Mutações sítio dirigidas em COQ10p corroboram a presença do domínio start de ligação a coenzima Q6 em Saccharomyces cerevisiae (2008)
- Authors:
- USP affiliated authors: BARROS, MÁRIO HENRIQUE DE - ICB ; KOWALTOWSKI, ALÍCIA JULIANA - IQ
- Unidades: ICB; IQ
- Assunto: MICROBIOLOGIA
- Language: Português
- Abstract: A principal função da coenzima Q6 (ubiquinona) é transferir elétrons da NADH-Succinato desidrogenase para o complexo bc1 da cadeia respiratória mitocondrial. A proteína COQ10p pertence à família de domínio START, caracterizado pela presença de um túnel hidrofóbico no qual se associa a moléculas lipofílicas tais como o colesterol. A função exata de COQ10p ainda permanece obscura, sendo sugerida a sua participação na ligação e transporte da coenzima Q6 até o sítio de atuação na membrana interna mitocondrial. À partir deste fato, obteve-se o alinhamento de proteínas similares a Coq10p, de vários organismos, na tentativa de identificar sítios conservados. Através da técnica de PCR, realizamos mutações sítio dirigidas em quatro resíduos estratégicos denominados M1, M2, M3 e M4. Os fragmentos mutados foram ligados a plasmídios do tipo integrativo e multicópia, clonados em Escherichia coli e posteriormente transformados em Saccharomyces cerevisiae. Todas as linhagens isoladas que continham as mutações induzidas, apresentaram deficiência no crescimento em fonte de carbono não fermentável (YPEG) sugerindo deficiência na atividade respiratória mitocondrial. Testes da atividade respiratória, foram realizadas medindo o consumo de oxigênio das linhagens mutantes. Todos os mutantes mostrararam-se deficientes na atividade respiratória. Finalmente, através de modelagem molecular, obteve-se um modelo da estrutura de Co1op à partir da descrita para a proteína homológa de C.crescentus Verificou-se a quantidade e a posição das alfa-hélices de ambas as proteínas são conservadas. O conjunto dos dados obtidos sugerem fortemente que Coq10p é uma proteína com domínio START, cujos resíduos que selecionamos para mutação poderiam favorecer a ligação da coenzima Q6 no polipeptídio selvagem.
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- Publisher: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP
- Publisher place: São Paulo
- Date published: 2008
- Source:
- Título: Resumos
- Conference titles: Congresso do Instituto de Ciências Biomédicas da Universidade de São Paulo
-
ABNT
BUSSO, C. et al. Mutações sítio dirigidas em COQ10p corroboram a presença do domínio start de ligação a coenzima Q6 em Saccharomyces cerevisiae. 2008, Anais.. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP, 2008. . Acesso em: 14 out. 2024. -
APA
Busso, C., Zampol, M. A., Tahara, E. B., Kowaltowski, A. J., Ferreira Júnior, J., & Barros, M. H. de. (2008). Mutações sítio dirigidas em COQ10p corroboram a presença do domínio start de ligação a coenzima Q6 em Saccharomyces cerevisiae. In Resumos. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP. -
NLM
Busso C, Zampol MA, Tahara EB, Kowaltowski AJ, Ferreira Júnior J, Barros MH de. Mutações sítio dirigidas em COQ10p corroboram a presença do domínio start de ligação a coenzima Q6 em Saccharomyces cerevisiae. Resumos. 2008 ;[citado 2024 out. 14 ] -
Vancouver
Busso C, Zampol MA, Tahara EB, Kowaltowski AJ, Ferreira Júnior J, Barros MH de. Mutações sítio dirigidas em COQ10p corroboram a presença do domínio start de ligação a coenzima Q6 em Saccharomyces cerevisiae. Resumos. 2008 ;[citado 2024 out. 14 ] - Mitochondrial reactive oxygen species, respiration and aging: effects of calorie restriction
- Role of glucose signaling and mitochondrial aminoacid metabolism in yeast longevity
- Yeast as a model to study mitochondrial mechanisms in ageing
- New evidences of Coq10p role in coenzyme Q distribution
- Sequence analysis and site direct mutagenesis of S. cerevisiae COQ10 are consistent with the existence of START domain
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- The mitochondrial electron transport chain is necessary for life span extension mediated by calorie restriction in Saccharomyces cerevisiae
- mtDNA and electron transport chain integrity in lifespan extention mediated by calorie restriction in Saccharomyces cerevisiae
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