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  • Source: Brazilian Journal of Physics. Unidades: FCFRP, IFSC

    Subjects: MICROBIOLOGIA, BACTÉRIAS

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    • ABNT

      GARBELLINI, Carolina Patricia Aires et al. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, v. 52, n. 3, p. 88-1-88-4, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Garbellini, C. P. A., Polizello, A. C. M., Caliri, A., & Mascarenhas, S. (2022). Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, 52( 3), 88-1-88-4. doi:10.1007/s13538-022-01079-7
    • NLM

      Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
    • Vancouver

      Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
  • Unidade: FCFRP

    Subjects: DENGUE, ENERGIA, REPLICAÇÃO VIRAL, BIOLOGIA MOLECULAR

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    • ABNT

      BORTOT, Leandro Oliveira. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores. 2018. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Bortot, L. O. (2018). Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
    • NLM

      Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 ago. 02 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
    • Vancouver

      Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 ago. 02 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
  • Source: Journal of Physics: Condensed Matter. Unidade: FCFRP

    Subjects: MEMBRANAS CELULARES, DENGUE, PROTEÍNAS, BIOLOGIA MOLECULAR, VÍRUS

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    • ABNT

      SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos et al. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, v. 29, n. 50, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Soares, R. O. dos S., Bortot, L. O., Spoel, D. van der, & Caliri, A. (2017). Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, 29( 50). doi:10.1088/1361-648x/aa99c6
    • NLM

      Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
    • Vancouver

      Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
  • Source: Journal of Pharmacy and Pharmacology. Unidade: FCFRP

    Subjects: COMPOSITAE, NEUTRÓFILOS, PRODUTOS NATURAIS, ADJUVANTES IMUNOLÓGICOS

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    • ABNT

      FIGUEIREDO-RINHEL, Andréa S. G et al. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, v. 69, p. 1829-1845, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1111/jphp.12822. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Figueiredo-Rinhel, A. S. G., Melo, L. L. de, Bortot, L. O., Santos, E. O. L., Andrade, M. F., Azzolini, A. E. C. S., et al. (2017). Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, 69, 1829-1845. doi:10.1111/jphp.12822
    • NLM

      Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
    • Vancouver

      Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
  • Source: Journal of Biological Inorganic Chemistry. Unidade: FCFRP

    Subjects: MOLÉCULA, ZINCO, CÁLCIO, SILÍCIO, QUÍMICA INORGÂNICA

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    • ABNT

      REIS, Renata Almeida Garcia e BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, v. 19, n. 7, p. 1113-1120, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Reis, R. A. G., Bortot, L. O., & Caliri, A. (2014). In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, 19( 7), 1113-1120. doi:10.1007/s00775-014-1149-y
    • NLM

      Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
    • Vancouver

      Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
  • Source: Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. Unidades: FFCLRP, FCFRP

    Subjects: PROTEÍNAS (ESTRUTURA), BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      DEGREVE, Léo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1844, n. 2, p. 384\2013388, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2014). Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1844( 2), 384\2013388. doi:10.1016/j.bbapap.2013.10.005
    • NLM

      Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
    • Vancouver

      Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
  • Source: Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. Unidade: FCFRP

    Subjects: DENGUE (VIROLOGIA), MOLÉCULA

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    • ABNT

      SOARES, R. O. S. e CALIRI, Antônio. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1834, n. 1, p. 221-230, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Soares, R. O. S., & Caliri, A. (2013). Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1834( 1), 221-230. doi:10.1016/j.bbapap.2012.09.007
    • NLM

      Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
    • Vancouver

      Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
  • Source: Resumos. Conference titles: Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada (ENFMC). Unidade: FCFRP

    Subjects: PROTEÍNAS, ESTEREOQUÍMICA

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    • ABNT

      DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. 2012, Anais.. São Paulo: SBF, 2012. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2012). The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. In Resumos. São Paulo: SBF.
    • NLM

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Journal of Computer-Aided Molecular Design. Unidades: FFCLRP, FCFRP

    Subjects: FLAVIVIRUS, DENGUE, FÍSICO-QUÍMICA

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    • ABNT

      DEGRÈVE, Léo e FUZO, Carlos A. e CALIRI, Antônio. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, v. 26, n. 12, p. 1311-1325, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Degrève, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2012). Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, 26( 12), 1311-1325. doi:10.1007/s10822-012-9616-4
    • NLM

      Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
    • Vancouver

      Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
  • Source: FEBS Journal. Conference titles: Congress of the Federation of European Biochemical Societies- FEBS Congress. Unidades: FFCLRP, FCFRP

    Subjects: PROTEÍNAS, DENGUE

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    • ABNT

      DEGREVE, Leo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. Oxford: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 02 ago. 2024. , 2011
    • APA

      Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2011). Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. Oxford: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. 2011 ; 278( suppl.1): 368.[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. 2011 ; 278( suppl.1): 368.[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics). Unidade: FCFRP

    Subjects: PROTEÍNAS, ESTATÍSTICA

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    • ABNT

      DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics), v. 84, p. 041903-1-041903-10, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903. Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2011). Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics), 84, 041903-1-041903-10. doi:10.1103/physreve.84.041903
    • NLM

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics [Internet]. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics). 2011 ; 84 041903-1-041903-10.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903
    • Vancouver

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics [Internet]. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics). 2011 ; 84 041903-1-041903-10.[citado 2024 ago. 02 ] Available from: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903
  • Source: Resumo. Conference titles: Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada. Unidade: FCFRP

    Subjects: MÉTODO DE MONTE CARLO, PROTEÍNAS

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    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. 2011, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 2011. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2011). Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. In Resumo. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física.
    • NLM

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. Resumo. 2011 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. Resumo. 2011 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Resumos. Conference titles: Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada. Unidade: FCFRP

    Subjects: FÍSICA, PROTEÍNAS

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    • ABNT

      MOLIN, João Paulo Dal e CALIRI, Antônio. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. 2010, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física - SBF, 2010. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Molin, J. P. D., & Caliri, A. (2010). The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. In Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física - SBF.
    • NLM

      Molin JPD, Caliri A. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. Resumos. 2010 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Molin JPD, Caliri A. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. Resumos. 2010 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: USP Ribeirão. Unidades: FFCLRP, FCFRP

    Subjects: VÍRUS DA DENGUE, PROTEÍNAS (ESTRUTURA), CIÊNCIA DA COMPUTAÇÃO

    How to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      DEGREVE, Léo e CALIRI, Antônio. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 02 ago. 2024. , 2010
    • APA

      Degreve, L., & Caliri, A. (2010). Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Program and Abstracts. Conference titles: International Congress of Pharmaceutical Sciences (CIFARP). Unidade: FCFRP

    Subjects: PROTEÍNAS (ESTRUTURA), FÍSICA

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    • ABNT

      SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos e CALIRI, Antônio. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Soares, R. O. dos S., & Caliri, A. (2009). Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Resumos. Conference titles: Simpósio Internacional de Iniciação Científica (SIICUSP). Unidade: FCFRP

    Subjects: AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS

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    • ABNT

      REIS, Renata A. G. e CALIRI, Antônio. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. 2009, Anais.. São Paulo: USP, 2009. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Reis, R. A. G., & Caliri, A. (2009). Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. In Resumos. São Paulo: USP.
    • NLM

      Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Livro de Resumos. Conference titles: Encontro Nacional de Física da Matéria Condensada - ENFMC. Unidade: FCFRP

    Subjects: FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, MÉTODO DE MONTE CARLO

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    • ABNT

      DAL MOLIN, J. P. e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. 2009, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF, 2009. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2009). The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. In Livro de Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF.
    • NLM

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Program and Abstracts. Conference titles: International Congress of Pharmaceutical Sciences (CIFARP). Unidade: FCFRP

    Subjects: PROTEÍNAS (ESTRUTURA), FÍSICA

    How to cite
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    • ABNT

      MOLIN, João Paulo Dal e CALIRI, Antônio. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Molin, J. P. D., & Caliri, A. (2009). The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Livro de Resumos. Conference titles: Simpósio Brasileiro de Química Teórica. Unidade: FCFRP

    Assunto: ALGORITMOS

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    • ABNT

      FACCIOLI, Rodrigo Antonio e CALIRI, Antônio e SILVA, Ivan Nunes da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. 2009, Anais.. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Faccioli, R. A., Caliri, A., & Silva, I. N. da. (2009). Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. In Livro de Resumos. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Faccioli RA, Caliri A, Silva IN da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Faccioli RA, Caliri A, Silva IN da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
  • Source: Resumos. Conference titles: Simpósio Internacional de Iniciação Científica (SIICUSP). Unidade: FCFRP

    Subjects: PROTEÍNAS, CINÉTICA

    How to cite
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    • ABNT

      BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. 2009, Anais.. São Paulo: USP, 2009. . Acesso em: 02 ago. 2024.
    • APA

      Bortot, L. O., & Caliri, A. (2009). Forças indutoras do processo de folding de proteínas. In Resumos. São Paulo: USP.
    • NLM

      Bortot LO, Caliri A. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]
    • Vancouver

      Bortot LO, Caliri A. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. Resumos. 2009 ;[citado 2024 ago. 02 ]

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