Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase (2012)
- Authors:
- Autor USP: SALINAS, ROBERTO KOPKE - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1371/journal.pbio.1001452
- Subjects: ENZIMAS; BIOQUÍMICA
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: PLOS Biology
- ISSN: 1544-9173
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 10, n. 12, p. 1-9 art. e1001452, 2012
- Status:
- Artigo publicado em periódico de acesso aberto (Gold Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão publicada (Published version)
- Acessar versão aberta:
-
ABNT
LARION, Mioara et al. Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase. PLOS Biology, v. 10, n. 12, p. 1-9 art. e1001452, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001452. Acesso em: 01 abr. 2026. -
APA
Larion, M., Salinas, R. K., Bruschweiler Li, L., Miller, B. G., & Brüschweiler, R. (2012). Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase. PLOS Biology, 10( 12), 1-9 art. e1001452. doi:10.1371/journal.pbio.1001452 -
NLM
Larion M, Salinas RK, Bruschweiler Li L, Miller BG, Brüschweiler R. Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase [Internet]. PLOS Biology. 2012 ; 10( 12): 1-9 art. e1001452.[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001452 -
Vancouver
Larion M, Salinas RK, Bruschweiler Li L, Miller BG, Brüschweiler R. Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase [Internet]. PLOS Biology. 2012 ; 10( 12): 1-9 art. e1001452.[citado 2026 abr. 01 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001452 - Production of fragments from the NA+/CA2+ Exchanger for solution NMR
- Production of the NA+/CA2+ exchanger from Methanococcus Janaschii for NMR studies
- Clonagem, expressão e purificação de fragmentos do trocador de Na+/Ca2+ deDrosophila melanogaster (CALX) para estudos estruturais
- Production of the ‘Na POT. +’/’Ca POT. 2+’ exchanger from Methanococcus janaschii for NMR studies
- 'CA POT. 2+' binding alters the interdomain flexibility between the two cytoplasmic calcium-binding domains in the 'NA POT. +'/'CA POT. 2+' exchanger
- Model for the allosteric regulationof the `NA POT. +´/`CA POT. 2+' exchanger NCX
- VirB7 and VirB9 interactions are required for the assembly and antibacterial activity of a type IV secretion system
- The application of solution NMR spectroscopy to study dynamics of two-domain calcium-binding proteins
- Propriedades conformacionais de um fragmento (aminoácidos 92-100) da primeira alça extra-celular do receptor 'AT IND.1' de angiotensina II em solução e em presença de membranas modelo
- Structural insights into the core complex of a bacterial killing type IV secretion system by cryo-EM
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