Efeito de mutações sítio-dirigidas nas hélices I, V e VI do receptor AT1 na maturação, dimerização e interação com o agonista (2006)
- Authors:
- Autor USP: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
- Unidade: ICB
- Assunto: HISTOLOGIA
- Language: Português
- Abstract: O receptor AT1 possui resíduos aromáticos e alifáticos altamente conservados nas hélices I, V e VI. Este trabalho teve como objetivo estudar o papel de alguns desses resíduos na maturação, tráfego, formação do complexo agonista/receptor e dimerização. Métodos: Um vetor contendo o AT1-EGFP foi construído e utilizado para a obtenção de mutantes para alanina (Ala) e ácido glutâmico (Glu). Células HEK foram transfectadas com essas construções e utilizadas nos experimentos de microscopia de fluorescência, ensaios de ligação, BRET e ensaios funcionais, utilizando gene repórter. Resultados: Através da microscopia observou-se que o receptor selvagem, os mutantes de Ala e os de Glu da hélice V encontram-se na membrana. As substituições feitas na hélice VI para Glu afetaram o tráfego causando retenção no retículo endoplasmático. A afinidade do AT1 pela AngII nos ensaios de ligação para os mutantes de Ala não foi afetada, enquanto nas mutações para Glu aparecem diminuídas. A homodimerização ocorreu na ausência de AngII e a maioria das mutações não afetaram este processo. Ensaios com o gene repórter confirmam a funcionalidade de alguns desses mutantes. Discussão: Sugerimos que o AT1 seja um homodímero e que resíduos específicos nas hélices V e VI sejam responsáveis pela configuração do sítio de ligação da AngII e correto dobramento do receptor
- Imprenta:
- Publisher: Sociedade Brasileira de Farmacologia Terapêutica Experimental
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2006
- Source:
- Título: Resumos
- Conference titles: Congresso Brasileiro de Farmacologia e Terapêutica Experimental
-
ABNT
PIGNATARI, G. C. et al. Efeito de mutações sítio-dirigidas nas hélices I, V e VI do receptor AT1 na maturação, dimerização e interação com o agonista. 2006, Anais.. Ribeirão Preto: Sociedade Brasileira de Farmacologia Terapêutica Experimental, 2006. . Acesso em: 25 jan. 2026. -
APA
Pignatari, G. C., Rozenfeld, R., Cunha, F. M., Oliveira, L., Ferro, E. S., Devi, L. A., & Paiva, A. C. de M. (2006). Efeito de mutações sítio-dirigidas nas hélices I, V e VI do receptor AT1 na maturação, dimerização e interação com o agonista. In Resumos. Ribeirão Preto: Sociedade Brasileira de Farmacologia Terapêutica Experimental. -
NLM
Pignatari GC, Rozenfeld R, Cunha FM, Oliveira L, Ferro ES, Devi LA, Paiva AC de M. Efeito de mutações sítio-dirigidas nas hélices I, V e VI do receptor AT1 na maturação, dimerização e interação com o agonista. Resumos. 2006 ;[citado 2026 jan. 25 ] -
Vancouver
Pignatari GC, Rozenfeld R, Cunha FM, Oliveira L, Ferro ES, Devi LA, Paiva AC de M. Efeito de mutações sítio-dirigidas nas hélices I, V e VI do receptor AT1 na maturação, dimerização e interação com o agonista. Resumos. 2006 ;[citado 2026 jan. 25 ] - Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
- A novel bradykinin potentiating peptide isolated from "Bothrops Jararacussu" venom using catallytically inactive oligopeptidase EP24.15
- The tellurium compound RF-17 is a selective inhibitor of thimet oligopeptidase
- Catalytic properties of thimet oligopeptidase H600A mutante
- Acute cocaine treatment increases thimet oligopeptidase in the striatum of rat brain
- The intracellular pharmacokinetics of terminally capped peptides
- Selective neurotensin-derived internally quenched fluorogenic substrates for neurolysin (EC3.4.24.16) comparison with thimet oligopeptidase (EC3.4.24.15) and neprilysin (EC3.4.24.11)
- Substrate binding and catalysis of the neuropeptide processing enzyme EC3.4.24.15 (EP24.15) and regulation of the neurome
- Identification of endogenous substrates of thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) in human embryonic kidney cells
- Site specific determinants of protein oxidative oligomerization
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
