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  • Fonte: PLOS One. Unidades: IFSC, IQSC

    Assuntos: SCHISTOSOMA MANSONI, ENZIMAS, CRISTALOGRAFIA

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    • ABNT

      TORINI, Juliana Roberta et al. The molecular structure of Schistosoma mansoni PNP isoform 2 provides insights into the nucleoside selectivity of PNPs. PLOS One, v. 13, n. 9, p. e0203532-1- e0203532-21, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0203532. Acesso em: 09 nov. 2025.
    • APA

      Torini, J. R., Romanello, L., Batista, F. A. H., Serrão, V. H. B., Faheem, M., Zeraik, A. E., et al. (2018). The molecular structure of Schistosoma mansoni PNP isoform 2 provides insights into the nucleoside selectivity of PNPs. PLOS One, 13( 9), e0203532-1- e0203532-21. doi:10.1371/journal.pone.0203532
    • NLM

      Torini JR, Romanello L, Batista FAH, Serrão VHB, Faheem M, Zeraik AE, Bird L, Nettleship J, Reddivari Y, Owens R, De Marco R, Borges JC, Brandão-Neto J, Pereira H d'M. The molecular structure of Schistosoma mansoni PNP isoform 2 provides insights into the nucleoside selectivity of PNPs [Internet]. PLOS One. 2018 ; 13( 9): e0203532-1- e0203532-21.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0203532
    • Vancouver

      Torini JR, Romanello L, Batista FAH, Serrão VHB, Faheem M, Zeraik AE, Bird L, Nettleship J, Reddivari Y, Owens R, De Marco R, Borges JC, Brandão-Neto J, Pereira H d'M. The molecular structure of Schistosoma mansoni PNP isoform 2 provides insights into the nucleoside selectivity of PNPs [Internet]. PLOS One. 2018 ; 13( 9): e0203532-1- e0203532-21.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0203532
  • Fonte: PLOS One. Unidade: IFSC

    Assuntos: CRISTALOGRAFIA, DNA, SIMULAÇÃO

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    • ABNT

      CÂMARA, Amanda Souza e HORJALES, Eduardo. Computer simulations reveal changes in the conformational space of the transcriptional regulator MosR upon the formation of a disulphide bond and in the collective motions that regulate its DNA-binding affinity. PLOS One, v. 13, n. 2, p. e0192826-1-e0192826-23, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0192826. Acesso em: 09 nov. 2025.
    • APA

      Câmara, A. S., & Horjales, E. (2018). Computer simulations reveal changes in the conformational space of the transcriptional regulator MosR upon the formation of a disulphide bond and in the collective motions that regulate its DNA-binding affinity. PLOS One, 13( 2), e0192826-1-e0192826-23. doi:10.1371/journal.pone.0192826
    • NLM

      Câmara AS, Horjales E. Computer simulations reveal changes in the conformational space of the transcriptional regulator MosR upon the formation of a disulphide bond and in the collective motions that regulate its DNA-binding affinity [Internet]. PLOS One. 2018 ; 13( 2): e0192826-1-e0192826-23.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0192826
    • Vancouver

      Câmara AS, Horjales E. Computer simulations reveal changes in the conformational space of the transcriptional regulator MosR upon the formation of a disulphide bond and in the collective motions that regulate its DNA-binding affinity [Internet]. PLOS One. 2018 ; 13( 2): e0192826-1-e0192826-23.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0192826
  • Fonte: PLOS One. Unidade: IFSC

    Assuntos: NEOPLASIAS MAMÁRIAS, CITOTOXINAS, CRISTALOGRAFIA, COBRE

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    • ABNT

      POPOLIN, Cecília P. et al. Cytotoxicity and anti-tumor effects of new ruthenium complexes on triple negative breast cancer cells. PLOS One, v. 12, n. 9, p. e0183275-1- e0183275-21, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0183275. Acesso em: 09 nov. 2025.
    • APA

      Popolin, C. P., Reis, J. P. B., Becceneri, A. B., Graminha, A. E., Almeida, M. A. P., Corrêa, R. S., et al. (2017). Cytotoxicity and anti-tumor effects of new ruthenium complexes on triple negative breast cancer cells. PLOS One, 12( 9), e0183275-1- e0183275-21. doi:10.1371/journal.pone.0183275
    • NLM

      Popolin CP, Reis JPB, Becceneri AB, Graminha AE, Almeida MAP, Corrêa RS, Colina-Vegas LA, Ellena J, Batista AA, Cominetti MR. Cytotoxicity and anti-tumor effects of new ruthenium complexes on triple negative breast cancer cells [Internet]. PLOS One. 2017 ; 12( 9): e0183275-1- e0183275-21.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0183275
    • Vancouver

      Popolin CP, Reis JPB, Becceneri AB, Graminha AE, Almeida MAP, Corrêa RS, Colina-Vegas LA, Ellena J, Batista AA, Cominetti MR. Cytotoxicity and anti-tumor effects of new ruthenium complexes on triple negative breast cancer cells [Internet]. PLOS One. 2017 ; 12( 9): e0183275-1- e0183275-21.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0183275
  • Fonte: PLOS One. Unidade: IFSC

    Assuntos: RECEPTORES, CRISTALOGRAFIA, BIOTECNOLOGIA

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    • ABNT

      BERNARDES, Amanda et al. Low-resolution molecular models reveal the oligomeric state of the PPAR and the conformational organization of its domains in solution. PLOS One, v. 7, n. 2, p. e31852-1-e31852-15, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0031852. Acesso em: 09 nov. 2025.
    • APA

      Bernardes, A., Batista, F. A. H., Oliveira Neto, M. de, Figueira, A. C. M., Webb, P., Saidemberg, D. M., et al. (2012). Low-resolution molecular models reveal the oligomeric state of the PPAR and the conformational organization of its domains in solution. PLOS One, 7( 2), e31852-1-e31852-15. doi:10.1371/journal.pone.0031852
    • NLM

      Bernardes A, Batista FAH, Oliveira Neto M de, Figueira ACM, Webb P, Saidemberg DM, Palma MS, Polikarpov I. Low-resolution molecular models reveal the oligomeric state of the PPAR and the conformational organization of its domains in solution [Internet]. PLOS One. 2012 ; 7( 2): e31852-1-e31852-15.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0031852
    • Vancouver

      Bernardes A, Batista FAH, Oliveira Neto M de, Figueira ACM, Webb P, Saidemberg DM, Palma MS, Polikarpov I. Low-resolution molecular models reveal the oligomeric state of the PPAR and the conformational organization of its domains in solution [Internet]. PLOS One. 2012 ; 7( 2): e31852-1-e31852-15.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0031852
  • Fonte: PLOS One. Unidade: IFSC

    Assuntos: RECEPTORES, CRISTALOGRAFIA, HORMÔNIOS

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    • ABNT

      BATISTA, Fernanda A. H. et al. Structural insights into human peroxisome proliferator activated receptor delta (PPAR-delta) selective ligand binding. PLOS One, v. 7, n. 5, p. e33643-1-e33643-7, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0033643. Acesso em: 09 nov. 2025.
    • APA

      Batista, F. A. H., Trivella, D. B. B., Bernardes, A., Gratiere, J., Oliveira, P. S. L., Figueira, A. C. M., et al. (2012). Structural insights into human peroxisome proliferator activated receptor delta (PPAR-delta) selective ligand binding. PLOS One, 7( 5), e33643-1-e33643-7. doi:10.1371/journal.pone.0033643
    • NLM

      Batista FAH, Trivella DBB, Bernardes A, Gratiere J, Oliveira PSL, Figueira ACM, Webb P, Polikarpov I. Structural insights into human peroxisome proliferator activated receptor delta (PPAR-delta) selective ligand binding [Internet]. PLOS One. 2012 ; 7( 5): e33643-1-e33643-7.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0033643
    • Vancouver

      Batista FAH, Trivella DBB, Bernardes A, Gratiere J, Oliveira PSL, Figueira ACM, Webb P, Polikarpov I. Structural insights into human peroxisome proliferator activated receptor delta (PPAR-delta) selective ligand binding [Internet]. PLOS One. 2012 ; 7( 5): e33643-1-e33643-7.[citado 2025 nov. 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0033643

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