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ABNT
GARBELLINI, Carolina Patricia Aires et al. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, v. 52, n. 3, p. 88-1-88-4, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Garbellini, C. P. A., Polizello, A. C. M., Caliri, A., & Mascarenhas, S. (2022). Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, 52( 3), 88-1-88-4. doi:10.1007/s13538-022-01079-7
NLM
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
Vancouver
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
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ABNT
ANDRADE, Micássio F. et al. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, v. 115, p. 421-435, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Andrade, M. F., Kabeya, L. M., Bortot, L. O., Santos, G. B. dos, Santos, E. O. L., Albiero, L. R., et al. (2018). The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, 115, 421-435. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
NLM
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
Vancouver
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
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ABNT
SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos et al. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, v. 29, n. 50, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Soares, R. O. dos S., Bortot, L. O., Spoel, D. van der, & Caliri, A. (2017). Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, 29( 50). doi:10.1088/1361-648x/aa99c6
NLM
Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
Vancouver
Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
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ABNT
FIGUEIREDO-RINHEL, Andréa S. G et al. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, v. 69, p. 1829-1845, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1111/jphp.12822. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Figueiredo-Rinhel, A. S. G., Melo, L. L. de, Bortot, L. O., Santos, E. O. L., Andrade, M. F., Azzolini, A. E. C. S., et al. (2017). Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, 69, 1829-1845. doi:10.1111/jphp.12822
NLM
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
Vancouver
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
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ABNT
REIS, Renata Almeida Garcia e BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, v. 19, n. 7, p. 1113-1120, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Reis, R. A. G., Bortot, L. O., & Caliri, A. (2014). In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, 19( 7), 1113-1120. doi:10.1007/s00775-014-1149-y
NLM
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
Vancouver
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
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ABNT
DEGREVE, Léo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1844, n. 2, p. 384\2013388, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2014). Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1844( 2), 384\2013388. doi:10.1016/j.bbapap.2013.10.005
NLM
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
Vancouver
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
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ABNT
MULLER, Vanessa Danielle et al. Phospholipase A2 isolated from the venom of Crotalus durissus terrificus inactivates Dengue virus and other enveloped viruses by disrupting the viral envelope. PLOS ONE, v. 9, n. 11, p. e112351-1 - e112351-10, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112351. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Muller, V. D., Soares, R. O., Santos-Júnior, N. N. dos, Trabuco, A. C., Cintra, A. C., Figueiredo, L. T. M., et al. (2014). Phospholipase A2 isolated from the venom of Crotalus durissus terrificus inactivates Dengue virus and other enveloped viruses by disrupting the viral envelope. PLOS ONE, 9( 11), e112351-1 - e112351-10. doi:10.1371/journal.pone.0112351
NLM
Muller VD, Soares RO, Santos-Júnior NN dos, Trabuco AC, Cintra AC, Figueiredo LTM, Caliri A, Sampaio SV, Aquino VH. Phospholipase A2 isolated from the venom of Crotalus durissus terrificus inactivates Dengue virus and other enveloped viruses by disrupting the viral envelope [Internet]. PLOS ONE. 2014 ; 9( 11): e112351-1 - e112351-10.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112351
Vancouver
Muller VD, Soares RO, Santos-Júnior NN dos, Trabuco AC, Cintra AC, Figueiredo LTM, Caliri A, Sampaio SV, Aquino VH. Phospholipase A2 isolated from the venom of Crotalus durissus terrificus inactivates Dengue virus and other enveloped viruses by disrupting the viral envelope [Internet]. PLOS ONE. 2014 ; 9( 11): e112351-1 - e112351-10.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112351
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ABNT
SOARES, R. O. S. e CALIRI, Antônio. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1834, n. 1, p. 221-230, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Soares, R. O. S., & Caliri, A. (2013). Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1834( 1), 221-230. doi:10.1016/j.bbapap.2012.09.007
NLM
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
Vancouver
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
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ABNT
DAL MOLIN, J. P. e CALIRI, Antonio. The early events of the protein folding process. Current Physical Chemistry, v. 3, n. 1, p. 69-76, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.2174/1877946811303010010. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., & Caliri, A. (2013). The early events of the protein folding process. Current Physical Chemistry, 3( 1), 69-76. doi:10.2174/1877946811303010010
NLM
Dal Molin JP, Caliri A. The early events of the protein folding process [Internet]. Current Physical Chemistry. 2013 ; 3( 1): 69-76.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.2174/1877946811303010010
Vancouver
Dal Molin JP, Caliri A. The early events of the protein folding process [Internet]. Current Physical Chemistry. 2013 ; 3( 1): 69-76.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.2174/1877946811303010010
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ABNT
DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. 2012, Anais.. São Paulo: SBF, 2012. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2012). The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. In Resumos. São Paulo: SBF.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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ABNT
BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antonio. Dynamic modulation of the S100A12 dimerization process by the presence of different ions in the solution. 2012, Anais.. São Paulo: SBF, 2012. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Bortot, L. O., & Caliri, A. (2012). Dynamic modulation of the S100A12 dimerization process by the presence of different ions in the solution. In Resumos. São Paulo: SBF.
NLM
Bortot LO, Caliri A. Dynamic modulation of the S100A12 dimerization process by the presence of different ions in the solution. Resumos. 2012 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Bortot LO, Caliri A. Dynamic modulation of the S100A12 dimerization process by the presence of different ions in the solution. Resumos. 2012 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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ABNT
DEGRÈVE, Léo e FUZO, Carlos A. e CALIRI, Antônio. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, v. 26, n. 12, p. 1311-1325, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4. Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Degrève, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2012). Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, 26( 12), 1311-1325. doi:10.1007/s10822-012-9616-4
NLM
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
Vancouver
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 jul. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
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DEGREVE, Léo e CALIRI, Antônio. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 15 jul. 2024. , 2010
APA
Degreve, L., & Caliri, A. (2010). Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 jul. 15 ]
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SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos e CALIRI, Antônio. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Soares, R. O. dos S., & Caliri, A. (2009). Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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ABNT
REIS, Renata A. G. e CALIRI, Antônio. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. 2009, Anais.. São Paulo: USP, 2009. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Reis, R. A. G., & Caliri, A. (2009). Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. In Resumos. São Paulo: USP.
NLM
Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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ABNT
DAL MOLIN, J. P. e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. 2009, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF, 2009. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2009). The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. In Livro de Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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MOLIN, João Paulo Dal e CALIRI, Antônio. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Molin, J. P. D., & Caliri, A. (2009). The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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ABNT
MOLIN, João Paulo Dal. The globular proteins folding rate determined by the native topology. 2009, Anais.. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Molin, J. P. D. (2009). The globular proteins folding rate determined by the native topology. In Livro de Resumos. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Molin JPD. The globular proteins folding rate determined by the native topology. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Molin JPD. The globular proteins folding rate determined by the native topology. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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ABNT
FACCIOLI, Rodrigo Antonio e CALIRI, Antônio e SILVA, Ivan Nunes da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. 2009, Anais.. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Faccioli, R. A., Caliri, A., & Silva, I. N. da. (2009). Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. In Livro de Resumos. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Faccioli RA, Caliri A, Silva IN da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Faccioli RA, Caliri A, Silva IN da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
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ABNT
BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. 2009, Anais.. São Paulo: USP, 2009. . Acesso em: 15 jul. 2024.
APA
Bortot, L. O., & Caliri, A. (2009). Forças indutoras do processo de folding de proteínas. In Resumos. São Paulo: USP.
NLM
Bortot LO, Caliri A. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]
Vancouver
Bortot LO, Caliri A. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. Resumos. 2009 ;[citado 2024 jul. 15 ]