Caracterização estrutural e bioquímica das arabinanases de <i>Bacillus licheniformis</i> (2016)
- Authors:
- Autor USP: FARRO, ERICK GIANCARLO SUCLUPE - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FCI
- Subjects: BACILOS GRAM-POSITIVOS; ENZIMAS HIDROLÍTICAS; GLICOSÍDEOS
- Keywords: <i>Bacillus licheniformis</i>; Arabinanases; Endo-arabinanases; Glycoside Hydrolase family 43; Hidrolases de glicosídeos familia 43
- Language: Português
- Abstract: As mudanças climáticas estão causando prejuízos em vários setores da economia mundial. Na reunião da COP21, que teve como foco estas mudanças climáticas, participantes do mundo todo decidiram tomar atitudes urgentes para tentar conter aumento da temperatura média global. Dentro deste cenário, a produção e o consumo de energia têm uma importância central, onde fontes de energia renováveis vêm sendo preferidas às fontes de energias fósseis. O Brasil tem uma participação importante na geração de energia renovável mundial aportando um 40% do total de sua matriz energética. A degradação dos componentes da parede celular vegetal tem um vasto potencial na geração de biocombustíveis e outros compostos verdes a partir da celulose, hemicelulose e lignina. Para isto estudos das enzimas capazes de degradas estes componentes vem sendo realizados, com ênfase nas enzimas hidrolases de glicosídeos. Dentre as hidrolases, encontram-se as arabinanases, enzimas capazes de hidrolisar o arabinano, componente polissacídeo da hemicelulose, em L-arabinose. Neste trabalho, estudos envolvendo duas arabinanases de Bacillus licheniformis foram realizados, iniciando na etapa de clonagem dos genes. Os produtos foram transformados em Escherichia coli e expressos e purificados. A avaliação da estabilidade térmica indicou uma afinidade das enzimas por metais divalentes. Tentativas de cristalização resultaram na formação de um cristal, que possibilitou a determinação da estrutura uma das arabinanases.Através de ensaios bioquímicos, foi determinada a especificidade por substrato, temperatura e pH ótimos e a atividade frente a metais. Foi observado que as enzimas são seletivas para arabinano não ramificado, tem temperatura ótima em 45 e 40 graus, para BlAbn-1 e BlAbn-2, respectivamente, e pH ótimo em 8 e 7. Por último, foram realizados ensaios complementares de sinergismo e atividade oxidativa. Embora os ensaios de atividade oxidativa tenham sido inconclusivos, os ensaios de sinergismo mostraram que a enzima BlAbn-1 é capaz de aumentar em 30% a atividade do coquetel enzimático Accellerase 1500 sobre biomassa pré-tratada e sobre celulose pura. Este efeito é ainda maior na presença de sulfato de níquel
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2016
- Data da defesa: 28.04.2016
-
ABNT
FARRO, Erick Giancarlo Suclupe. Caracterização estrutural e bioquímica das arabinanases de <i>Bacillus licheniformis</i>. 2016. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2016. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-14102016-091118/. Acesso em: 10 jan. 2026. -
APA
Farro, E. G. S. (2016). Caracterização estrutural e bioquímica das arabinanases de <i>Bacillus licheniformis</i> (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-14102016-091118/ -
NLM
Farro EGS. Caracterização estrutural e bioquímica das arabinanases de <i>Bacillus licheniformis</i> [Internet]. 2016 ;[citado 2026 jan. 10 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-14102016-091118/ -
Vancouver
Farro EGS. Caracterização estrutural e bioquímica das arabinanases de <i>Bacillus licheniformis</i> [Internet]. 2016 ;[citado 2026 jan. 10 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-14102016-091118/ - Caracterização estrutural e bioquímica das arabinanases de <i>Bacillus licheniformis</i>
- Caracterização estrutural da ThiL em Klebsiella pneumoniae e Escherichia coli para o desenvolvimento de inibidores antibióticos
- Caracterização de enzimas ThiL de bactérias gram-negativas
- Estudo estrutural da enzima ThiL em patógenos Gram-negativos
- Exploring daptomycin hypersensitivity in Enterococcus faecium: the impact of LafB mutation on bacterial virulence
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