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Artigo de periodico
Decreased levels of Prx1 are associated with proteasome impairment and mitochondrial dysfunction in the yeast Saccharomyces cerevisiae (2025)
Penatti, Natália Mori Avellaneda; Gomes, Fernando; Soares Netto, Luis Eduardo; Maciel, Kamila de Jesus; Viala, Vincent Louis; Viana, Ana Mara; Demasi, Marilene; Barros, Mário Henrique de
Source: Archives of Biochemistry and Biophysics. Unidades: ICB, IB
Subjects: MICROBIOLOGIA, SACCHAROMYCES, MITOCÔNDRIAS, PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO, ENVELHECIMENTO, LEVEDURAS, ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA, PEROXIDASE
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ABNT
PENATTI, Natália Mori Avellaneda et al. Decreased levels of Prx1 are associated with proteasome impairment and mitochondrial dysfunction in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 768. art. 110406, p. 9 , 2025Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.abb.2025.110406. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Penatti, N. M. A., Gomes, F., Soares Netto, L. E., Maciel, K. de J., Viala, V. L., Viana, A. M., et al. (2025). Decreased levels of Prx1 are associated with proteasome impairment and mitochondrial dysfunction in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Archives of Biochemistry and Biophysics, 768. art. 110406, 9 . doi:10.1016/j.abb.2025.110406
NLM
Penatti NMA, Gomes F, Soares Netto LE, Maciel K de J, Viala VL, Viana AM, Demasi M, Barros MH de. Decreased levels of Prx1 are associated with proteasome impairment and mitochondrial dysfunction in the yeast Saccharomyces cerevisiae [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2025 ; 768. art. 110406 9 .[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2025.110406
Vancouver
Penatti NMA, Gomes F, Soares Netto LE, Maciel K de J, Viala VL, Viana AM, Demasi M, Barros MH de. Decreased levels of Prx1 are associated with proteasome impairment and mitochondrial dysfunction in the yeast Saccharomyces cerevisiae [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2025 ; 768. art. 110406 9 .[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2025.110406
Artigo de periodico
Glucose restriction in Saccharomyces cerevisiae modulates the phosphorylation pattern of the 20S proteasome and increases its activity (2023)
Bicev, Renata N ; Degenhardt, Maximilia Frazão de Souza ; Oliveira, Cristiano Luis Pinto de ; Silva, Emerson Rodrigo da; Degrouard, Jéril; Tresset, Guillaume; Ronsein, Graziella Eliza ; Demasi, Marilene ; Cunha, Fernanda Marques da
Source: Scientific Reports. Unidades: IF, IQ
Subjects: GLICOSE, SACCHAROMYCES
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ABNT
BICEV, Renata N et al. Glucose restriction in Saccharomyces cerevisiae modulates the phosphorylation pattern of the 20S proteasome and increases its activity. Scientific Reports, v. 13, p. 1-14 art. 19383, 2023Tradução . . Disponível em: https://dx.doi.org/10.1038/s41598-023-46614-x. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Bicev, R. N., Degenhardt, M. F. de S., Oliveira, C. L. P. de, Silva, E. R. da, Degrouard, J., Tresset, G., et al. (2023). Glucose restriction in Saccharomyces cerevisiae modulates the phosphorylation pattern of the 20S proteasome and increases its activity. Scientific Reports, 13, 1-14 art. 19383. doi:10.1038/s41598-023-46614-x
NLM
Bicev RN, Degenhardt MF de S, Oliveira CLP de, Silva ER da, Degrouard J, Tresset G, Ronsein GE, Demasi M, Cunha FM da. Glucose restriction in Saccharomyces cerevisiae modulates the phosphorylation pattern of the 20S proteasome and increases its activity [Internet]. Scientific Reports. 2023 ; 13 1-14 art. 19383.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://dx.doi.org/10.1038/s41598-023-46614-x
Vancouver
Bicev RN, Degenhardt MF de S, Oliveira CLP de, Silva ER da, Degrouard J, Tresset G, Ronsein GE, Demasi M, Cunha FM da. Glucose restriction in Saccharomyces cerevisiae modulates the phosphorylation pattern of the 20S proteasome and increases its activity [Internet]. Scientific Reports. 2023 ; 13 1-14 art. 19383.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://dx.doi.org/10.1038/s41598-023-46614-x
Artigo de periodico
Aerobic exercise training and in vivo akt activation counteract cancer cachexia by inducing a hypertrophic profile through eIF-2α modulation (2022)
Pereira, Marcelo Gomes ; Voltarelli, Vanessa Azevedo ; Tobias, Gabriel Cardial ; Souza, Lara de; Borges, Gabriela Silva ; Paixão, Ailma Oliveira da ; Bowen, Thomas Scott; Demasi, Marilene ; Miyabara, Elen Haruka ; Brum, Patricia Chakur
Source: Cancers. Unidades: EEFE, ICB
Subjects: ANATOMIA, EXERCÍCIO FÍSICO, CAQUEXIA, MÚSCULO ESQUELÉTICO, PERDA DE MASSA, PERDA DE PESO, COMORBIDADE
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ABNT
PEREIRA, Marcelo Gomes et al. Aerobic exercise training and in vivo akt activation counteract cancer cachexia by inducing a hypertrophic profile through eIF-2α modulation. Cancers, v. 14, n. 1, p. 1-20, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.3390/cancers14010028. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Pereira, M. G., Voltarelli, V. A., Tobias, G. C., Souza, L. de, Borges, G. S., Paixão, A. O. da, et al. (2022). Aerobic exercise training and in vivo akt activation counteract cancer cachexia by inducing a hypertrophic profile through eIF-2α modulation. Cancers, 14( 1), 1-20. doi:10.3390/cancers14010028
NLM
Pereira MG, Voltarelli VA, Tobias GC, Souza L de, Borges GS, Paixão AO da, Bowen TS, Demasi M, Miyabara EH, Brum PC. Aerobic exercise training and in vivo akt activation counteract cancer cachexia by inducing a hypertrophic profile through eIF-2α modulation [Internet]. Cancers. 2022 ; 14( 1): 1-20.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.3390/cancers14010028
Vancouver
Pereira MG, Voltarelli VA, Tobias GC, Souza L de, Borges GS, Paixão AO da, Bowen TS, Demasi M, Miyabara EH, Brum PC. Aerobic exercise training and in vivo akt activation counteract cancer cachexia by inducing a hypertrophic profile through eIF-2α modulation [Internet]. Cancers. 2022 ; 14( 1): 1-20.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.3390/cancers14010028
Artigo de periodico
Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond (2021)
Demasi, Marilene ; Augusto, Ohara ; Bechara, Etelvino José Henriques ; Bicev, Renata N ; Cerqueira, Fernanda Menezes; Cunha, Fernanda Marques da ; Denicola, Ana ; Gomes, Fernando ; Miyamoto, Sayuri ; Netto, Luis Eduardo Soares ; Randall, Lía M; Stevani, Cassius Vinicius ; Thomson, Leonor
Source: Antioxidants & Redox Signaling. Unidades: IQ, IB
Subjects: PROTEÍNAS, CATÁLISE, OXIDAÇÃO
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ABNT
DEMASI, Marilene et al. Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond. Antioxidants & Redox Signaling, v. 35, n. 12, p. 1016–1080, 2021Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1089/ars.2020.8176. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Demasi, M., Augusto, O., Bechara, E. J. H., Bicev, R. N., Cerqueira, F. M., Cunha, F. M. da, et al. (2021). Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond. Antioxidants & Redox Signaling, 35( 12), 1016–1080. doi:10.1089/ars.2020.8176
NLM
Demasi M, Augusto O, Bechara EJH, Bicev RN, Cerqueira FM, Cunha FM da, Denicola A, Gomes F, Miyamoto S, Netto LES, Randall LM, Stevani CV, Thomson L. Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond [Internet]. Antioxidants & Redox Signaling. 2021 ; 35( 12): 1016–1080.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1089/ars.2020.8176
Vancouver
Demasi M, Augusto O, Bechara EJH, Bicev RN, Cerqueira FM, Cunha FM da, Denicola A, Gomes F, Miyamoto S, Netto LES, Randall LM, Stevani CV, Thomson L. Oxidative modification of proteins: from damage to catalysis, signaling and beyond [Internet]. Antioxidants & Redox Signaling. 2021 ; 35( 12): 1016–1080.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1089/ars.2020.8176
Artigo de periodico
The Aspergillus fumigatus transcription factor RglT is important for gliotoxin biosynthesis and self-protection, and virulence (2020)
Ries, Laure Nicolas Annick ; Pardeshi, Lakhansing; Dong, Zhiqiang; Tan, Kaeling; Steenwyk, Jacob L.; Colabardini, Ana Cristina ; Ferreira Filho, Jaire Alves ; Silva, Patrícia Alves de Castro ; Silva, Lilian Pereira; Preite, Nycolas W.; Almeida, Fausto Bruno dos Reis ; Assis, Leandro José de ; Santos, Renato A. C. dos; Bowyer, Paul; Bromley, Michael; Owens, Rebecca A.; Doyle, Sean; Demasi, Marilene; Rodríguez-Hernández, Diego Carlos ; Netto, Luis Eduardo Soares ; Pupo, Monica Tallarico ; Rokas, Antonis; Loures, Flavio V.; Wong, Koon H.; Goldman, Gustavo Henrique
Source: PLOS Pathogens. Unidades: FMRP, IQ, IB, FCFRP
Subjects: ASPERGILLUS, ESTRESSE OXIDATIVO, EXPRESSÃO GÊNICA, REGULAÇÃO GÊNICA, MACRÓFAGOS, FATORES DE TRANSCRIÇÃO, VIRULÊNCIA, MICOTOXINAS
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ABNT
RIES, Laure Nicolas Annick et al. The Aspergillus fumigatus transcription factor RglT is important for gliotoxin biosynthesis and self-protection, and virulence. PLOS Pathogens, v. 16, n. 7, p. 1-29, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008645. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Ries, L. N. A., Pardeshi, L., Dong, Z., Tan, K., Steenwyk, J. L., Colabardini, A. C., et al. (2020). The Aspergillus fumigatus transcription factor RglT is important for gliotoxin biosynthesis and self-protection, and virulence. PLOS Pathogens, 16( 7), 1-29. doi:10.1371/journal.ppat.1008645
NLM
Ries LNA, Pardeshi L, Dong Z, Tan K, Steenwyk JL, Colabardini AC, Ferreira Filho JA, Silva PA de C, Silva LP, Preite NW, Almeida FB dos R, Assis LJ de, Santos RAC dos, Bowyer P, Bromley M, Owens RA, Doyle S, Demasi M, Rodríguez-Hernández DC, Netto LES, Pupo MT, Rokas A, Loures FV, Wong KH, Goldman GH. The Aspergillus fumigatus transcription factor RglT is important for gliotoxin biosynthesis and self-protection, and virulence [Internet]. PLOS Pathogens. 2020 ; 16( 7): 1-29.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008645
Vancouver
Ries LNA, Pardeshi L, Dong Z, Tan K, Steenwyk JL, Colabardini AC, Ferreira Filho JA, Silva PA de C, Silva LP, Preite NW, Almeida FB dos R, Assis LJ de, Santos RAC dos, Bowyer P, Bromley M, Owens RA, Doyle S, Demasi M, Rodríguez-Hernández DC, Netto LES, Pupo MT, Rokas A, Loures FV, Wong KH, Goldman GH. The Aspergillus fumigatus transcription factor RglT is important for gliotoxin biosynthesis and self-protection, and virulence [Internet]. PLOS Pathogens. 2020 ; 16( 7): 1-29.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008645
Artigo de periodico
Ubiquitin proteasome system (UPS) activation in the cardiac hypertrophy ofhyperthyroidism (2019)
Lino, Caroline Antunes; Demasi, Marilene; Barreto-Chaves, Maria Luiza Morais
Source: Molecular and Cellular Endocrinology. Unidade: ICB
Subjects: ANATOMIA, METABOLISMO DE PROTEÍNA, HORMÔNIOS TIREOIDIANOS, CORAÇÃO
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ABNT
LINO, Caroline Antunes e DEMASI, Marilene e BARRETO-CHAVES, Maria Luiza Morais. Ubiquitin proteasome system (UPS) activation in the cardiac hypertrophy ofhyperthyroidism. Molecular and Cellular Endocrinology, v. 493, p. 1-9, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.mce.2019.110451. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Lino, C. A., Demasi, M., & Barreto-Chaves, M. L. M. (2019). Ubiquitin proteasome system (UPS) activation in the cardiac hypertrophy ofhyperthyroidism. Molecular and Cellular Endocrinology, 493, 1-9. doi:10.1016/j.mce.2019.110451
NLM
Lino CA, Demasi M, Barreto-Chaves MLM. Ubiquitin proteasome system (UPS) activation in the cardiac hypertrophy ofhyperthyroidism [Internet]. Molecular and Cellular Endocrinology. 2019 ; 493 1-9.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.mce.2019.110451
Vancouver
Lino CA, Demasi M, Barreto-Chaves MLM. Ubiquitin proteasome system (UPS) activation in the cardiac hypertrophy ofhyperthyroidism [Internet]. Molecular and Cellular Endocrinology. 2019 ; 493 1-9.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.mce.2019.110451
Artigo de periodico
Mutations of cys and Ser residues in the α5-subunit of the 20S proteasome from Saccharomyces cerevisiae affects gating and chronological lifespan (2019)
Leme, Janaina M. M.; Ohar, Erina; Santiago, Veronica Feijoli ; Barros, Mário Henrique de ; Netto, Luis Eduardo Soares ; Pimenta, Daniel Carvalho ; Mariano, Douglas Oscar Ceolin ; Oliveira, Cristiano Luis Pinto de ; Bicev, Renata Naporano ; Barreto-Chaves, Maria Luiza Morais ; Lino, Caroline Antunes ; Demasi, Marilene
Source: Archives of Biochemistry and Biophysics. Unidades: ICB, IF
Subjects: MUTAÇÃO, ANATOMIA, MICROBIOLOGIA, CRONOLOGIA
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ABNT
LEME, Janaina M. M. et al. Mutations of cys and Ser residues in the α5-subunit of the 20S proteasome from Saccharomyces cerevisiae affects gating and chronological lifespan. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 666, p. 63-72, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.abb.2019.03.012. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Leme, J. M. M., Ohar, E., Santiago, V. F., Barros, M. H. de, Netto, L. E. S., Pimenta, D. C., et al. (2019). Mutations of cys and Ser residues in the α5-subunit of the 20S proteasome from Saccharomyces cerevisiae affects gating and chronological lifespan. Archives of Biochemistry and Biophysics, 666, 63-72. doi:10.1016/j.abb.2019.03.012
NLM
Leme JMM, Ohar E, Santiago VF, Barros MH de, Netto LES, Pimenta DC, Mariano DOC, Oliveira CLP de, Bicev RN, Barreto-Chaves MLM, Lino CA, Demasi M. Mutations of cys and Ser residues in the α5-subunit of the 20S proteasome from Saccharomyces cerevisiae affects gating and chronological lifespan [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2019 ; 666 63-72.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2019.03.012
Vancouver
Leme JMM, Ohar E, Santiago VF, Barros MH de, Netto LES, Pimenta DC, Mariano DOC, Oliveira CLP de, Bicev RN, Barreto-Chaves MLM, Lino CA, Demasi M. Mutations of cys and Ser residues in the α5-subunit of the 20S proteasome from Saccharomyces cerevisiae affects gating and chronological lifespan [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2019 ; 666 63-72.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2019.03.012
Artigo de periodico
Mild exercise differently affects proteostasis and oxidative stress on motor areas during neurodegeneration: a comparative study of three treadmill running protocols (2019)
Melo, Karla P; Silva, Carolliny Moura da; Almeida, Michael Fernandes de; Chaves, Rodrigo dos Santos; Marcourakis, Tania ; Cardoso, Sandra M; Demasi, Marilene; Netto, Luis Eduardo Soares ; Ferrari, Merari de Fátima Ramires
Source: Neurotoxicity Research. Unidades: FCF, IB
Subjects: EXERCÍCIO FÍSICO, PROTEINASES, ESTRESSE OXIDATIVO
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ABNT
MELO, Karla P et al. Mild exercise differently affects proteostasis and oxidative stress on motor areas during neurodegeneration: a comparative study of three treadmill running protocols. Neurotoxicity Research, v. 35, p. 410-420, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s12640-018-9966-3. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Melo, K. P., Silva, C. M. da, Almeida, M. F. de, Chaves, R. dos S., Marcourakis, T., Cardoso, S. M., et al. (2019). Mild exercise differently affects proteostasis and oxidative stress on motor areas during neurodegeneration: a comparative study of three treadmill running protocols. Neurotoxicity Research, 35, 410-420. doi:10.1007/s12640-018-9966-3
NLM
Melo KP, Silva CM da, Almeida MF de, Chaves R dos S, Marcourakis T, Cardoso SM, Demasi M, Netto LES, Ferrari M de FR. Mild exercise differently affects proteostasis and oxidative stress on motor areas during neurodegeneration: a comparative study of three treadmill running protocols [Internet]. Neurotoxicity Research. 2019 ; 35 410-420.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12640-018-9966-3
Vancouver
Melo KP, Silva CM da, Almeida MF de, Chaves R dos S, Marcourakis T, Cardoso SM, Demasi M, Netto LES, Ferrari M de FR. Mild exercise differently affects proteostasis and oxidative stress on motor areas during neurodegeneration: a comparative study of three treadmill running protocols [Internet]. Neurotoxicity Research. 2019 ; 35 410-420.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12640-018-9966-3
Artigo de periodico
Effects of mild running on substantia nigra during early neurodegeneration (2018)
Almeida, Michael F; Silva, Carolliny M; Chaves, Rodrigo S; Lima, Nathan C. R; Almeida, Renato S; Melo, Karla P; Demasi, Marilene; Fernandes, Tiago ; Oliveira, Edilamar Menezes de; Netto, Luis Eduardo Soares ; Cardoso, Sandra M; Ferrari, Merari de Fátima Ramires
Source: Journal of sports sciences. Unidades: EEFE, IB
Subjects: MITOCÔNDRIAS, MESENCÉFALO, ESTRESSE OXIDATIVO, DOENÇAS NEURODEGENERATIVAS, ATIVIDADE FÍSICA, TREINAMENTO AERÓBIO, TRANSPORTE BIOLÓGICO
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ABNT
ALMEIDA, Michael F et al. Effects of mild running on substantia nigra during early neurodegeneration. Journal of sports sciences, v. 36, n. 12, p. 1363-1370, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1080/02640414.2017.1378494. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Almeida, M. F., Silva, C. M., Chaves, R. S., Lima, N. C. R., Almeida, R. S., Melo, K. P., et al. (2018). Effects of mild running on substantia nigra during early neurodegeneration. Journal of sports sciences, 36( 12), 1363-1370. doi:10.1080/02640414.2017.1378494
NLM
Almeida MF, Silva CM, Chaves RS, Lima NCR, Almeida RS, Melo KP, Demasi M, Fernandes T, Oliveira EM de, Netto LES, Cardoso SM, Ferrari M de FR. Effects of mild running on substantia nigra during early neurodegeneration [Internet]. Journal of sports sciences. 2018 ; 36( 12): 1363-1370.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1080/02640414.2017.1378494
Vancouver
Almeida MF, Silva CM, Chaves RS, Lima NCR, Almeida RS, Melo KP, Demasi M, Fernandes T, Oliveira EM de, Netto LES, Cardoso SM, Ferrari M de FR. Effects of mild running on substantia nigra during early neurodegeneration [Internet]. Journal of sports sciences. 2018 ; 36( 12): 1363-1370.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1080/02640414.2017.1378494
Dissertação (Mestrado)
Análise proteômica diferencial da levedura Saccharomyces cerevisiae após mutações sítio-específicas de resíduos de Cys do proteassomo 20S: implicações com a expectativa de vida celular (2018)
Santiago, Veronica Feijoli ; Demasi, Marilene (Orientador)
Unidade: ICB
Subjects: OXIDAÇÃO, SACCHAROMYCES, LEVEDURAS, MUTAÇÃO GENÉTICA, PROTEÔMICA
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ABNT
SANTIAGO, Veronica Feijoli. Análise proteômica diferencial da levedura Saccharomyces cerevisiae após mutações sítio-específicas de resíduos de Cys do proteassomo 20S: implicações com a expectativa de vida celular. 2018. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-04122018-134102/. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Santiago, V. F. (2018). Análise proteômica diferencial da levedura Saccharomyces cerevisiae após mutações sítio-específicas de resíduos de Cys do proteassomo 20S: implicações com a expectativa de vida celular (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-04122018-134102/
NLM
Santiago VF. Análise proteômica diferencial da levedura Saccharomyces cerevisiae após mutações sítio-específicas de resíduos de Cys do proteassomo 20S: implicações com a expectativa de vida celular [Internet]. 2018 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-04122018-134102/
Vancouver
Santiago VF. Análise proteômica diferencial da levedura Saccharomyces cerevisiae após mutações sítio-específicas de resíduos de Cys do proteassomo 20S: implicações com a expectativa de vida celular [Internet]. 2018 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-04122018-134102/
Artigo de periodico
Proteolytic cleavage by the inner membrane peptidase (IMP) complex or Oct1 peptidase controls the localization of the yeast peroxiredoxin Prx1 to distinct mitochondrial compartments (2017)
Gomes, Fernando ; Palma, Flávio Romero; Barros, Mário Henrique de ; Tsuchida, Eduardo T; Turano, Helena G; Alegria, Thiago G. P; Demasi, Marilene; Netto, Luis Eduardo Soares
Source: Journal of Biological Chemistry. Unidades: ICB, IB
Subjects: BIOLOGIA MOLECULAR, BIOQUÍMICA, LEVEDURAS, SACCHAROMYCES, PROTEÍNAS
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ABNT
GOMES, Fernando et al. Proteolytic cleavage by the inner membrane peptidase (IMP) complex or Oct1 peptidase controls the localization of the yeast peroxiredoxin Prx1 to distinct mitochondrial compartments. Journal of Biological Chemistry, v. 292, n. 41, p. 17011-17024, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1074/jbc.M117.788588. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Gomes, F., Palma, F. R., Barros, M. H. de, Tsuchida, E. T., Turano, H. G., Alegria, T. G. P., et al. (2017). Proteolytic cleavage by the inner membrane peptidase (IMP) complex or Oct1 peptidase controls the localization of the yeast peroxiredoxin Prx1 to distinct mitochondrial compartments. Journal of Biological Chemistry, 292( 41), 17011-17024. doi:10.1074/jbc.M117.788588
NLM
Gomes F, Palma FR, Barros MH de, Tsuchida ET, Turano HG, Alegria TGP, Demasi M, Netto LES. Proteolytic cleavage by the inner membrane peptidase (IMP) complex or Oct1 peptidase controls the localization of the yeast peroxiredoxin Prx1 to distinct mitochondrial compartments [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2017 ; 292( 41): 17011-17024.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M117.788588
Vancouver
Gomes F, Palma FR, Barros MH de, Tsuchida ET, Turano HG, Alegria TGP, Demasi M, Netto LES. Proteolytic cleavage by the inner membrane peptidase (IMP) complex or Oct1 peptidase controls the localization of the yeast peroxiredoxin Prx1 to distinct mitochondrial compartments [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2017 ; 292( 41): 17011-17024.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M117.788588
Tese (Doutorado)
Mutação sítio-específica de cisteínas glutationiladas na subunidade α5 do proteassomo 20S da levedura Saccharomyces cerevisiae: implicações no metabolismo de proteínas oxidadas e na longevidade celular (2016)
Leme, Janaina de Moraes Maciel; Demasi, Marilene (Orientador)
Unidade: IB
Subjects: ENZIMAS, ESTRESSE OXIDATIVO, PROTEÍNAS
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ABNT
LEME, Janaina de Moraes Maciel. Mutação sítio-específica de cisteínas glutationiladas na subunidade α5 do proteassomo 20S da levedura Saccharomyces cerevisiae: implicações no metabolismo de proteínas oxidadas e na longevidade celular. 2016. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2016. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/41/41131/tde-22072016-160442/. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Leme, J. de M. M. (2016). Mutação sítio-específica de cisteínas glutationiladas na subunidade α5 do proteassomo 20S da levedura Saccharomyces cerevisiae: implicações no metabolismo de proteínas oxidadas e na longevidade celular (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/41/41131/tde-22072016-160442/
NLM
Leme J de MM. Mutação sítio-específica de cisteínas glutationiladas na subunidade α5 do proteassomo 20S da levedura Saccharomyces cerevisiae: implicações no metabolismo de proteínas oxidadas e na longevidade celular [Internet]. 2016 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/41/41131/tde-22072016-160442/
Vancouver
Leme J de MM. Mutação sítio-específica de cisteínas glutationiladas na subunidade α5 do proteassomo 20S da levedura Saccharomyces cerevisiae: implicações no metabolismo de proteínas oxidadas e na longevidade celular [Internet]. 2016 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/41/41131/tde-22072016-160442/
Trabalho de evento-resumo
Structural Study of 20S Proteasome using SAXS (2015)
Bicev, Renata Naporano; Demasi, Marilene; Oliveira, Cristiano Luis Pinto de
Source: Resumo. Conference titles: Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada. Unidade: IF
Assunto: FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA
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ABNT
BICEV, Renata Naporano e DEMASI, Marilene e OLIVEIRA, Cristiano Luis Pinto de. Structural Study of 20S Proteasome using SAXS. 2015, Anais.. São Paulo: SBF, 2015. Disponível em: http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enfmc/xxxviii/sys/resumos/R1186-1.pdf. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Bicev, R. N., Demasi, M., & Oliveira, C. L. P. de. (2015). Structural Study of 20S Proteasome using SAXS. In Resumo. São Paulo: SBF. Recuperado de http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enfmc/xxxviii/sys/resumos/R1186-1.pdf
NLM
Bicev RN, Demasi M, Oliveira CLP de. Structural Study of 20S Proteasome using SAXS [Internet]. Resumo. 2015 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enfmc/xxxviii/sys/resumos/R1186-1.pdf
Vancouver
Bicev RN, Demasi M, Oliveira CLP de. Structural Study of 20S Proteasome using SAXS [Internet]. Resumo. 2015 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enfmc/xxxviii/sys/resumos/R1186-1.pdf
Dissertação (Mestrado)
Caracterização da tolerância ao estresse oxidativo, capacidade de remoção de proteínas oxidadas e a expectativa de vida de linhagens da levedura S. cerevisiae com mutações sítio-específicas na subunidade & alpha; 5 do proteassomo 20S: implicações na prevenção de agregação (2015)
Ohara, Erina; Demasi, Marilene (Orientador)
Unidade: ICB
Subjects: ESTRESSE OXIDATIVO, SACCHAROMYCES, LEVEDURAS, ENZIMAS OXIRREDUTORAS, OLIGOPEPTÍDEOS
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ABNT
OHARA, Erina. Caracterização da tolerância ao estresse oxidativo, capacidade de remoção de proteínas oxidadas e a expectativa de vida de linhagens da levedura S. cerevisiae com mutações sítio-específicas na subunidade & alpha; 5 do proteassomo 20S: implicações na prevenção de agregação. 2015. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2015. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-07122015-151201/. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Ohara, E. (2015). Caracterização da tolerância ao estresse oxidativo, capacidade de remoção de proteínas oxidadas e a expectativa de vida de linhagens da levedura S. cerevisiae com mutações sítio-específicas na subunidade & alpha; 5 do proteassomo 20S: implicações na prevenção de agregação (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-07122015-151201/
NLM
Ohara E. Caracterização da tolerância ao estresse oxidativo, capacidade de remoção de proteínas oxidadas e a expectativa de vida de linhagens da levedura S. cerevisiae com mutações sítio-específicas na subunidade & alpha; 5 do proteassomo 20S: implicações na prevenção de agregação [Internet]. 2015 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-07122015-151201/
Vancouver
Ohara E. Caracterização da tolerância ao estresse oxidativo, capacidade de remoção de proteínas oxidadas e a expectativa de vida de linhagens da levedura S. cerevisiae com mutações sítio-específicas na subunidade & alpha; 5 do proteassomo 20S: implicações na prevenção de agregação [Internet]. 2015 ;[citado 2025 maio 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42131/tde-07122015-151201/
Artigo de periodico
Design, immune responses and anti-tumor potential of an HPV16 E6E7 multi-epitope vaccine (2015)
Oliveira, Liliane Maria Fernandes de; Morale, Mirian Galliote; Chaves, Agatha de Alencar Muniz; Cavalher, Aline Marques; Lopes, Aline Soriano; Diniz, Mariana de Oliveira; Schanoski, Alessandra Soares; Melo, Robson Lopes de; Ferreira, Luís Carlos de Souza ; Oliveira, Maria Leonor Sarno de; Demasi, Marilene; Ho, Paulo Lee
Source: PLOS ONE. Unidade: ICB
Subjects: MICROBIOLOGIA, NEOPLASIAS DO COLO UTERINO, PROTEINAS RECOMBINANTES, VACINAS VIRAIS, CÉLULAS CULTIVADAS DE TUMOR
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ABNT
OLIVEIRA, Liliane Maria Fernandes de et al. Design, immune responses and anti-tumor potential of an HPV16 E6E7 multi-epitope vaccine. PLOS ONE, v. 10, n. 9, p. 1-13, 2015Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0138686. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Oliveira, L. M. F. de, Morale, M. G., Chaves, A. de A. M., Cavalher, A. M., Lopes, A. S., Diniz, M. de O., et al. (2015). Design, immune responses and anti-tumor potential of an HPV16 E6E7 multi-epitope vaccine. PLOS ONE, 10( 9), 1-13. doi:10.1371/journal.pone.0138686
NLM
Oliveira LMF de, Morale MG, Chaves A de AM, Cavalher AM, Lopes AS, Diniz M de O, Schanoski AS, Melo RL de, Ferreira LC de S, Oliveira MLS de, Demasi M, Ho PL. Design, immune responses and anti-tumor potential of an HPV16 E6E7 multi-epitope vaccine [Internet]. PLOS ONE. 2015 ; 10( 9): 1-13.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0138686
Vancouver
Oliveira LMF de, Morale MG, Chaves A de AM, Cavalher AM, Lopes AS, Diniz M de O, Schanoski AS, Melo RL de, Ferreira LC de S, Oliveira MLS de, Demasi M, Ho PL. Design, immune responses and anti-tumor potential of an HPV16 E6E7 multi-epitope vaccine [Internet]. PLOS ONE. 2015 ; 10( 9): 1-13.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0138686
Artigo de periodico
Coq7p relevant residues for protein activity and stability (2015)
Busso, Cleverson; Ferreira Júnior, José Ribamar; Paulela, Janaina Areias; Bleicher, Lucas; Demasi, Marilene; Barros, Mário Henrique de
Source: Biochimie. Unidades: EACH, ICB
Subjects: MITOCÔNDRIAS, RESPIRAÇÃO CELULAR
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ABNT
BUSSO, Cleverson et al. Coq7p relevant residues for protein activity and stability. Biochimie, v. 119, p. 92-102, 2015Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.10.016. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Busso, C., Ferreira Júnior, J. R., Paulela, J. A., Bleicher, L., Demasi, M., & Barros, M. H. de. (2015). Coq7p relevant residues for protein activity and stability. Biochimie, 119, 92-102. doi:10.1016/j.biochi.2015.10.016
NLM
Busso C, Ferreira Júnior JR, Paulela JA, Bleicher L, Demasi M, Barros MH de. Coq7p relevant residues for protein activity and stability [Internet]. Biochimie. 2015 ; 119 92-102.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.10.016
Vancouver
Busso C, Ferreira Júnior JR, Paulela JA, Bleicher L, Demasi M, Barros MH de. Coq7p relevant residues for protein activity and stability [Internet]. Biochimie. 2015 ; 119 92-102.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.10.016
Artigo de periodico
20S proteasome activity is modified via S-glutathionylation based on intracellular redox status of the yeast Saccharomyces cerevisiae: implications for the degradation of oxidized proteins (2014)
Demasi, Marilene; Hand, Adrian; Ohara, Erina; Oliveira, Cristiano Luis Pinto de ; Bicev, Renata N; Bertoncini, Clelia A; Netto, Luis Eduardo Soares
Source: Archives of Biochemistry and Biophysics. Unidades: IF, IB
Subjects: METABOLISMO DE PROTEÍNA, SACCHAROMYCES, PROTEÍNAS, BIOQUÍMICA CELULAR, LEVEDURAS
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ABNT
DEMASI, Marilene et al. 20S proteasome activity is modified via S-glutathionylation based on intracellular redox status of the yeast Saccharomyces cerevisiae: implications for the degradation of oxidized proteins. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. online, p. on-line, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.abb.2014.05.002. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Demasi, M., Hand, A., Ohara, E., Oliveira, C. L. P. de, Bicev, R. N., Bertoncini, C. A., & Netto, L. E. S. (2014). 20S proteasome activity is modified via S-glutathionylation based on intracellular redox status of the yeast Saccharomyces cerevisiae: implications for the degradation of oxidized proteins. Archives of Biochemistry and Biophysics, online, on-line. doi:10.1016/j.abb.2014.05.002
NLM
Demasi M, Hand A, Ohara E, Oliveira CLP de, Bicev RN, Bertoncini CA, Netto LES. 20S proteasome activity is modified via S-glutathionylation based on intracellular redox status of the yeast Saccharomyces cerevisiae: implications for the degradation of oxidized proteins [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2014 ; online on-line.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2014.05.002
Vancouver
Demasi M, Hand A, Ohara E, Oliveira CLP de, Bicev RN, Bertoncini CA, Netto LES. 20S proteasome activity is modified via S-glutathionylation based on intracellular redox status of the yeast Saccharomyces cerevisiae: implications for the degradation of oxidized proteins [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2014 ; online on-line.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2014.05.002
Artigo de periodico
Synthesis of L-cysteine-based boron compounds and their evaluation as proteasome inhibitors† (2014)
Milani, Priscila; Demasi, Marilene; Rezende, Leandro de; Amaral, Antonia Tavares do ; Andrade, Leandro Helgueira
Source: New Journal of Chemistry. Unidade: IQ
Subjects: BORO, LISOSSOMOS
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ABNT
MILANI, Priscila et al. Synthesis of L-cysteine-based boron compounds and their evaluation as proteasome inhibitors†. New Journal of Chemistry, p. 3-15 : + Supplementary materials ( S1-S13), 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1039/c4nj00612g. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Milani, P., Demasi, M., Rezende, L. de, Amaral, A. T. do, & Andrade, L. H. (2014). Synthesis of L-cysteine-based boron compounds and their evaluation as proteasome inhibitors†. New Journal of Chemistry, 3-15 : + Supplementary materials ( S1-S13). doi:10.1039/c4nj00612g
NLM
Milani P, Demasi M, Rezende L de, Amaral AT do, Andrade LH. Synthesis of L-cysteine-based boron compounds and their evaluation as proteasome inhibitors† [Internet]. New Journal of Chemistry. 2014 ; 3-15 : + Supplementary materials ( S1-S13).[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1039/c4nj00612g
Vancouver
Milani P, Demasi M, Rezende L de, Amaral AT do, Andrade LH. Synthesis of L-cysteine-based boron compounds and their evaluation as proteasome inhibitors† [Internet]. New Journal of Chemistry. 2014 ; 3-15 : + Supplementary materials ( S1-S13).[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1039/c4nj00612g
Artigo de periodico
20S proteasome as novel biological target for organochalcogenanes (2014)
Piovan, Leandro; Milani, Priscila; Silva, Márcio S; Moraes, Patrícia G; Demasi, Marilene; Andrade, Leandro Helgueira
Source: European Journal of Medical Chemistry. Unidade: IQ
Subjects: SELÊNIO, TELÚRIO, COMPOSTOS ORGÂNICOS
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
ABNT
PIOVAN, Leandro et al. 20S proteasome as novel biological target for organochalcogenanes. European Journal of Medical Chemistry, v. 73, n. 12, p. 280-285, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2013.12.011. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Piovan, L., Milani, P., Silva, M. S., Moraes, P. G., Demasi, M., & Andrade, L. H. (2014). 20S proteasome as novel biological target for organochalcogenanes. European Journal of Medical Chemistry, 73( 12), 280-285. doi:10.1016/j.ejmech.2013.12.011
NLM
Piovan L, Milani P, Silva MS, Moraes PG, Demasi M, Andrade LH. 20S proteasome as novel biological target for organochalcogenanes [Internet]. European Journal of Medical Chemistry. 2014 ; 73( 12): 280-285.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2013.12.011
Vancouver
Piovan L, Milani P, Silva MS, Moraes PG, Demasi M, Andrade LH. 20S proteasome as novel biological target for organochalcogenanes [Internet]. European Journal of Medical Chemistry. 2014 ; 73( 12): 280-285.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2013.12.011
Artigo de periodico
Redox regulation of the proteasome via S-glutathionylation (2014)
Demasi, Marilene; Netto, Luis Eduardo Soares ; Silva, Gustavo M.; Hand, Adrian; Oliveria, Cristiano L. P.; Bicev, Renata V.; Gozzo, Fabio; Barros, Mário Henrique de ; Leme, Janaina M. M.; Ohara, Erina
Source: Redox Biology. Unidade: ICB
Assunto: MICROBIOLOGIA
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
ABNT
DEMASI, Marilene et al. Redox regulation of the proteasome via S-glutathionylation. Redox Biology, v. 2, p. 44-51, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.redox.2013.12.003. Acesso em: 19 maio 2025.
APA
Demasi, M., Netto, L. E. S., Silva, G. M., Hand, A., Oliveria, C. L. P., Bicev, R. V., et al. (2014). Redox regulation of the proteasome via S-glutathionylation. Redox Biology, 2, 44-51. doi:10.1016/j.redox.2013.12.003
NLM
Demasi M, Netto LES, Silva GM, Hand A, Oliveria CLP, Bicev RV, Gozzo F, Barros MH de, Leme JMM, Ohara E. Redox regulation of the proteasome via S-glutathionylation [Internet]. Redox Biology. 2014 ; 2 44-51.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.redox.2013.12.003
Vancouver
Demasi M, Netto LES, Silva GM, Hand A, Oliveria CLP, Bicev RV, Gozzo F, Barros MH de, Leme JMM, Ohara E. Redox regulation of the proteasome via S-glutathionylation [Internet]. Redox Biology. 2014 ; 2 44-51.[citado 2025 maio 19 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.redox.2013.12.003

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