Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1 (2000)
- Authors:
- Autor USP: AQUINO, ANA CARLA MEDEIROS MORATO DE - FFCLRP
- Unidade: FFCLRP
- Sigla do Departamento: 592
- Assunto: BIOQUÍMICA MICROBIANA
- Language: Português
- Abstract: A degradação enzimática do amido envolve a ação sinérgica de endo e exo-amilases. A glucoamilase e 'alfa'-amilase são as mais importantes enzimas para aplicação biotecnológica e industrial no processo de sacarificação do amido. O presente trabalho relata a purificação e as propriedades bioquímicas das atividades glucoamilásica e 'alfa'-amilásica extracelulares produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum.A atividade glucoamilase foi purificada 81 vezes por coluna DEAE-celulose, ultrafiltração e CM-celulose.A atividade 'alfa'-amilase foi purificada 19 vezes por colunas cromatográficas DEAE-celulose,CM-celulose e Sepharose 6B.A glucoamilase é uma glicoproteína com 9,8% de conteúdo de carboidrato, pI 8,3 e massa molecular de 75 kDa (SDS-PAGE) ou 60 kDa (Sepharose 6B).A 'alfa'-amilase tem uma massa molecular de 39 kDa (SDS-PAGE) ou 49 kDa em Sepharose 6B. O pH ótimo da atividade glucoamilásica, com amido ou maltose como substrato, foi 5,5, mas para a 'alfa'-amilase foi 6,0 quando amido era utilizado como substrato. Níveis máximos de atividade glucoamilásica e 'alfa'-amilásica foram encontrados entre'60-70 GRAUS'C.Ambas enzimas foram estáveis por uma hora a '50-55 GRAUS'C, mas a atividade foi aparentemente protegida a altas temperaturas, usando amido e sorbitol no ensaio enzimático. A glucoamilase foi estável nos pH 7,0 e 4,0 por 8 dias, a '4 GRAUS'C. Vários substratos podem ser hidrolisados pela glucoamilase e 'alfa'-amilase.Amido (diferentesfontes),amilopectina, glicogênio, amilose e maltose foram os substratos preferencialmente hidrolisados pela atividade glucoamilásica.A atividade 'alfa'-amilásica hidrolisou amido de batata (Nuclear), amilopectina, amido de batata (Sigma), amido de milho (Maizena®), amido de milho (penetrose), maltose, amilose e glicogênio. A atividade glucoamilásica foi ativada por 'MG SOB.(+2)' e 'ZN SOB.(+2)', mas não foi observada para a atividade 'alfa'-amilásica nenhuma ativação por qualquer dos íons testados. Os valores de 'K IND. M' e 'V IND. máx', para amido e maltose como substrato para a glucoamilase, foram de 0,21 mg/ml e 62 U/mg prot, e 3,9 mg/ml e 9,0 U/mg prot, respectivamente. As atividades glucoamilásicas e 'alfa'-amilásicas foram ligeiramente reprimidas por glicose 1M. O presente estudo contribui para uma melhor compreensão das atividades glucoamilásicas e 'alfa'-amilásicas, as quais podem ser utilizadas em precesso de sacarificação do amido.
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2000
- Data da defesa: 15.09.2000
-
ABNT
AQUINO, Ana Carla Medeiros Morato. Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1. 2000. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2000. . Acesso em: 28 dez. 2025. -
APA
Aquino, A. C. M. M. (2000). Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1 (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. -
NLM
Aquino ACMM. Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1. 2000 ;[citado 2025 dez. 28 ] -
Vancouver
Aquino ACMM. Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1. 2000 ;[citado 2025 dez. 28 ] - Estudo do metabolismo da trealose no fungo termotolerante Rhizopus microsporus var. rhizopodiformis: determinação das propriedades bioquímicas das trealases intracelular e extracelular
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