoglucanase de Eubacterium cellulosolvens com a estrutura completa (MI+MII) e parcial (MII) e uma β-glucosidase de Anoxybacillus thermarum (BG). A enzima TR, que foi expressa com a cepa de E. coli Origami2, destacou-se por ter pH ótimo baixo, de 3,5 e temperatura ótima de 65°C, ter uma excelente estabilidade entre os pH 2,5 e 7, e ser ativada em 88% por Mn2+. As endoglucanases MI+MII e MII se destacaram pela produção fácil e rápida, gerando grande quantidade de enzimas com baixo custo, possuem pH ótimo de 4,5 e temperatura de 45°C para MI+MII e 50°C para MII. Ambas em extraio bruto são estáveis nos pH de 4 a 7 e temperaturas de 40°C e 50°C por até 24 horas. A BG destacou-se, além da produção rápida e pouco dispendiosa, pela excelente tolerância ao produto, sendo a mesma ativada em concentrações de até 0,4 M de glucose. Seu pH ótimo foi de 7 e a temperatura de 65°C, o km de 0,35 mM de ρNPG e Vmáx cerca de 7000 U/mg, variando pouco conforme as diferentes metodologias aplicadas. A BG foi estável entre os pH 5,5 a 8 e na temperatura de 50°C por até 48 horas. As enzimas TR e BG foram aplicadas na degradação de bagaço-de-cana e capim-elefante, in natura ou tratados por autohidrólise, juntamente com um extraio bruto de enzimas provenientes do cultivo de Aspergillus brasiliensisOs melhores rendimentos foram obtidos na hidrólise com o capim-elefante in natura, resultando na produção até 30 µmol/mL de açúcares redutores
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2019
- Data da defesa: 23.08.2019
-
ABNT
ALMEIDA, Paula Zaghetto de. Clonagem e expressão heteróloga de enzimas do sistema celulolítico visando a degradação de biomassa lignocelulósica. 2019. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2019. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-11022020-141425/. Acesso em: 18 abr. 2024. -
APA
Almeida, P. Z. de. (2019). Clonagem e expressão heteróloga de enzimas do sistema celulolítico visando a degradação de biomassa lignocelulósica (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-11022020-141425/ -
NLM
Almeida PZ de. Clonagem e expressão heteróloga de enzimas do sistema celulolítico visando a degradação de biomassa lignocelulósica [Internet]. 2019 ;[citado 2024 abr. 18 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-11022020-141425/ -
Vancouver
Almeida PZ de. Clonagem e expressão heteróloga de enzimas do sistema celulolítico visando a degradação de biomassa lignocelulósica [Internet]. 2019 ;[citado 2024 abr. 18 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-11022020-141425/ - Diversidade do potencial amilolítico em fungos filamentosos: purificação e caracterização de uma glucoamilase de Aspergillus brasiliensis
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