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ABNT
GARBELLINI, Carolina Patricia Aires et al. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, v. 52, n. 3, p. 88-1-88-4, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Garbellini, C. P. A., Polizello, A. C. M., Caliri, A., & Mascarenhas, S. (2022). Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, 52( 3), 88-1-88-4. doi:10.1007/s13538-022-01079-7
NLM
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
Vancouver
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
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ABNT
ANDRADE, Micássio F. et al. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, v. 115, p. 421-435, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Andrade, M. F., Kabeya, L. M., Bortot, L. O., Santos, G. B. dos, Santos, E. O. L., Albiero, L. R., et al. (2018). The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, 115, 421-435. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
NLM
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
Vancouver
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
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ABNT
BORTOT, Leandro Oliveira. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores. 2018. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Bortot, L. O. (2018). Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
NLM
Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 out. 11 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
Vancouver
Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 out. 11 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
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ABNT
FIGUEIREDO-RINHEL, Andréa S. G et al. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, v. 69, p. 1829-1845, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1111/jphp.12822. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Figueiredo-Rinhel, A. S. G., Melo, L. L. de, Bortot, L. O., Santos, E. O. L., Andrade, M. F., Azzolini, A. E. C. S., et al. (2017). Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, 69, 1829-1845. doi:10.1111/jphp.12822
NLM
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
Vancouver
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
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ABNT
REIS, Renata Almeida Garcia e BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, v. 19, n. 7, p. 1113-1120, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Reis, R. A. G., Bortot, L. O., & Caliri, A. (2014). In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, 19( 7), 1113-1120. doi:10.1007/s00775-014-1149-y
NLM
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
Vancouver
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
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ABNT
DEGREVE, Léo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1844, n. 2, p. 384\2013388, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2014). Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1844( 2), 384\2013388. doi:10.1016/j.bbapap.2013.10.005
NLM
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
Vancouver
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
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ABNT
SOARES, R. O. S. e CALIRI, Antônio. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1834, n. 1, p. 221-230, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Soares, R. O. S., & Caliri, A. (2013). Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1834( 1), 221-230. doi:10.1016/j.bbapap.2012.09.007
NLM
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
Vancouver
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
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ABNT
DEGRÈVE, Léo e FUZO, Carlos A. e CALIRI, Antônio. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, v. 26, n. 12, p. 1311-1325, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Degrève, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2012). Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, 26( 12), 1311-1325. doi:10.1007/s10822-012-9616-4
NLM
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
Vancouver
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
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ABNT
DEGREVE, Léo e CALIRI, Antônio. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 11 out. 2024. , 2010
APA
Degreve, L., & Caliri, A. (2010). Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos e CALIRI, Antônio. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Soares, R. O. dos S., & Caliri, A. (2009). Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
DAL MOLIN, J. P. e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. 2009, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF, 2009. . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2009). The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. In Livro de Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
MOLIN, João Paulo Dal e CALIRI, Antônio. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Molin, J. P. D., & Caliri, A. (2009). The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
FACCIOLI, Rodrigo Antonio e CALIRI, Antônio e SILVA, Ivan Nunes da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. 2009, Anais.. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Faccioli, R. A., Caliri, A., & Silva, I. N. da. (2009). Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. In Livro de Resumos. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Faccioli RA, Caliri A, Silva IN da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Faccioli RA, Caliri A, Silva IN da. Algoritmo evolutivo para predição de estrutura terciária de proteínas com heurística para a população inicial. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
CASTRO, Jorge Ricardo Moreira et al. The role of disulfide bridges in the 3-D structures of the antimicrobial peptides gomesin and protegrin-1: a molecular dynamics study. Genetics and Molecular Research, v. 7, n. 4, p. 1070-1088, 2008Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.4238/vol7-4gmr507. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Castro, J. R. M., Fuzo, C. A., Degrève, L., & Caliri, A. (2008). The role of disulfide bridges in the 3-D structures of the antimicrobial peptides gomesin and protegrin-1: a molecular dynamics study. Genetics and Molecular Research, 7( 4), 1070-1088. doi:10.4238/vol7-4gmr507
NLM
Castro JRM, Fuzo CA, Degrève L, Caliri A. The role of disulfide bridges in the 3-D structures of the antimicrobial peptides gomesin and protegrin-1: a molecular dynamics study [Internet]. Genetics and Molecular Research. 2008 ; 7( 4): 1070-1088.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.4238/vol7-4gmr507
Vancouver
Castro JRM, Fuzo CA, Degrève L, Caliri A. The role of disulfide bridges in the 3-D structures of the antimicrobial peptides gomesin and protegrin-1: a molecular dynamics study [Internet]. Genetics and Molecular Research. 2008 ; 7( 4): 1070-1088.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.4238/vol7-4gmr507
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ABNT
SILVA, I R e CALIRI, Antônio. The protein-folding problem. Current Methods in Medicinal and Biological Physics. Tradução . Kerala: Research Signpost, 2007. . . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Silva, I. R., & Caliri, A. (2007). The protein-folding problem. In Current Methods in Medicinal and Biological Physics. Kerala: Research Signpost.
NLM
Silva IR, Caliri A. The protein-folding problem. In: Current Methods in Medicinal and Biological Physics. Kerala: Research Signpost; 2007. [citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Silva IR, Caliri A. The protein-folding problem. In: Current Methods in Medicinal and Biological Physics. Kerala: Research Signpost; 2007. [citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
ROCHA, L F O e CALIRI, Antônio. Energia hidrofóbica de heteropolímeros e as limitações em sua representação por potenciais de contato. 2007, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 2007. . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Rocha, L. F. O., & Caliri, A. (2007). Energia hidrofóbica de heteropolímeros e as limitações em sua representação por potenciais de contato. In Book of Abstracts. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física.
NLM
Rocha LFO, Caliri A. Energia hidrofóbica de heteropolímeros e as limitações em sua representação por potenciais de contato. Book of Abstracts. 2007 ;[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Rocha LFO, Caliri A. Energia hidrofóbica de heteropolímeros e as limitações em sua representação por potenciais de contato. Book of Abstracts. 2007 ;[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
SILVA, Inês R. e REIS, Lucila M. dos e CALIRI, Antônio. Topology-dependent protein folding rates analyzed by a stereochemical model. The journal of chemical physics, v. 123, n. 15, p. 154906.1-15906.11, 2005Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1063/1.2052607. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Silva, I. R., Reis, L. M. dos, & Caliri, A. (2005). Topology-dependent protein folding rates analyzed by a stereochemical model. The journal of chemical physics, 123( 15), 154906.1-15906.11. doi:10.1063/1.2052607
NLM
Silva IR, Reis LM dos, Caliri A. Topology-dependent protein folding rates analyzed by a stereochemical model [Internet]. The journal of chemical physics. 2005 ; 123( 15): 154906.1-15906.11.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1063/1.2052607
Vancouver
Silva IR, Reis LM dos, Caliri A. Topology-dependent protein folding rates analyzed by a stereochemical model [Internet]. The journal of chemical physics. 2005 ; 123( 15): 154906.1-15906.11.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1063/1.2052607
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ABNT
TARRAGÓ, Maria Eulália Pinto e CALIRI, Antônio. Comportamento cinético e parâmetros topológicos do estado nativo de proteínas: um modelo computacional. 2004, Anais.. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2004. . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Tarragó, M. E. P., & Caliri, A. (2004). Comportamento cinético e parâmetros topológicos do estado nativo de proteínas: um modelo computacional. In Resumos. Poços de Caldas: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Tarragó MEP, Caliri A. Comportamento cinético e parâmetros topológicos do estado nativo de proteínas: um modelo computacional. Resumos. 2004 ;[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Tarragó MEP, Caliri A. Comportamento cinético e parâmetros topológicos do estado nativo de proteínas: um modelo computacional. Resumos. 2004 ;[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
SILVA, Roosevelt Alves da e DEGRÈVE, Léo e CALIRI, Antônio. LMProt: and efficient algorithm for Monte Carlo sampling of protein conformational space. Biophysical Journal, v. 87, n. 3, p. 1-11, 2004Tradução . . Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Silva, R. A. da, Degrève, L., & Caliri, A. (2004). LMProt: and efficient algorithm for Monte Carlo sampling of protein conformational space. Biophysical Journal, 87( 3), 1-11.
NLM
Silva RA da, Degrève L, Caliri A. LMProt: and efficient algorithm for Monte Carlo sampling of protein conformational space. Biophysical Journal. 2004 ; 87( 3): 1-11.[citado 2024 out. 11 ]
Vancouver
Silva RA da, Degrève L, Caliri A. LMProt: and efficient algorithm for Monte Carlo sampling of protein conformational space. Biophysical Journal. 2004 ; 87( 3): 1-11.[citado 2024 out. 11 ]
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ABNT
ROCHA, L F O e TARRAGO PINTO, M. E. e CALIRI, Antônio. The water factor in the protein-folding problem. Brazilian Journal of Physics, v. 34, n. 1, p. 90-101, 2004Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1590/s0103-97332004000100013. Acesso em: 11 out. 2024.
APA
Rocha, L. F. O., Tarrago Pinto, M. E., & Caliri, A. (2004). The water factor in the protein-folding problem. Brazilian Journal of Physics, 34( 1), 90-101. doi:10.1590/s0103-97332004000100013
NLM
Rocha LFO, Tarrago Pinto ME, Caliri A. The water factor in the protein-folding problem [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2004 ; 34( 1): 90-101.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1590/s0103-97332004000100013
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Rocha LFO, Tarrago Pinto ME, Caliri A. The water factor in the protein-folding problem [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2004 ; 34( 1): 90-101.[citado 2024 out. 11 ] Available from: https://doi.org/10.1590/s0103-97332004000100013
; Polizello, Ana Cristina Morseli 
