Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst) (2016)
- Authors:
- USP affiliated authors: LOPES, JOSÉ LUIZ DE SOUZA - IF ; MARCO, RICARDO DE - IFSC ; BOSSOLAN, NELMA REGINA SEGNINI - IFSC ; ARAUJO, ANA PAULA ULIAN DE - IFSC
- Unidades: IF; IFSC
- DOI: 10.1371/journal.pone.0158146
- Subjects: ENZIMAS; BIOTECNOLOGIA; BACTÉRIAS TERMÓFILAS
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Publisher place: San Francisco
- Date published: 2016
- Source:
- Status:
- Artigo publicado em periódico de acesso aberto (Gold Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão publicada (Published version)
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-
ABNT
LOPES, José Luiz de Souza et al. Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst). PLOS One, v. 11, n. 6, p. e0158146-1-e0158146-16, 2016Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0158146. Acesso em: 02 abr. 2026. -
APA
Lopes, J. L. de S., Yoneda, J. S., Martins, J. M., De Marco, R., Jameson, D. M., Castro, A. M., et al. (2016). Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst). PLOS One, 11( 6), e0158146-1-e0158146-16. doi:10.1371/journal.pone.0158146 -
NLM
Lopes JL de S, Yoneda JS, Martins JM, De Marco R, Jameson DM, Castro AM, Bossolan NRS, Wallace BA, Araújo APU de. Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst) [Internet]. PLOS One. 2016 ; 11( 6): e0158146-1-e0158146-16.[citado 2026 abr. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0158146 -
Vancouver
Lopes JL de S, Yoneda JS, Martins JM, De Marco R, Jameson DM, Castro AM, Bossolan NRS, Wallace BA, Araújo APU de. Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst) [Internet]. PLOS One. 2016 ; 11( 6): e0158146-1-e0158146-16.[citado 2026 abr. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0158146 - Challenges in studying intrinsically disordered proteins
- Characterization of a thermostable esterase of Anaerobaculum hydrogeniformans
- Characterization of esterase activity from an Acetomicrobium hydrogeniformans enzyme with high structural stability in extreme conditions
- Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins
- Interaction of an esophageal MEG protein from schistosomes with a human S100 protein involved in inflammatory response
- Anaerobaculum hydrogeniformans esterase (ahest): a new thermostable esterase for biotechnological applications
- Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy
- Characterization of the store-operated calcium entry in Schistosoma mansoni
- Conformational and aggregation studies of Schistosoma mansoni septins
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