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Estudos funcionais e estruturais de enzimas frutosiltransferases das famílias 32 e 68 de hidrolases de glicosídeos (2015)

  • Authors:
  • Autor USP: LIMA, MARIANA ZULIANI THEODORO DE - IFSC
  • Unidade: IFSC
  • Sigla do Departamento: FCM
  • Subjects: ENZIMAS HIDROLÍTICAS; CRISTALIZAÇÃO
  • Keywords: Fructooligosaccharides; Fructosyltransferases; Frutooligossacarídeos; Frutosiltransferases; Glycoside Hydrolases 32 and 68; Hidrolases de glicosídeos 32 e 68
  • Language: Português
  • Abstract: A busca por substâncias benéficas à saúde humana tem impulsionado o desenvolvimento de pesquisas visando o estudo de enzimas e seus produtos através da otimização de bioprocessos. Um dos principais componentes utilizados como base para a indústria de alimentos funcionais são carboidratos denominados frutooligossacarídeos (FOS) derivados da sacarose. Estes são sintetizados por enzimas denominadas frutosiltransferases que podem ser encontradas em plantas, bactérias e fungos. Os FOS têm atraído grande interesse da indústria, devido às suas características fisiológicas e biomoduladoras. Por serem polissacarídeos prebióticos não-digeríveis, têm a capacidade de estimular seletivamente o crescimento de bifidobactérias e lactobacilos, auxiliando na prevenção da cárie dentária e câncer de cólon em humanos. Podem também contribuir na diminuição do colesterol total e triglicerídeos no sangue, promover a reabsorção de cálcio e magnésio e serem utilizados em dietas com restrições alimentares, por serem açúcares de baixo valor calórico e elevado valor nutricional. Tendo em vista a existência de diferentes formas de FOS sintetizados por diferentes mecanismos, o presente trabalho buscou realizar a caracterização estrutural e funcional de um conjunto de 13 frutosiltransferases de bactérias e fungos. Os genes alvo foram clonados e as enzimas expressas e purificadas. Ensaios estruturais e de atividade enzimática, incluindo de hidrólise e polimerização da sacarose, foram conduzidos para amelhor compreensão das bases moleculares envolvidas no reconhecimento do substrato. Oito enzimas, duas β-frutofuranosidases de B. adolescentis, três sucrose-6-phosphate hydrolase de B. licheniformis e L. gasseri e uma invertase de A.niger foram cristalizadas e as enzimas de B. adolescentis e de L. gasseri tiveram suas estruturas resolvidas e seus sítios catalíticos mapeados. Estas apresentam em sua estrutura uma região β-propeller, local identificado como sítio catalítico, conectada à um módulo β-sanduíche. Ambas as enzimas apresentaram atividade hidrolítica da sacarose e a enzima de L. gasseri apresentou a formação dos FOS nistose e 1-cestose com concentrações de 1 M de sacarose bem como em tempos de 8 e 12 horas de incubação. Estes estudos, somados às análises das outras enzimas, permitirão o melhoramento na produção em larga escala, além da otimização e o controle destes processos de obtenção de FOS
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 22.10.2015
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      LIMA, Mariana Zuliani Theodoro de; MUNIZ, João Renato Carvalho. Estudos funcionais e estruturais de enzimas frutosiltransferases das famílias 32 e 68 de hidrolases de glicosídeos. 2015.Universidade de São Paulo, São Carlos, 2015. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-17122015-145413/ >.
    • APA

      Lima, M. Z. T. de, & Muniz, J. R. C. (2015). Estudos funcionais e estruturais de enzimas frutosiltransferases das famílias 32 e 68 de hidrolases de glicosídeos. Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-17122015-145413/
    • NLM

      Lima MZT de, Muniz JRC. Estudos funcionais e estruturais de enzimas frutosiltransferases das famílias 32 e 68 de hidrolases de glicosídeos [Internet]. 2015 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-17122015-145413/
    • Vancouver

      Lima MZT de, Muniz JRC. Estudos funcionais e estruturais de enzimas frutosiltransferases das famílias 32 e 68 de hidrolases de glicosídeos [Internet]. 2015 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-17122015-145413/

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