Tese

Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal (2022)

• Authors:
  • Condori Mamani, Eloy
  • Araújo, Ana Paula Ulian de (Orientador)
• Autor USP: MAMANI, ELOY CONDORI - IFSC
• Unidade: IFSC
• Sigla do Departamento: FCI
• DOI: 10.11606/D.76.2022.tde-14022023-110706
• Subjects: PROTEÍNAS; POLIMERIZAÇÃO
• Keywords: Chimeric protein; Coiled-coil; Interaction interface; Interface de interação; Proteína quimérica; Septin; Septina
• Agências de fomento:
  • Financiado pelo PRONABEC
  • Financiado pela FAPESP
• Language: Português
• Abstract: As septinas são proteínas citoesqueléticas que participam de muitos processos celulares e são encontradas em diversos eucariotos. Uma propriedade importante das subunidades de septinas é sua capacidade de interagir entre si formando heterocomplexos, os quais se polimerizam em filamentos funcionais. As septinas possuem três domínios estruturais, o domínio N-terminal variável; o domínio G ou domínio de ligação ao nucleotídeo altamente conservado; e o domínio C-terminal, de tamanho variável. Estudos já mostraram que o domínio G das septinas é necessário e suficiente para a formação e polimerização dos heterocomplexos, mas regiões além do domínio G podem ser determinantes para a escolha da septina parceira. Assim, neste trabalho foram produzidas septinas humanas quiméricas na tentativa de avaliar a importância do domínio C-terminal na seleção de parceiros para interação septina-septina. Partindo das interações observadas no modelo hexamérico canônico de septinas 2-6-7-7-6-2, foram construídas proteínas quiméricas pela fusão das regiões codificantes do domínio G de SEPT9 (que não participa do hexâmero) com a região C-terminal de SEPT7. Inicialmente, duas versões quiméricas foram produzidas, sendo que ambas foram capazes de interagir com SEPT2GSEPT6 formando um complexo 2-6-9/7. Análises por SEC-MALS de complexos sugerem que hexâmeros quiméricos podem ser formados, mas experimentos adicionais ainda são necessários. Para ampliar o entendimento das interfaces de interação,realizou-se uma modelagem do complexo formado entre a quimera e SEPT6. Esta análise permitiu identificar resíduos importantes na interface do coiled-coil heterodimérico formado entre os C-terminais, os quais aumentam a área de contato e proporcionam maior estabilidade ao complexo. Além disso, considerando a formação de um hexâmero, novas interfaces potenciais também foram modeladas e avaliadas. Em conjunto, os resultados mostraram que é possível substituir SEPT7 por SEPT9 no complexo 2-6-7, apenas pela inclusão do domínio C-terminal de SEPT7 no domínio G de SEPT9. Ainda, a formação dos complexos quiméricos amplia a importância da região C-terminal para a correta seletividade da septina parceira
• Imprenta:
  • Publisher place: São Carlos
  • Date published: 2022
• Data da defesa: 21.12.2022


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Status:

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• ABNT

  CONDORI MAMANI, Eloy. Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal. 2022. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2022. Disponível em: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/. Acesso em: 10 abr. 2026.

• APA

  Condori Mamani, E. (2022). Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/

• NLM

  Condori Mamani E. Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal [Internet]. 2022 ;[citado 2026 abr. 10 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/

• Vancouver

  Condori Mamani E. Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal [Internet]. 2022 ;[citado 2026 abr. 10 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/

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