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Xylanase from Aspergillus tamarii shows different kinetic parameters and substrate specificity in the presence of ferulic acid (2019)

  • Authors:
  • Autor USP: SILVA JUNIOR, FRANCIDES GOMES DA - ESALQ
  • Unidade: ESALQ
  • DOI: 10.1016/j.enzmictec.2018.09.009
  • Subjects: ANTIOXIDANTES; ASPERGILLUS; COMPOSTOS FENÓLICOS; ENZIMAS
  • Agências de fomento:
  • Language: Inglês
  • Imprenta:
  • Source:
  • Acesso à fonteDOI
    Informações sobre o DOI: 10.1016/j.enzmictec.2018.09.009 (Fonte: oaDOI API)
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    • Este artigo NÃO é de acesso aberto
    • Cor do Acesso Aberto: closed

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    • ABNT

      MONCLARO, Antonielle Vieira; RECALDE, Guilherme Lima; SILVA, Francides Gomes da; FREITAS, Sonia Maria de; FERREIRA FILHO, Edivaldo Ximenes. Xylanase from Aspergillus tamarii shows different kinetic parameters and substrate specificity in the presence of ferulic acid. Enzyme and Microbial Technology, Amsterdam, v. 120, p. 16-22, 2019. Disponível em: < http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2018.09.009 > DOI: 10.1016/j.enzmictec.2018.09.009.
    • APA

      Monclaro, A. V., Recalde, G. L., Silva, F. G. da, Freitas, S. M. de, & Ferreira Filho, E. X. (2019). Xylanase from Aspergillus tamarii shows different kinetic parameters and substrate specificity in the presence of ferulic acid. Enzyme and Microbial Technology, 120, 16-22. doi:10.1016/j.enzmictec.2018.09.009
    • NLM

      Monclaro AV, Recalde GL, Silva FG da, Freitas SM de, Ferreira Filho EX. Xylanase from Aspergillus tamarii shows different kinetic parameters and substrate specificity in the presence of ferulic acid [Internet]. Enzyme and Microbial Technology. 2019 ; 120 16-22.Available from: http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2018.09.009
    • Vancouver

      Monclaro AV, Recalde GL, Silva FG da, Freitas SM de, Ferreira Filho EX. Xylanase from Aspergillus tamarii shows different kinetic parameters and substrate specificity in the presence of ferulic acid [Internet]. Enzyme and Microbial Technology. 2019 ; 120 16-22.Available from: http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2018.09.009

    Referências citadas na obra
    Autor: Dodd
    Título: Enzymatic deconstruction of xylan for biofuel production
    Título do periódico: Glob. Change Biol. Bioenergy
    Volume: 1
    Primeira página: 2
    Ano: 2009
    DOI: 10.1111/j.1757-1707.2009.01004.x
    Autor: Minic
    Título: Plant glycoside hydrolases involved in cell wall polysaccharide degradation
    Título do periódico: Plant Physiol. Biochem.
    Volume: 44
    Primeira página: 435
    Ano: 2006
    DOI: 10.1016/j.plaphy.2006.08.001
    Autor: Polizeli
    Título: Xylanases from fungi: properties and industrial applications
    Título do periódico: Appl. Microbiol. Biotechnol.
    Volume: 67
    Primeira página: 577
    Ano: 2005
    DOI: 10.1007/s00253-005-1904-7
    Autor: Klepacka
    Título: Ferulic acid and its position among the phenolic compounds of wheat
    Título do periódico: Crit. Rev. Food Sci. Nutr.
    Volume: 46
    Primeira página: 639
    Ano: 2006
    DOI: 10.1080/10408390500511821
    Autor: Jönsson
    Título: Pretreatment of lignocellulose: formation of inhibitory by-products and strategies for minimizing their effects
    Título do periódico: Bioresour. Technol.
    Volume: 199
    Primeira página: 103
    Ano: 2016
    DOI: 10.1016/j.biortech.2015.10.009
    Autor: Henrissat
    Título: Conserved catalytic machinery and the prediction of a common fold for several families of glycosyl hydrolases
    Título do periódico: Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.
    Volume: 92
    Primeira página: 7090
    Ano: 1995
    DOI: 10.1073/pnas.92.15.7090
    Autor: Moreira
    Título: Insights into the mechanism of enzymatic hydrolysis of xylan
    Título do periódico: Appl. Microbiol. Biotechnol.
    Primeira página: 5205
    Ano: 2016
    DOI: 10.1007/s00253-016-7555-z
    Autor: Tejirian
    Título: Inhibition of enzymatic cellulolysis by phenolic compounds
    Título do periódico: Enzyme Microb. Technol.
    Volume: 48
    Primeira página: 239
    Ano: 2011
    DOI: 10.1016/j.enzmictec.2010.11.004
    Autor: Kim
    Título: Soluble inhibitors/deactivators of cellulase enzymes from lignocellulosic biomass
    Título do periódico: Enzyme Microb. Technol.
    Volume: 48
    Primeira página: 408
    Ano: 2011
    DOI: 10.1016/j.enzmictec.2011.01.007
    Autor: Boukari
    Título: Probing a family GH11 endo-β-1,4-xylanase inhibition mechanism by phenolic compounds: role of functional phenolic groups
    Título do periódico: J. Mol. Catal. B Enzym.
    Volume: 72
    Primeira página: 130
    Ano: 2011
    DOI: 10.1016/j.molcatb.2011.05.010
    Autor: Michelin
    Título: Effect of phenolic compounds from pretreated sugarcane bagasse on cellulolytic and hemicellulolytic activities
    Título do periódico: Bioresour. Technol.
    Volume: 199
    Primeira página: 275
    Ano: 2016
    DOI: 10.1016/j.biortech.2015.08.120
    Autor: Ximenes
    Título: Deactivation of cellulases by phenols
    Título do periódico: Enzyme Microb. Technol.
    Volume: 48
    Primeira página: 54
    Ano: 2011
    DOI: 10.1016/j.enzmictec.2010.09.006
    Autor: Qin
    Título: Inhibition of lignin-derived phenolic compounds to cellulase
    Título do periódico: Biotechnol. Biofuels
    Volume: 9
    Primeira página: 1
    Ano: 2016
    DOI: 10.1186/s13068-016-0485-2
    Autor: Kaya
    Título: Influence of lignin and its degradation products on enzymatic hydrolysis of xylan
    Título do periódico: J. Biotechnol.
    Volume: 80
    Primeira página: 241
    Ano: 2000
    DOI: 10.1016/S0168-1656(00)00265-0
    Autor: Malgas
    Título: Enzyme and microbial technology a key factor for the hydrolysis of galactomannan substrates
    Título do periódico: Enzyme Microb. Technol.
    Volume: 70
    Primeira página: 1
    Ano: 2015
    DOI: 10.1016/j.enzmictec.2014.12.007
    Autor: Ladeira Ázar
    Título: Deactivation and activation of lignocellulose degrading enzymes in the presence of laccase
    Título do periódico: Enzyme Microb. Technol.
    Volume: 109
    Primeira página: 25
    Ano: 2018
    DOI: 10.1016/j.enzmictec.2017.09.007
    Autor: de
    Título: GH11 xylanase from Emericella nidulans with low sensitivity to inhibition by ethanol and lignocellulose-derived phenolic compounds
    Título do periódico: FEMS Microbiol. Lett.
    Volume: 362
    Primeira página: 1
    Ano: 2015
    Autor: De Souza Moreira
    Título: Two β-xylanases from Aspergillus terreus: characterization and influence of phenolic compounds on xylanase activity
    Título do periódico: Fungal Genet. Biol.
    Volume: 60
    Primeira página: 46
    Ano: 2013
    DOI: 10.1016/j.fgb.2013.07.006
    Autor: Monclaro
    Título: Characterization of multiple xylanase forms from Aspergillus tamarii resistant to phenolic compounds
    Título do periódico: Mycosphere
    Volume: 7
    Primeira página: 1554
    Ano: 2016
    DOI: 10.5943/mycosphere/si/3b/7
    Autor: De Souza Moreira
    Título: Xylan-degrading enzymes from Aspergillus terreus: physicochemical features and functional studies on hydrolysis of cellulose pulp
    Título do periódico: Carbohydr. Polym.
    Volume: 134
    Primeira página: 700
    Ano: 2015
    DOI: 10.1016/j.carbpol.2015.08.040
    Autor: Heinen
    Título: GH11 xylanase from Aspergillus tamarii Kita : purification by one-step chromatography and xylooligosaccharides hydrolysis monitored in real-time by mass spectrometry
    Título do periódico: Int. J. Biol. Macromol.
    Volume: 108
    Primeira página: 291
    Ano: 2018
    DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2017.11.150
    Autor: Av
    Ano: 2016
    Autor: Gouda
    Título: Catalytic properties of the immobilized Aspergillus tamarii xylanase
    Título do periódico: Microbiol. Res. (Pavia)
    Volume: 157
    Primeira página: 275
    Ano: 2002
    DOI: 10.1078/0944-5013-00165
    Autor: Simão
    Título: Induction of xylanase in Aspergillus tamarii by methyl β-D-xyloside
    Título do periódico: Appl. Microbiol. Biotechnol.
    Volume: 47
    Primeira página: 267
    Ano: 1997
    DOI: 10.1007/s002530050925
    Autor: Blum
    Título: Improved silver staining of plant proteins, RNA and DNA in polyacrylamide gels
    Título do periódico: Electrophoresis
    Volume: 8
    Primeira página: 93
    Ano: 1987
    DOI: 10.1002/elps.1150080203
    Autor: Hammer
    Título: PAST: paleontological statistics software package for education and data analysis
    Título do periódico: Palaeontol. Electronica
    Volume: 4
    Fascículo: 1
    Primeira página: 1
    Ano: 2001
    Autor: Dundas
    Título: CASTp: computed atlas of surface topography of proteins with structural and topographical mapping of functionally annotated residues
    Título do periódico: Nucleic Acids Res.
    Volume: 34
    Primeira página: 116
    Ano: 2006
    DOI: 10.1093/nar/gkl282
    Autor: Trott
    Título: NIH public access
    Título do periódico: J. Comput. Chem.
    Volume: 31
    Primeira página: 455
    Ano: 2010
    Autor: Burgess
    Título: Preparing a purification summary table
    Ano: 2009
    DOI: 10.1016/S0076-6879(09)63004-4
    Autor: Duarte
    Título: Use of residual biomass from the textile industry as carbon source for production of a low-molecular-weight xylanase from Aspergillus oryzae
    Título do periódico: Appl. Sci.
    Volume: 2
    Primeira página: 754
    Ano: 2012
    DOI: 10.3390/app2040754
    Autor: Camacho
    Título: Production, purification, and characterization of a low-molecular-mass xylanase from Aspergillus sp. and its application in baking
    Título do periódico: Appl. Biochem. Biotechnol. - Part A Enzym. Eng. Biotechnol.
    Volume: 104
    Primeira página: 159
    Ano: 2003
    DOI: 10.1385/ABAB:104:3:159
    Autor: Andrews
    Título: The gel-filtration behaviour of proteins related to their molecular weights over a wide range
    Título do periódico: Biochem. J.
    Volume: 96
    Primeira página: 595
    Ano: 1965
    DOI: 10.1042/bj0960595
    Autor: Gräslund
    Título: Protein production and purification
    Título do periódico: Nat. Methods
    Volume: 5
    Primeira página: 135
    Ano: 2011
    Autor: Biely
    Título: Endo-β-1,4-xylanase families: Differences in catalytic properties
    Título do periódico: J. Biotechnol.
    Volume: 57
    Primeira página: 151
    Ano: 1997
    DOI: 10.1016/S0168-1656(97)00096-5
    Autor: Paës
    Título: GH11 xylanases: structure/function/properties relationships and applications
    Título do periódico: Biotechnol. Adv.
    Volume: 30
    Primeira página: 564
    Ano: 2012
    DOI: 10.1016/j.biotechadv.2011.10.003
    Autor: Krengel
    Título: Three-dimensional structure of Endo-1,4-β-xylanase I from Aspergillus niger: molecular basis for its low pH optimum
    Título do periódico: J. Mol. Biol.
    Volume: 263
    Primeira página: 70
    Ano: 1996
    DOI: 10.1006/jmbi.1996.0556
    Autor: Vandermarliere
    Título: Crystallographic analysis shows substrate binding at the −3 to +1 active-site subsites and at the surface of glycoside hydrolase family 11 endo-1,4-β-xylanases
    Título do periódico: Biochem. J.
    Volume: 410
    Primeira página: 71
    Ano: 2008
    DOI: 10.1042/BJ20071128
    Autor: Cervera Tison
    Título: Molecular determinants of substrate and inhibitor specificities of the Penicillium griseofulvum family 11 xylanases
    Título do periódico: Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteom.
    Volume: 1794
    Primeira página: 438
    Ano: 2009
    DOI: 10.1016/j.bbapap.2008.11.024
    Autor: Han
    Título: Improving the thermostability of a fungal GH11 xylanase via site–directed mutagenesis guided by sequence and structural analysis
    Título do periódico: Biotechnol. Biofuels
    Primeira página: 1
    Ano: 2017
    Autor: Jommuengbout
    Título: Substrate-binding site of family 11 xylanase from Bacillus firmus K-1 by molecular docking
    Título do periódico: Biosci. Biotechnol. Biochem.
    Volume: 73
    Primeira página: 833
    Ano: 2009
    DOI: 10.1271/bbb.80731
    Autor: Cooper
    Título: Heat capacity effects in protein folding and ligand binding: a re-evaluation of the role of water in biomolecular thermodynamics
    Título do periódico: Biophys. Chem.
    Volume: 115
    Primeira página: 89
    Ano: 2005
    DOI: 10.1016/j.bpc.2004.12.011
    Autor: van Gool
    Título: Two novel GH11 endo-xylanases from Myceliophthora thermophila C1 act differently toward soluble and insoluble xylans
    Título do periódico: Enzyme Microb. Technol.
    Volume: 53
    Primeira página: 25
    Ano: 2013
    DOI: 10.1016/j.enzmictec.2013.03.019
    Autor: Biely
    Título: Acetyl xylan esterases in fungal cellulolytic systems
    Título do periódico: FEBS Lett.
    Volume: 186
    Primeira página: 80
    Ano: 1985
    DOI: 10.1016/0014-5793(85)81343-0
    Autor: Saake
    Título: Isolation and characterization of arabinoxylan from oat spelts
    Título do periódico: Hemicellul. Sci. Technol.
    Volume: 80
    Primeira página: 52
    Ano: 2003
    DOI: 10.1021/bk-2004-0864.ch004
    Autor: Puls
    Título: Products of hydrolysis of beechwood acetyl-4-O-methylglucuronoxylan by a xylanase and an acetyl xylan esterase
    Título do periódico: Enzyme Microb. Technol.
    Volume: 13
    Primeira página: 483
    Ano: 1991
    DOI: 10.1016/0141-0229(91)90006-V
    Autor: Ebringerova
    Título: Xylan and xylan derivatives – biopolymers with valuable properties, 1: naturally occurring xylans structures, isolation procedures and properties
    Título do periódico: Macromol. Rapid Commun.
    Volume: 21
    Primeira página: 542
    Ano: 2000
    DOI: 10.1002/1521-3927(20000601)21:9<542::AID-MARC542>3.0.CO;2-7
    Autor: Pawar
    Título: Acetylation of woody lignocellulose: significance and regulation
    Título do periódico: Front. Plant Sci.
    Volume: 4
    Primeira página: 1
    Ano: 2013
    DOI: 10.3389/fpls.2013.00118
    Autor: Singh
    Título: Probing the role of sigma π interaction and energetics in the
    Título do periódico: Appl. Environ. Microbiol.
    Volume: 78
    Primeira página: 8817
    Ano: 2012
    DOI: 10.1128/AEM.02261-12
    Autor: Pollet
    Título: Crystallographic and activity-based evidence for thumb flexibility and its relevance in glycoside hydrolase family 11 xylanases
    Título do periódico: Proteins Struct. Funct. Bioinform.
    Volume: 77
    Primeira página: 395
    Ano: 2009
    DOI: 10.1002/prot.22445
    Autor: Doig
    Título: Side‐chain conformational entropy in protein folding
    Título do periódico: Protein Sci.
    Volume: 4
    Primeira página: 2247
    Ano: 1995
    DOI: 10.1002/pro.5560041101
    Autor: Stone
    Título: NMR relaxation studies of the role of conformational entropy in protein stability and ligand binding
    Título do periódico: Acc. Chem. Res.
    Volume: 34
    Primeira página: 379
    Ano: 2001
    DOI: 10.1021/ar000079c
    Autor: Horn
    Título: Charge determination of proteins with polyelectrolyte titration
    Título do periódico: J. Biol. Chem.
    Volume: 258
    Primeira página: 1665
    Ano: 1983
    Autor: Olsson
    Título: The thermodynamics of protein-ligand interaction and solvation: insights for ligand design
    Título do periódico: J. Mol. Biol.
    Volume: 384
    Primeira página: 1002
    Ano: 2008
    DOI: 10.1016/j.jmb.2008.09.073
    Autor: Vega
    Título: On the link between conformational changes, ligand binding and heat capacity
    Título do periódico: Biochim. Biophys. Acta - Gen. Subj.
    Volume: 1860
    Primeira página: 868
    Ano: 2016
    DOI: 10.1016/j.bbagen.2015.10.010

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