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  • Source: Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics. Unidade: IQSC

    Subjects: PROTEÍNAS, ZINCO

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    • ABNT

      COTO, Amanda Laís de Souza et al. Structural characterization of the human DjC20/HscB cochaperone in solution. Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics, v. 1872, p. 140970, 2024Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2023.140970. Acesso em: 17 out. 2024.
    • APA

      Coto, A. L. de S., Pereira, A. A., Oliveira, S. D., Moritz, M. N. de O., Rocha, A. M. F. da, Silva, P. R. D., et al. (2024). Structural characterization of the human DjC20/HscB cochaperone in solution. Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics, 1872, 140970. doi:10.1016/j.bbapap.2023.140970
    • NLM

      Coto AL de S, Pereira AA, Oliveira SD, Moritz MN de O, Rocha AMF da, Silva PRD, Silva NSM da, Nogueira AR de A, Gava LM, Seraphim TV, Borges JC. Structural characterization of the human DjC20/HscB cochaperone in solution [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics. 2024 ;1872 140970.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2023.140970
    • Vancouver

      Coto AL de S, Pereira AA, Oliveira SD, Moritz MN de O, Rocha AMF da, Silva PRD, Silva NSM da, Nogueira AR de A, Gava LM, Seraphim TV, Borges JC. Structural characterization of the human DjC20/HscB cochaperone in solution [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics. 2024 ;1872 140970.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2023.140970
  • Source: Abstract book. Conference titles: Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology - SBBq. Unidade: IQSC

    Assunto: PROTEÍNAS

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    • ABNT

      COTO, Amanda L. S et al. Importance of zinc ion in the stability of human DjC20 molecular chaperone. 2022, Anais.. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo, 2022. Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/34e45dfb-1c3c-4db4-8f80-c1f53ede83f5/P20426.pdf. Acesso em: 17 out. 2024.
    • APA

      Coto, A. L. S., Pereira, A. A., Oliveira, S. D. de, Seraphim, T. V., & Borges, J. C. (2022). Importance of zinc ion in the stability of human DjC20 molecular chaperone. In Abstract book. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://repositorio.usp.br/directbitstream/34e45dfb-1c3c-4db4-8f80-c1f53ede83f5/P20426.pdf
    • NLM

      Coto ALS, Pereira AA, Oliveira SD de, Seraphim TV, Borges JC. Importance of zinc ion in the stability of human DjC20 molecular chaperone [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/34e45dfb-1c3c-4db4-8f80-c1f53ede83f5/P20426.pdf
    • Vancouver

      Coto ALS, Pereira AA, Oliveira SD de, Seraphim TV, Borges JC. Importance of zinc ion in the stability of human DjC20 molecular chaperone [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/34e45dfb-1c3c-4db4-8f80-c1f53ede83f5/P20426.pdf
  • Source: Abstract book. Conference titles: Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology - SBBq. Unidade: IQSC

    Subjects: LEISHMANIA, PROTEÍNAS

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    • ABNT

      SERAPHIM, Thiago V et al. Cryo-EM of Leishmania braziliensis Hsp100 Disaggregation Machine Reveals a Split Spiral Structure and Mg2+/Nucleotide-Dependent Dynamics. 2022, Anais.. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo, 2022. Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/8f476dbc-f1d9-4b2e-862b-a275071c5247/P20428.pdf. Acesso em: 17 out. 2024.
    • APA

      Seraphim, T. V., Ramos Junior, S. L., Batista, F. A. H., Serrão, V. H. B., & Borges, J. C. (2022). Cryo-EM of Leishmania braziliensis Hsp100 Disaggregation Machine Reveals a Split Spiral Structure and Mg2+/Nucleotide-Dependent Dynamics. In Abstract book. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://repositorio.usp.br/directbitstream/8f476dbc-f1d9-4b2e-862b-a275071c5247/P20428.pdf
    • NLM

      Seraphim TV, Ramos Junior SL, Batista FAH, Serrão VHB, Borges JC. Cryo-EM of Leishmania braziliensis Hsp100 Disaggregation Machine Reveals a Split Spiral Structure and Mg2+/Nucleotide-Dependent Dynamics. [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/8f476dbc-f1d9-4b2e-862b-a275071c5247/P20428.pdf
    • Vancouver

      Seraphim TV, Ramos Junior SL, Batista FAH, Serrão VHB, Borges JC. Cryo-EM of Leishmania braziliensis Hsp100 Disaggregation Machine Reveals a Split Spiral Structure and Mg2+/Nucleotide-Dependent Dynamics. [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/8f476dbc-f1d9-4b2e-862b-a275071c5247/P20428.pdf
  • Source: Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. Unidades: IF, IQSC, BIOINFORMÁTICA

    Assunto: PROTEÍNAS

    PrivadoAcesso à fonteDOIHow to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      SILVA, Noeli Soares Melo da et al. Structural studies of the Hsp70/Hsp90 organizing protein of Plasmodium falciparum and its modulation of Hsp70 and Hsp90 ATPase activities. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1868, n. 1, p. 140282, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2019.140282. Acesso em: 17 out. 2024.
    • APA

      Silva, N. S. M. da, Reis, D. E. B., Silva, P. R. D., Annetta, F. B., Seraphim, T. V., Barbosa, L. R. S., & Borges, J. C. (2020). Structural studies of the Hsp70/Hsp90 organizing protein of Plasmodium falciparum and its modulation of Hsp70 and Hsp90 ATPase activities. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1868( 1), 140282. doi:10.1016/j.bbapap.2019.140282
    • NLM

      Silva NSM da, Reis DEB, Silva PRD, Annetta FB, Seraphim TV, Barbosa LRS, Borges JC. Structural studies of the Hsp70/Hsp90 organizing protein of Plasmodium falciparum and its modulation of Hsp70 and Hsp90 ATPase activities [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2020 ; 1868( 1): 140282.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2019.140282
    • Vancouver

      Silva NSM da, Reis DEB, Silva PRD, Annetta FB, Seraphim TV, Barbosa LRS, Borges JC. Structural studies of the Hsp70/Hsp90 organizing protein of Plasmodium falciparum and its modulation of Hsp70 and Hsp90 ATPase activities [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2020 ; 1868( 1): 140282.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2019.140282
  • Source: Archives of Biochemistry and Biophysics. Unidades: IQSC, IF

    Assunto: PROTEÍNAS

    PrivadoAcesso à fonteDOIHow to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      SILVA, Noeli Soares Melo da et al. Solution structure of Plasmodium falciparum Hsp90 indicates a high flexible dimer. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 690, p. 108468, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.abb.2020.108468. Acesso em: 17 out. 2024.
    • APA

      Silva, N. S. M. da, Torricillas, M. da S., Minari, K., Barbosa, L. R. S., Seraphim, T. V., & Borges, J. C. (2020). Solution structure of Plasmodium falciparum Hsp90 indicates a high flexible dimer. Archives of Biochemistry and Biophysics, 690, 108468. doi:10.1016/j.abb.2020.108468
    • NLM

      Silva NSM da, Torricillas M da S, Minari K, Barbosa LRS, Seraphim TV, Borges JC. Solution structure of Plasmodium falciparum Hsp90 indicates a high flexible dimer [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2020 ; 690 108468.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2020.108468
    • Vancouver

      Silva NSM da, Torricillas M da S, Minari K, Barbosa LRS, Seraphim TV, Borges JC. Solution structure of Plasmodium falciparum Hsp90 indicates a high flexible dimer [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2020 ; 690 108468.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2020.108468
  • Unidade: IQSC

    Subjects: LEISHMANIA, PROTEÍNAS, PROTOZOA

    Acesso à fonteHow to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      SERAPHIM, Thiago Vargas. Estudo estrutural da co-chaperona Aha1 (Activator of Hsp90 ATPase 1) de Leishmania braziliensis e da sua ação sobre o ciclo funcional da Hsp90. 2015. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2015. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-25112015-102054/. Acesso em: 17 out. 2024.
    • APA

      Seraphim, T. V. (2015). Estudo estrutural da co-chaperona Aha1 (Activator of Hsp90 ATPase 1) de Leishmania braziliensis e da sua ação sobre o ciclo funcional da Hsp90 (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-25112015-102054/
    • NLM

      Seraphim TV. Estudo estrutural da co-chaperona Aha1 (Activator of Hsp90 ATPase 1) de Leishmania braziliensis e da sua ação sobre o ciclo funcional da Hsp90 [Internet]. 2015 ;[citado 2024 out. 17 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-25112015-102054/
    • Vancouver

      Seraphim TV. Estudo estrutural da co-chaperona Aha1 (Activator of Hsp90 ATPase 1) de Leishmania braziliensis e da sua ação sobre o ciclo funcional da Hsp90 [Internet]. 2015 ;[citado 2024 out. 17 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-25112015-102054/
  • Source: PLoS ONE. Unidades: IF, IQSC

    Subjects: PROTEÍNAS, LEISHMANIA BRASILIENSIS

    Versão PublicadaAcesso à fonteDOIHow to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      SERAPHIM, Thiago Vargas et al. Low resolution structural studies indicate that the activator of Hsp90 ATPase 1 (Aha1) of leishmania braziliensis Has an elongated shape which allows its interaction with both N- and M-domains of Hsp90. PLoS ONE, v. 8, n. 6, p. e 66822, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0066822. Acesso em: 17 out. 2024.
    • APA

      Seraphim, T. V., Alves, M. M., Silva, I. M. da, Gomes, F. E. R., Silva, K. P., Murta, S. M. F., et al. (2013). Low resolution structural studies indicate that the activator of Hsp90 ATPase 1 (Aha1) of leishmania braziliensis Has an elongated shape which allows its interaction with both N- and M-domains of Hsp90. PLoS ONE, 8( 6), e 66822. doi:10.1371/journal.pone.0066822
    • NLM

      Seraphim TV, Alves MM, Silva IM da, Gomes FER, Silva KP, Murta SMF, Barbosa LRS, Borges JC. Low resolution structural studies indicate that the activator of Hsp90 ATPase 1 (Aha1) of leishmania braziliensis Has an elongated shape which allows its interaction with both N- and M-domains of Hsp90 [Internet]. PLoS ONE. 2013 ; 8( 6): e 66822.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0066822
    • Vancouver

      Seraphim TV, Alves MM, Silva IM da, Gomes FER, Silva KP, Murta SMF, Barbosa LRS, Borges JC. Low resolution structural studies indicate that the activator of Hsp90 ATPase 1 (Aha1) of leishmania braziliensis Has an elongated shape which allows its interaction with both N- and M-domains of Hsp90 [Internet]. PLoS ONE. 2013 ; 8( 6): e 66822.[citado 2024 out. 17 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0066822

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