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  • Fonte: Carbohydrate Polymers. Unidade: IFSC

    Assuntos: GLICOSÍDEOS, ENZIMAS HIDROLÍTICAS, CARBOIDRATOS, POLISSACARÍDEOS

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    • ABNT

      ARAÚJO, Evandro Ares de et al. Molecular mechanism of cellulose depolymerization by the two-domain BlCel9A enzyme from the glycoside hydrolase family 9. Carbohydrate Polymers, v. 329, p. 121739-1-121739-18 + supplementary data: 1-11, 2024Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2023.121739. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Araújo, E. A. de, Cortez, A. A., Pellegrini, V. de O. A., Vacilotto, M. M., Cruz, A. F., Batista, P. R., & Polikarpov, I. (2024). Molecular mechanism of cellulose depolymerization by the two-domain BlCel9A enzyme from the glycoside hydrolase family 9. Carbohydrate Polymers, 329, 121739-1-121739-18 + supplementary data: 1-11. doi:10.1016/j.carbpol.2023.121739
    • NLM

      Araújo EA de, Cortez AA, Pellegrini V de OA, Vacilotto MM, Cruz AF, Batista PR, Polikarpov I. Molecular mechanism of cellulose depolymerization by the two-domain BlCel9A enzyme from the glycoside hydrolase family 9 [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2024 ; 329 121739-1-121739-18 + supplementary data: 1-11.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2023.121739
    • Vancouver

      Araújo EA de, Cortez AA, Pellegrini V de OA, Vacilotto MM, Cruz AF, Batista PR, Polikarpov I. Molecular mechanism of cellulose depolymerization by the two-domain BlCel9A enzyme from the glycoside hydrolase family 9 [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2024 ; 329 121739-1-121739-18 + supplementary data: 1-11.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2023.121739
  • Fonte: Carbohydrate Polymers. Unidade: IFSC

    Assuntos: CELULOSE, BAGAÇOS, CANA-DE-AÇÚCAR, MATERIAIS NANOESTRUTURADOS, ENZIMAS

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    • ABNT

      ARAÚJO, Evandro Ares de et al. Impact of cellulose properties on enzymatic degradation by bacterial GH48 enzymes: structural and mechanistic insights from processive Bacillus licheniformis Cel48B cellulase. Carbohydrate Polymers, v. 264, p. 118059-1-118059-13, 2021Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.118059. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Araújo, E. A. de, Dias, A. H. S., Kadowaki, M. A. S., Piyadov, V., Pellegrini, V. de O. A., Urio, M. B., et al. (2021). Impact of cellulose properties on enzymatic degradation by bacterial GH48 enzymes: structural and mechanistic insights from processive Bacillus licheniformis Cel48B cellulase. Carbohydrate Polymers, 264, 118059-1-118059-13. doi:10.1016/j.carbpol.2021.118059
    • NLM

      Araújo EA de, Dias AHS, Kadowaki MAS, Piyadov V, Pellegrini V de OA, Urio MB, Ramos LP, Skaf MS, Polikarpov I. Impact of cellulose properties on enzymatic degradation by bacterial GH48 enzymes: structural and mechanistic insights from processive Bacillus licheniformis Cel48B cellulase [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2021 ; 264 118059-1-118059-13.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.118059
    • Vancouver

      Araújo EA de, Dias AHS, Kadowaki MAS, Piyadov V, Pellegrini V de OA, Urio MB, Ramos LP, Skaf MS, Polikarpov I. Impact of cellulose properties on enzymatic degradation by bacterial GH48 enzymes: structural and mechanistic insights from processive Bacillus licheniformis Cel48B cellulase [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2021 ; 264 118059-1-118059-13.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.118059
  • Fonte: Carbohydrate Polymers. Unidades: ESALQ, EEL, IFSC

    Assuntos: CARBOIDRATOS, CATÁLISE, CELULOSE, ENZIMAS CELULOLÍTICAS, FUNGOS TERMÓFILOS, LUZ

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    • ABNT

      HIGASI, Paula Miwa Rabêlo et al. Light-stimulated T. thermophilus two-domain LPMO9H: low-resolution SAXS model and synergy with cellulases. Carbohydrate Polymers, v. 260, p. 1-11, 2021Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.117814. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Higasi, P. M. R., Velasco, J., Pellegrini, V. de O. A., Araújo, E. A. de, França, B. A., Keller, M. B., et al. (2021). Light-stimulated T. thermophilus two-domain LPMO9H: low-resolution SAXS model and synergy with cellulases. Carbohydrate Polymers, 260, 1-11. doi:10.1016/j.carbpol.2021.117814
    • NLM

      Higasi PMR, Velasco J, Pellegrini V de OA, Araújo EA de, França BA, Keller MB, Labate CA, Blossom BM, Segato F, Polikarpov I. Light-stimulated T. thermophilus two-domain LPMO9H: low-resolution SAXS model and synergy with cellulases [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2021 ; 260 1-11.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.117814
    • Vancouver

      Higasi PMR, Velasco J, Pellegrini V de OA, Araújo EA de, França BA, Keller MB, Labate CA, Blossom BM, Segato F, Polikarpov I. Light-stimulated T. thermophilus two-domain LPMO9H: low-resolution SAXS model and synergy with cellulases [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2021 ; 260 1-11.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.117814
  • Fonte: Biochimica et Biophysica Acta: general subjects. Unidade: IFSC

    Assuntos: FUNGOS TERMÓFILOS, ENZIMAS, ÁLCOOL, BIOTECNOLOGIA

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    • ABNT

      KADOWAKI, Marco Antonio Seiki et al. Enzymatic versatility and thermostability of a new aryl-alcohol oxidase from Thermothelomyces thermophilus M77. Biochimica et Biophysica Acta: general subjects, v. 1864, n. 10, p. 129681-1-129681-13, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2020.129681. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Kadowaki, M. A. S., Higasi, P. M. R., Godoy, M. O. de, Araújo, E. A. de, Godoy, A. S. de, Prade, R. A., & Polikarpov, I. (2020). Enzymatic versatility and thermostability of a new aryl-alcohol oxidase from Thermothelomyces thermophilus M77. Biochimica et Biophysica Acta: general subjects, 1864( 10), 129681-1-129681-13. doi:10.1016/j.bbagen.2020.129681
    • NLM

      Kadowaki MAS, Higasi PMR, Godoy MO de, Araújo EA de, Godoy AS de, Prade RA, Polikarpov I. Enzymatic versatility and thermostability of a new aryl-alcohol oxidase from Thermothelomyces thermophilus M77 [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta: general subjects. 2020 ; 1864( 10): 129681-1-129681-13.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2020.129681
    • Vancouver

      Kadowaki MAS, Higasi PMR, Godoy MO de, Araújo EA de, Godoy AS de, Prade RA, Polikarpov I. Enzymatic versatility and thermostability of a new aryl-alcohol oxidase from Thermothelomyces thermophilus M77 [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta: general subjects. 2020 ; 1864( 10): 129681-1-129681-13.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2020.129681
  • Fonte: European Biophysics Journal. Unidades: IFSC, IQ

    Assuntos: BIOFÍSICA, BACTERIOLOGIA MOLECULAR

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    • ABNT

      LEITE, Ana Elisa Tognoli et al. Low-resolution molecular shape, biochemical characterization and emulsification properties of a halotolerant esterase from Bacillus licheniformis. European Biophysics Journal, v. 49, n. 6, p. 435-447, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-020-01448-7. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Leite, A. E. T., Briganti, L. E. R. P. P. L. D. B., Araújo, E. A. de, Pellegrini, V. de O. A., Camilo, C. M., & Polikarpov, I. (2020). Low-resolution molecular shape, biochemical characterization and emulsification properties of a halotolerant esterase from Bacillus licheniformis. European Biophysics Journal, 49( 6), 435-447. doi:10.1007/s00249-020-01448-7
    • NLM

      Leite AET, Briganti LERPPLDB, Araújo EA de, Pellegrini V de OA, Camilo CM, Polikarpov I. Low-resolution molecular shape, biochemical characterization and emulsification properties of a halotolerant esterase from Bacillus licheniformis [Internet]. European Biophysics Journal. 2020 ; 49( 6): 435-447.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-020-01448-7
    • Vancouver

      Leite AET, Briganti LERPPLDB, Araújo EA de, Pellegrini V de OA, Camilo CM, Polikarpov I. Low-resolution molecular shape, biochemical characterization and emulsification properties of a halotolerant esterase from Bacillus licheniformis [Internet]. European Biophysics Journal. 2020 ; 49( 6): 435-447.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-020-01448-7
  • Fonte: Carbohydrate Polymers. Unidade: IFSC

    Assuntos: ENZIMAS, BIOTECNOLOGIA, BAGAÇOS, ETANOL, CELULOSE

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    • ABNT

      SEPULCHRO, Ana Gabriela Veiga et al. Transformation of xylan into value-added biocommodities using Thermobacillus composti GH10 xylanase. Carbohydrate Polymers, v. No 2020, p. 116714-1-116714-14, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2020.116714. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Sepulchro, A. G. V., Pellegrini, V. de O. A., Briganti, L., Araújo, E. A. de, Araújo, S. S., & Polikarpov, I. (2020). Transformation of xylan into value-added biocommodities using Thermobacillus composti GH10 xylanase. Carbohydrate Polymers, No 2020, 116714-1-116714-14. doi:10.1016/j.carbpol.2020.116714
    • NLM

      Sepulchro AGV, Pellegrini V de OA, Briganti L, Araújo EA de, Araújo SS, Polikarpov I. Transformation of xylan into value-added biocommodities using Thermobacillus composti GH10 xylanase [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2020 ; No 2020 116714-1-116714-14.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2020.116714
    • Vancouver

      Sepulchro AGV, Pellegrini V de OA, Briganti L, Araújo EA de, Araújo SS, Polikarpov I. Transformation of xylan into value-added biocommodities using Thermobacillus composti GH10 xylanase [Internet]. Carbohydrate Polymers. 2020 ; No 2020 116714-1-116714-14.[citado 2024 ago. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2020.116714
  • Fonte: Abstract Book. Nome do evento: RAU Annual Users Meeting LNLS/CNPEM. Unidade: IFSC

    Assuntos: ENZIMAS HIDROLÍTICAS, BIOMASSA, BIOTECNOLOGIA

    Acesso à fonteComo citar
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      BRIGANTI, Lorenzo et al. Structural studies in xylose isomerase using synchrotron radiation. 2019, Anais.. Campinas: Laboratório Nacional de Luz Síncrotron - LNLS, 2019. Disponível em: http://pages.cnpem.br/rau/wp-content/uploads/sites/8/2019/11/Livro-de-Resumos-v7.pdf. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Briganti, L., Manzine, L. R., Araujo, E. A. de, & Polikarpov, I. (2019). Structural studies in xylose isomerase using synchrotron radiation. In Abstract Book. Campinas: Laboratório Nacional de Luz Síncrotron - LNLS. Recuperado de http://pages.cnpem.br/rau/wp-content/uploads/sites/8/2019/11/Livro-de-Resumos-v7.pdf
    • NLM

      Briganti L, Manzine LR, Araujo EA de, Polikarpov I. Structural studies in xylose isomerase using synchrotron radiation [Internet]. Abstract Book. 2019 ;[citado 2024 ago. 13 ] Available from: http://pages.cnpem.br/rau/wp-content/uploads/sites/8/2019/11/Livro-de-Resumos-v7.pdf
    • Vancouver

      Briganti L, Manzine LR, Araujo EA de, Polikarpov I. Structural studies in xylose isomerase using synchrotron radiation [Internet]. Abstract Book. 2019 ;[citado 2024 ago. 13 ] Available from: http://pages.cnpem.br/rau/wp-content/uploads/sites/8/2019/11/Livro-de-Resumos-v7.pdf
  • Unidade: IFSC

    Assuntos: RAIOS X, CRISTALOGRAFIA, ENZIMAS, DIFRAÇÃO POR RAIOS X

    Acesso à fonteComo citar
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      ARAÚJO, Evandro Ares de. Explorando as relações entre estrutura e função das hidrolases de glicosídeos das famílias 9, 48 e 74. 2018. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-06052019-101729/. Acesso em: 13 ago. 2024.
    • APA

      Araújo, E. A. de. (2018). Explorando as relações entre estrutura e função das hidrolases de glicosídeos das famílias 9, 48 e 74 (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-06052019-101729/
    • NLM

      Araújo EA de. Explorando as relações entre estrutura e função das hidrolases de glicosídeos das famílias 9, 48 e 74 [Internet]. 2018 ;[citado 2024 ago. 13 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-06052019-101729/
    • Vancouver

      Araújo EA de. Explorando as relações entre estrutura e função das hidrolases de glicosídeos das famílias 9, 48 e 74 [Internet]. 2018 ;[citado 2024 ago. 13 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-06052019-101729/

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