The potential role of liquid-liquid phase separation in the cellular fate of the compartments for unconventional protein secretion (2024)
- Authors:
- USP affiliated authors: MENDES, LUIS FELIPE SANTOS - IFSC ; COSTA FILHO, ANTÔNIO JOSÉ DA - FFCLRP ; SILVA, MARÍLIA DARINI DE OLIVEIRA DA - IFSC ; OLIVEIRA, CAROLINA GIMENES - FFCLRP
- Unidades: IFSC; FFCLRP
- DOI: 10.1002/pro.5085
- Subjects: PROTEÍNAS; ESPECTROSCOPIA; TRANSPORTE BIOLÓGICO; BIOFÍSICA
- Keywords: Liquid-liquid phase separation; Protein biophysics; Spectroscopy; Unconventional protein secretion
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Protein Science
- ISSN: 0961-8368
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 33, n. 7, p. e5085-1-e5085-16 + supporting information, July 2024
- Status:
- Artigo possui versão em acesso aberto em repositório (Green Open Access)
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-
ABNT
MENDES, Luís Felipe Santos et al. The potential role of liquid-liquid phase separation in the cellular fate of the compartments for unconventional protein secretion. Protein Science, v. 33, n. 7, p. e5085-1-e5085-16 + supporting information, 2024Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1002/pro.5085. Acesso em: 30 mar. 2026. -
APA
Mendes, L. F. S., Oliveira, C. G., Silva, M. D. de O. da, Rout, S. K., Riek, R., & Costa Filho, A. J. da. (2024). The potential role of liquid-liquid phase separation in the cellular fate of the compartments for unconventional protein secretion. Protein Science, 33( 7), e5085-1-e5085-16 + supporting information. doi:10.1002/pro.5085 -
NLM
Mendes LFS, Oliveira CG, Silva MD de O da, Rout SK, Riek R, Costa Filho AJ da. The potential role of liquid-liquid phase separation in the cellular fate of the compartments for unconventional protein secretion [Internet]. Protein Science. 2024 ; 33( 7): e5085-1-e5085-16 + supporting information.[citado 2026 mar. 30 ] Available from: https://doi.org/10.1002/pro.5085 -
Vancouver
Mendes LFS, Oliveira CG, Silva MD de O da, Rout SK, Riek R, Costa Filho AJ da. The potential role of liquid-liquid phase separation in the cellular fate of the compartments for unconventional protein secretion [Internet]. Protein Science. 2024 ; 33( 7): e5085-1-e5085-16 + supporting information.[citado 2026 mar. 30 ] Available from: https://doi.org/10.1002/pro.5085 - Investigating structural determinants for protein condensate formation in the saccharomyces cerevisiae GRASP
- The Golgi matrix proteins have a high propensity to form liquid droplets
- Exploring human Golgin-45: structure, molecular interactions and biomolecular condensate formation
- Explorando o papel de mudanças pós-traducionais na estrutura e interações moleculares da GRASP65 homolog protein 1
- Human Golgin-45 under the lens: novel biophysical insights into structure and complex formation with GRASP55
- Exploring the role of post-translational modifications in the structure and molecular interactions of GRASP65 homolog protein 1
- A gold revision of the Golgi dynamics (GOLD) domain structure and associated cell functionalities
- Exploring liquid-liquid phase separation in the organisation of golgi matrix proteins
- The overlooked impact of N-terminal acetylation on biomolecular condensation
- Impact of n-terminal acetylation on the structure and molecular interactions of the 'GRASP65 homolog protein 1' from saccharomyces cerevisiae
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