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  • Fonte: ACS Omega. Unidade: IF

    Assuntos: FÍSICO-QUÍMICA, FLUÍDOS COMPLEXOS, DIFRAÇÃO POR RAIOS X, ESPECTROSCOPIA, FLUORESCÊNCIA

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    • ABNT

      RAW, Juliana et al. Unveiling the three-step model for the interaction of imidazolium-based ionic liquids on albumin. ACS Omega, v. 8; n. 41; p. 38101-38110, 2023Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1021/acsomega.3c04188. Acesso em: 07 nov. 2025.
    • APA

      Raw, J., Franco, L. R., Rodrigues, L. F. de C., & Barbosa, L. R. S. (2023). Unveiling the three-step model for the interaction of imidazolium-based ionic liquids on albumin. ACS Omega, 8; n. 41; p. 38101-38110. doi:10.1021/acsomega.3c04188
    • NLM

      Raw J, Franco LR, Rodrigues LF de C, Barbosa LRS. Unveiling the three-step model for the interaction of imidazolium-based ionic liquids on albumin [Internet]. ACS Omega. 2023 ; 8; n. 41; p. 38101-38110[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acsomega.3c04188
    • Vancouver

      Raw J, Franco LR, Rodrigues LF de C, Barbosa LRS. Unveiling the three-step model for the interaction of imidazolium-based ionic liquids on albumin [Internet]. ACS Omega. 2023 ; 8; n. 41; p. 38101-38110[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1021/acsomega.3c04188
  • Fonte: Journal of Proteomics. Unidade: IF

    Assuntos: BIOFÍSICA, BIOENERGÉTICA, ENCEFALOPATIA ESPONGIFORME, ESPECTROSCOPIA

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    • ABNT

      ADÃO, Regina et al. Revealing the interaction mode of the highly flexible Sorghum bicolor Hsp70/Hsp90 organizing protein (Hop): A conserved carboxylate clamp confers high affinity binding to Hsp90. Journal of Proteomics, v. 191, n. 16, p. 191-201, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2018.02.007. Acesso em: 07 nov. 2025.
    • APA

      Adão, R., Zanphorlin, L. M., Lima, T. B., Sriranganadane, D., Dahlström, K. M., Pinheiro, G. M. S., et al. (2019). Revealing the interaction mode of the highly flexible Sorghum bicolor Hsp70/Hsp90 organizing protein (Hop): A conserved carboxylate clamp confers high affinity binding to Hsp90. Journal of Proteomics, 191( 16), 191-201. doi:10.1016/j.jprot.2018.02.007
    • NLM

      Adão R, Zanphorlin LM, Lima TB, Sriranganadane D, Dahlström KM, Pinheiro GMS, Gozzo FC, Barbosa LRS, Carlos H.I. Ramos. Revealing the interaction mode of the highly flexible Sorghum bicolor Hsp70/Hsp90 organizing protein (Hop): A conserved carboxylate clamp confers high affinity binding to Hsp90 [Internet]. Journal of Proteomics. 2019 ;191( 16): 191-201.[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2018.02.007
    • Vancouver

      Adão R, Zanphorlin LM, Lima TB, Sriranganadane D, Dahlström KM, Pinheiro GMS, Gozzo FC, Barbosa LRS, Carlos H.I. Ramos. Revealing the interaction mode of the highly flexible Sorghum bicolor Hsp70/Hsp90 organizing protein (Hop): A conserved carboxylate clamp confers high affinity binding to Hsp90 [Internet]. Journal of Proteomics. 2019 ;191( 16): 191-201.[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2018.02.007
  • Fonte: BIOPHYSICAL CHEMISTRY. Unidade: IF

    Assuntos: ESPECTROSCOPIA, FLUORESCÊNCIA

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    • ABNT

      GONCALVES, Karen M. et al. Experimental and numerical characterization of the sound pressure in standing wave acoustic levitators. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, v. 185, n. ja 2014, p. 88-97, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1063/1.4861197. Acesso em: 07 nov. 2025.
    • APA

      Goncalves, K. M., Leal, I. C. R., Cordeiro, Y., Lima, L. M. T. R., Mariz e Miranda, L. S., Souza, R. O. M. de, et al. (2014). Experimental and numerical characterization of the sound pressure in standing wave acoustic levitators. BIOPHYSICAL CHEMISTRY, 185( ja 2014), 88-97. doi:10.1063/1.4861197
    • NLM

      Goncalves KM, Leal ICR, Cordeiro Y, Lima LMTR, Mariz e Miranda LS, Souza ROM de, Cortines JR, Kalume DE, Barbosa LRS. Experimental and numerical characterization of the sound pressure in standing wave acoustic levitators [Internet]. BIOPHYSICAL CHEMISTRY. 2014 ; 185( ja 2014): 88-97.[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1063/1.4861197
    • Vancouver

      Goncalves KM, Leal ICR, Cordeiro Y, Lima LMTR, Mariz e Miranda LS, Souza ROM de, Cortines JR, Kalume DE, Barbosa LRS. Experimental and numerical characterization of the sound pressure in standing wave acoustic levitators [Internet]. BIOPHYSICAL CHEMISTRY. 2014 ; 185( ja 2014): 88-97.[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1063/1.4861197
  • Fonte: CELL PRESS. Nome do evento: Annual Meeting of the Biophysical-Society LVII. Unidade: IF

    Assuntos: ESPECTROSCOPIA, FLUORESCÊNCIA

    Acesso à fonteComo citar
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    • ABNT

      BRITO, Lenilson Tôrres e BARBOSA, Leandro Ramos Souza. The influence of both urea and 2,2,2-trifluoroethanol in the amyloid fibril formation of bovine serum albumin. CELL PRESS. Massachusetts: CELL PRESS. Disponível em: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349512034030. Acesso em: 07 nov. 2025. , 2013
    • APA

      Brito, L. T., & Barbosa, L. R. S. (2013). The influence of both urea and 2,2,2-trifluoroethanol in the amyloid fibril formation of bovine serum albumin. CELL PRESS. Massachusetts: CELL PRESS. Recuperado de http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349512034030
    • NLM

      Brito LT, Barbosa LRS. The influence of both urea and 2,2,2-trifluoroethanol in the amyloid fibril formation of bovine serum albumin [Internet]. CELL PRESS. 2013 ;104( ja 2013): 387A .[citado 2025 nov. 07 ] Available from: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349512034030
    • Vancouver

      Brito LT, Barbosa LRS. The influence of both urea and 2,2,2-trifluoroethanol in the amyloid fibril formation of bovine serum albumin [Internet]. CELL PRESS. 2013 ;104( ja 2013): 387A .[citado 2025 nov. 07 ] Available from: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349512034030
  • Fonte: Langmuir. Unidade: IF

    Assuntos: TEMPERATURA, ESPECTROSCOPIA

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    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      D’ANDREA, Mariana G et al. Thermodynamic and structural characterization of zwitterionic micelles of the membrane protein solubilizing amidosulfobetaine surfactants ASB-14 and ASB-16. Langmuir, v. 27, n. ju2011, p. 8248-8256, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1021/la1037525. Acesso em: 07 nov. 2025.
    • APA

      D’Andrea, M. G., Domingues, C. C., Malheiros, S. V. P., Gomes, F. N., Barbosa, L. R. S., Itri, R., et al. (2011). Thermodynamic and structural characterization of zwitterionic micelles of the membrane protein solubilizing amidosulfobetaine surfactants ASB-14 and ASB-16. Langmuir, 27( ju2011), 8248-8256. doi:10.1021/la1037525
    • NLM

      D’Andrea MG, Domingues CC, Malheiros SVP, Gomes FN, Barbosa LRS, Itri R, Almeida FCL, Paula E de, Bianconi ML. Thermodynamic and structural characterization of zwitterionic micelles of the membrane protein solubilizing amidosulfobetaine surfactants ASB-14 and ASB-16 [Internet]. Langmuir. 2011 ;27( ju2011): 8248-8256.[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1021/la1037525
    • Vancouver

      D’Andrea MG, Domingues CC, Malheiros SVP, Gomes FN, Barbosa LRS, Itri R, Almeida FCL, Paula E de, Bianconi ML. Thermodynamic and structural characterization of zwitterionic micelles of the membrane protein solubilizing amidosulfobetaine surfactants ASB-14 and ASB-16 [Internet]. Langmuir. 2011 ;27( ju2011): 8248-8256.[citado 2025 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1021/la1037525

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