Comparative analysis of DOPA 4,5-dioxygenases (DODA) from different evolutionary lineage (2025)
- Authors:
- Autor USP: ADACHI, FLÁVIA MAYUMI MORAIS - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.11606/T.46.2025.tde-11072025-110824
- Subjects: ENZIMAS; PIGMENTOS BIOLÓGICOS; BACTÉRIAS GRAM-NEGATIVAS; FUNGOS
- Keywords: Ácido betalâmico; Amanita muscaria; Amanita muscaria; Betalain; Betalaína; Betalamic acid; Dioxigenase; Dioxygenase; L-DOPA; L-DOPA; Natural pigments; Pigmentos naturais; Stenotrophomonas maltophilia; Stenotrophomonas maltophilia
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Abstract: As plantas da ordem Caryophyllales exibem pigmentos de betalaína graças a enzima crítica em sua via de biossíntese, que possui atividade L-DOPA 4,5-extradiol dioxigenase (DODA), capaz de clivar e oxidar o anel de orto-catecol da L-DOPA, sintetizando o ácido betalâmico, cromóforo chave para a formação das betalaínas. A atividade 4,5-DODA foi observada em Beta vulgaris (beterraba), Mirabilis jalapa (flor maravilha) e Portulaca grandiflora (onze-horas), todas Caryophyllales. DODAs derivadas de organismos não vegetais foram caracterizadas com o passar do tempo, e exibem a capacidade de clivar não apenas na posição 4,5- do anel de L-DOPA, mas também na posição 2,3-. Entre esses organismos, a literatura descreve o fungo Amanita muscaria, a cianobactéria Anabaena cylindrica e as bactérias Escherichia coli e Gluconacetobacter diazotrophicus. Diante da crescente demanda por produtos naturais, como pigmentos de fontes naturais, neste trabalho foi testado um sistema in vivo com organismos geneticamente modificados para a produção de betalaína. Foi observado que a DODA fúngica foi capaz de produzir semi-sinteticamente betalaína em Escherichia coli BL21 em um sistema simplificado, com pH ótimo igual a 8. A ligação do ácido betalâmico com aminoácidos também foi possível nesse sistema.A L-DOPA dioxigenase da bactéria Gram-negativa oportunista Stenotrophomonas maltophilia cepa selvagem foi clonada, sequenciada, expressada e purificada usando cromatografia de afinidade. A nova enzima purificada, SmDODA,foi caracterizada cineticamente e mostrou atividade de clivagem 4,5- e 2,3- no anel catecol. Os resultados mostraram que, embora a SmDODA tenha atividade de clivagem de anel dupla, sua sequência é semelhante às 4,5-DODAs das Caryophyllales, o que abre novas questões sobre a evolução dessa enzima.
- Imprenta:
- Data da defesa: 25.04.2025
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-sa
-
ABNT
ADACHI, Flávia Mayumi Morais. Comparative analysis of DOPA 4,5-dioxygenases (DODA) from different evolutionary lineage. 2025. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2025. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-11072025-110824/. Acesso em: 10 jan. 2026. -
APA
Adachi, F. M. M. (2025). Comparative analysis of DOPA 4,5-dioxygenases (DODA) from different evolutionary lineage (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-11072025-110824/ -
NLM
Adachi FMM. Comparative analysis of DOPA 4,5-dioxygenases (DODA) from different evolutionary lineage [Internet]. 2025 ;[citado 2026 jan. 10 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-11072025-110824/ -
Vancouver
Adachi FMM. Comparative analysis of DOPA 4,5-dioxygenases (DODA) from different evolutionary lineage [Internet]. 2025 ;[citado 2026 jan. 10 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-11072025-110824/
Informações sobre o DOI: 10.11606/T.46.2025.tde-11072025-110824 (Fonte: oaDOI API)
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
