Exportar registro bibliográfico

Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1 (2000)

  • Authors:
  • USP affiliated author: AQUINO, ANA CARLA MEDEIROS MORATO DE - FFCLRP
  • School: FFCLRP
  • Sigla do Departamento: 592
  • Subject: BIOQUÍMICA MICROBIANA
  • Language: Português
  • Abstract: A degradação enzimática do amido envolve a ação sinérgica de endo e exo-amilases. A glucoamilase e 'alfa'-amilase são as mais importantes enzimas para aplicação biotecnológica e industrial no processo de sacarificação do amido. O presente trabalho relata a purificação e as propriedades bioquímicas das atividades glucoamilásica e 'alfa'-amilásica extracelulares produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum.A atividade glucoamilase foi purificada 81 vezes por coluna DEAE-celulose, ultrafiltração e CM-celulose.A atividade 'alfa'-amilase foi purificada 19 vezes por colunas cromatográficas DEAE-celulose,CM-celulose e Sepharose 6B.A glucoamilase é uma glicoproteína com 9,8% de conteúdo de carboidrato, pI 8,3 e massa molecular de 75 kDa (SDS-PAGE) ou 60 kDa (Sepharose 6B).A 'alfa'-amilase tem uma massa molecular de 39 kDa (SDS-PAGE) ou 49 kDa em Sepharose 6B. O pH ótimo da atividade glucoamilásica, com amido ou maltose como substrato, foi 5,5, mas para a 'alfa'-amilase foi 6,0 quando amido era utilizado como substrato. Níveis máximos de atividade glucoamilásica e 'alfa'-amilásica foram encontrados entre'60-70 GRAUS'C.Ambas enzimas foram estáveis por uma hora a '50-55 GRAUS'C, mas a atividade foi aparentemente protegida a altas temperaturas, usando amido e sorbitol no ensaio enzimático. A glucoamilase foi estável nos pH 7,0 e 4,0 por 8 dias, a '4 GRAUS'C. Vários substratos podem ser hidrolisados pela glucoamilase e 'alfa'-amilase.Amido (diferentesfontes),amilopectina, glicogênio, amilose e maltose foram os substratos preferencialmente hidrolisados pela atividade glucoamilásica.A atividade 'alfa'-amilásica hidrolisou amido de batata (Nuclear), amilopectina, amido de batata (Sigma), amido de milho (Maizena®), amido de milho (penetrose), maltose, amilose e glicogênio. A atividade glucoamilásica foi ativada por 'MG SOB.(+2)' e 'ZN SOB.(+2)', mas não foi observada para a atividade 'alfa'-amilásica nenhuma ativação por qualquer dos íons testados. Os valores de 'K IND. M' e 'V IND. máx', para amido e maltose como substrato para a glucoamilase, foram de 0,21 mg/ml e 62 U/mg prot, e 3,9 mg/ml e 9,0 U/mg prot, respectivamente. As atividades glucoamilásicas e 'alfa'-amilásicas foram ligeiramente reprimidas por glicose 1M. O presente estudo contribui para uma melhor compreensão das atividades glucoamilásicas e 'alfa'-amilásicas, as quais podem ser utilizadas em precesso de sacarificação do amido.
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 15.09.2000

  • How to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas

    • ABNT

      AQUINO, Ana Carla Medeiros Morato; POLIZELI, Maria de Lourdes T. M. Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1. 2000.Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2000.
    • APA

      Aquino, A. C. M. M., & Polizeli, M. de L. T. M. (2000). Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1. Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto.
    • NLM

      Aquino ACMM, Polizeli M de LTM. Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1. 2000 ;
    • Vancouver

      Aquino ACMM, Polizeli M de LTM. Purificação e determinação de propriedades bioquímicas das atividades glucoamilase e 'alfa'-amilase produzidas pelo fungo termofílico Scytalidium thermophilum 15.1. 2000 ;


Digital Library of Intellectual Production of Universidade de São Paulo     2012 - 2022