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ABNT
ALMEIDA, Larissa Costa de. Estudo da interação molecular da pradimicina-IRD com o DNA e seu mecanismo de ação em células tumorais. 2022. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2022. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42136/tde-24112022-121703/. Acesso em: 28 nov. 2025.
APA
Almeida, L. C. de. (2022). Estudo da interação molecular da pradimicina-IRD com o DNA e seu mecanismo de ação em células tumorais (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42136/tde-24112022-121703/
NLM
Almeida LC de. Estudo da interação molecular da pradimicina-IRD com o DNA e seu mecanismo de ação em células tumorais [Internet]. 2022 ;[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42136/tde-24112022-121703/
Vancouver
Almeida LC de. Estudo da interação molecular da pradimicina-IRD com o DNA e seu mecanismo de ação em células tumorais [Internet]. 2022 ;[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42136/tde-24112022-121703/
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ABNT
YAMAGATA, Ana Sayuri et al. Transcriptomic response to acidosis reveals its contribution to bone metastasis in breast Cancer cells. Cells, v. 11, n. 3, p. 1-17, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3390/cells11030544. Acesso em: 28 nov. 2025.
APA
Yamagata, A. S., Freire, P. P., Villarinho, N. J., Teles, R. H. G., Francisco, K. J. M., Jaeger, R. G., & Freitas, V. M. (2022). Transcriptomic response to acidosis reveals its contribution to bone metastasis in breast Cancer cells. Cells, 11( 3), 1-17. doi:10.3390/cells11030544
NLM
Yamagata AS, Freire PP, Villarinho NJ, Teles RHG, Francisco KJM, Jaeger RG, Freitas VM. Transcriptomic response to acidosis reveals its contribution to bone metastasis in breast Cancer cells [Internet]. Cells. 2022 ; 11( 3): 1-17.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.3390/cells11030544
Vancouver
Yamagata AS, Freire PP, Villarinho NJ, Teles RHG, Francisco KJM, Jaeger RG, Freitas VM. Transcriptomic response to acidosis reveals its contribution to bone metastasis in breast Cancer cells [Internet]. Cells. 2022 ; 11( 3): 1-17.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.3390/cells11030544
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ABNT
ALMEIDA, Bruna Oliveira de e MACHADO NETO, João Agostinho. Emerging functions for ANKHD1 in cancer-related signaling pathways and cellular processes. BMB Reports, v. 53, n. 8, p. 413-418, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.5483/BMBRep.2020.53.8.087. Acesso em: 28 nov. 2025.
APA
Almeida, B. O. de, & Machado Neto, J. A. (2020). Emerging functions for ANKHD1 in cancer-related signaling pathways and cellular processes. BMB Reports, 53( 8), 413-418. doi:10.5483/BMBRep.2020.53.8.087
NLM
Almeida BO de, Machado Neto JA. Emerging functions for ANKHD1 in cancer-related signaling pathways and cellular processes [Internet]. BMB Reports. 2020 ; 53( 8): 413-418.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.5483/BMBRep.2020.53.8.087
Vancouver
Almeida BO de, Machado Neto JA. Emerging functions for ANKHD1 in cancer-related signaling pathways and cellular processes [Internet]. BMB Reports. 2020 ; 53( 8): 413-418.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.5483/BMBRep.2020.53.8.087
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ABNT
CAVALCANTE, Isadora Pontes et al. Cullin 3 targets the tumor suppressor gene ARMC5 for ubiquitination and degradation. Endocrine - Related Cancer, v. 27, n. 4, p. 221-230, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1530/ERC-19-0502. Acesso em: 28 nov. 2025.
APA
Cavalcante, I. P., Vaczlavik, A., Drougat, L., Lotfi, C. F. P., Perlemoine, K., Ribes, C., et al. (2020). Cullin 3 targets the tumor suppressor gene ARMC5 for ubiquitination and degradation. Endocrine - Related Cancer, 27( 4), 221-230. doi:10.1530/ERC-19-0502
NLM
Cavalcante IP, Vaczlavik A, Drougat L, Lotfi CFP, Perlemoine K, Ribes C, Rabin MR, Clauser E, Fragoso MCBV, Bertherat J, Ragazzon B. Cullin 3 targets the tumor suppressor gene ARMC5 for ubiquitination and degradation [Internet]. Endocrine - Related Cancer. 2020 ; 27( 4): 221-230.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.1530/ERC-19-0502
Vancouver
Cavalcante IP, Vaczlavik A, Drougat L, Lotfi CFP, Perlemoine K, Ribes C, Rabin MR, Clauser E, Fragoso MCBV, Bertherat J, Ragazzon B. Cullin 3 targets the tumor suppressor gene ARMC5 for ubiquitination and degradation [Internet]. Endocrine - Related Cancer. 2020 ; 27( 4): 221-230.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.1530/ERC-19-0502
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ABNT
REIS, Larissa Menezes dos et al. Dual inhibition of glutaminase and carnitine palmitoyltransferase decreases growth and migration of glutaminase inhibition–resistant triple-negative breast cancer cells. Journal of Biological Chemistry, v. 294, n. 24, p. 9342–9357, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1074/jbc.ra119.008180. Acesso em: 28 nov. 2025.
APA
Reis, L. M. dos, Adamoski, D., Souza, R. O. O., Ascenção, C. F. R., Oliveira, K. R. S. de, Silva, F. C. da, et al. (2019). Dual inhibition of glutaminase and carnitine palmitoyltransferase decreases growth and migration of glutaminase inhibition–resistant triple-negative breast cancer cells. Journal of Biological Chemistry, 294( 24), 9342–9357. doi:10.1074/jbc.ra119.008180
NLM
Reis LM dos, Adamoski D, Souza ROO, Ascenção CFR, Oliveira KRS de, Silva FC da, Patroni FM de S, Dias MM, Consonni SR, Vieira PMM de M, Silber AM, Dias SMG. Dual inhibition of glutaminase and carnitine palmitoyltransferase decreases growth and migration of glutaminase inhibition–resistant triple-negative breast cancer cells [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2019 ; 294( 24): 9342–9357.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.ra119.008180
Vancouver
Reis LM dos, Adamoski D, Souza ROO, Ascenção CFR, Oliveira KRS de, Silva FC da, Patroni FM de S, Dias MM, Consonni SR, Vieira PMM de M, Silber AM, Dias SMG. Dual inhibition of glutaminase and carnitine palmitoyltransferase decreases growth and migration of glutaminase inhibition–resistant triple-negative breast cancer cells [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2019 ; 294( 24): 9342–9357.[citado 2025 nov. 28 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.ra119.008180