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  • Source: Letters in Peptide Science. Unidade: IFSC

    Subjects: PROTEÍNAS, BIOLOGIA MOLECULAR

    Acesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      TONARELLI, G et al. Secondary structure-improved bioaffinity correlation in eloganted and modified synthetic epitope peptides from p24 HIV-1 core protein. Letters in Peptide Science, v. 7, n. 4, p. 217-224, 2000Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/bf02447860. Acesso em: 02 maio 2026.
    • APA

      Tonarelli, G., Lottersberger, J., Salvetti, J. L., Jacchieri, S., Silva-Lucca, R. A., & Beltramini, L. M. (2000). Secondary structure-improved bioaffinity correlation in eloganted and modified synthetic epitope peptides from p24 HIV-1 core protein. Letters in Peptide Science, 7( 4), 217-224. doi:10.1007/bf02447860
    • NLM

      Tonarelli G, Lottersberger J, Salvetti JL, Jacchieri S, Silva-Lucca RA, Beltramini LM. Secondary structure-improved bioaffinity correlation in eloganted and modified synthetic epitope peptides from p24 HIV-1 core protein [Internet]. Letters in Peptide Science. 2000 ;7( 4): 217-224.[citado 2026 maio 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/bf02447860
    • Vancouver

      Tonarelli G, Lottersberger J, Salvetti JL, Jacchieri S, Silva-Lucca RA, Beltramini LM. Secondary structure-improved bioaffinity correlation in eloganted and modified synthetic epitope peptides from p24 HIV-1 core protein [Internet]. Letters in Peptide Science. 2000 ;7( 4): 217-224.[citado 2026 maio 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/bf02447860
  • Source: Biochemical Journal. Unidade: ICB

    Assunto: FARMACOLOGIA

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    • ABNT

      CAMARGO, Antonio Carlos Martins de et al. Structural features which make oligopeptides susceptible to hydrolysis by recombinant endooligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). Biochemical Journal, v. 324, p. 517-522, 1997Tradução . . Acesso em: 02 maio 2026.
    • APA

      Camargo, A. C. M. de, Gomes, M. D., Reichl, A. P., Ferro, E. S., Jacchieri, S., & Juliano, L. (1997). Structural features which make oligopeptides susceptible to hydrolysis by recombinant endooligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). Biochemical Journal, 324, 517-522.
    • NLM

      Camargo ACM de, Gomes MD, Reichl AP, Ferro ES, Jacchieri S, Juliano L. Structural features which make oligopeptides susceptible to hydrolysis by recombinant endooligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). Biochemical Journal. 1997 ; 324 517-522.[citado 2026 maio 02 ]
    • Vancouver

      Camargo ACM de, Gomes MD, Reichl AP, Ferro ES, Jacchieri S, Juliano L. Structural features which make oligopeptides susceptible to hydrolysis by recombinant endooligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15). Biochemical Journal. 1997 ; 324 517-522.[citado 2026 maio 02 ]
  • Source: Resumos. Conference titles: Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental. Unidade: ICB

    Subjects: HISTOLOGIA, FARMACOLOGIA

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    • ABNT

      GOMES, M D et al. Structural features which make oligopeptides suscetible to hydrolysis by recombinant timet-oligopeptidase 24.15 (TOP). 1997, Anais.. São Paulo: FESBE, 1997. . Acesso em: 02 maio 2026.
    • APA

      Gomes, M. D., Reichl, A. P., Jacchieri, S., Ferro, E. S., Hirata, I. Y., Juliano, L., & Camargo, A. C. M. de. (1997). Structural features which make oligopeptides suscetible to hydrolysis by recombinant timet-oligopeptidase 24.15 (TOP). In Resumos. São Paulo: FESBE.
    • NLM

      Gomes MD, Reichl AP, Jacchieri S, Ferro ES, Hirata IY, Juliano L, Camargo ACM de. Structural features which make oligopeptides suscetible to hydrolysis by recombinant timet-oligopeptidase 24.15 (TOP). Resumos. 1997 ;[citado 2026 maio 02 ]
    • Vancouver

      Gomes MD, Reichl AP, Jacchieri S, Ferro ES, Hirata IY, Juliano L, Camargo ACM de. Structural features which make oligopeptides suscetible to hydrolysis by recombinant timet-oligopeptidase 24.15 (TOP). Resumos. 1997 ;[citado 2026 maio 02 ]
  • Source: Faseb Journal. Unidade: FM

    Assunto: ONCOLOGIA

    Acesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      SOUZA, S J et al. Collagen / collagenase interaction: does the enzyme mimic the conformation of its own substrate ?. Faseb Journal, v. 10, n. ju 1996, p. 927-30, 1996Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1096/fasebj.10.8.8666171. Acesso em: 02 maio 2026.
    • APA

      Souza, S. J., Pereira, H. M., Jacchieri, S., & Brentani, R. R. (1996). Collagen / collagenase interaction: does the enzyme mimic the conformation of its own substrate ? Faseb Journal, 10( ju 1996), 927-30. doi:10.1096/fasebj.10.8.8666171
    • NLM

      Souza SJ, Pereira HM, Jacchieri S, Brentani RR. Collagen / collagenase interaction: does the enzyme mimic the conformation of its own substrate ? [Internet]. Faseb Journal. 1996 ;10( ju 1996): 927-30.[citado 2026 maio 02 ] Available from: https://doi.org/10.1096/fasebj.10.8.8666171
    • Vancouver

      Souza SJ, Pereira HM, Jacchieri S, Brentani RR. Collagen / collagenase interaction: does the enzyme mimic the conformation of its own substrate ? [Internet]. Faseb Journal. 1996 ;10( ju 1996): 927-30.[citado 2026 maio 02 ] Available from: https://doi.org/10.1096/fasebj.10.8.8666171
  • Source: Resumos. Conference titles: Encontro Nacional de Fisica da Materia Condensada. Unidade: IF

    Assunto: BIOFÍSICA

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    • ABNT

      JACCHIERI, S e ITO, Amando S. Analise conformacional de msh e de seu analogo msh1. 1995, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1995. . Acesso em: 02 maio 2026.
    • APA

      Jacchieri, S., & Ito, A. S. (1995). Analise conformacional de msh e de seu analogo msh1. In Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica.
    • NLM

      Jacchieri S, Ito AS. Analise conformacional de msh e de seu analogo msh1. Resumos. 1995 ;[citado 2026 maio 02 ]
    • Vancouver

      Jacchieri S, Ito AS. Analise conformacional de msh e de seu analogo msh1. Resumos. 1995 ;[citado 2026 maio 02 ]

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