Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal (2022)
- Authors:
- Autor USP: MAMANI, ELOY CONDORI - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FCI
- DOI: 10.11606/D.76.2022.tde-14022023-110706
- Subjects: PROTEÍNAS; POLIMERIZAÇÃO
- Keywords: Chimeric protein; Coiled-coil; Interaction interface; Interface de interação; Proteína quimérica; Septin; Septina
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: As septinas são proteínas citoesqueléticas que participam de muitos processos celulares e são encontradas em diversos eucariotos. Uma propriedade importante das subunidades de septinas é sua capacidade de interagir entre si formando heterocomplexos, os quais se polimerizam em filamentos funcionais. As septinas possuem três domínios estruturais, o domínio N-terminal variável; o domínio G ou domínio de ligação ao nucleotídeo altamente conservado; e o domínio C-terminal, de tamanho variável. Estudos já mostraram que o domínio G das septinas é necessário e suficiente para a formação e polimerização dos heterocomplexos, mas regiões além do domínio G podem ser determinantes para a escolha da septina parceira. Assim, neste trabalho foram produzidas septinas humanas quiméricas na tentativa de avaliar a importância do domínio C-terminal na seleção de parceiros para interação septina-septina. Partindo das interações observadas no modelo hexamérico canônico de septinas 2-6-7-7-6-2, foram construídas proteínas quiméricas pela fusão das regiões codificantes do domínio G de SEPT9 (que não participa do hexâmero) com a região C-terminal de SEPT7. Inicialmente, duas versões quiméricas foram produzidas, sendo que ambas foram capazes de interagir com SEPT2GSEPT6 formando um complexo 2-6-9/7. Análises por SEC-MALS de complexos sugerem que hexâmeros quiméricos podem ser formados, mas experimentos adicionais ainda são necessários. Para ampliar o entendimento das interfaces de interação,realizou-se uma modelagem do complexo formado entre a quimera e SEPT6. Esta análise permitiu identificar resíduos importantes na interface do coiled-coil heterodimérico formado entre os C-terminais, os quais aumentam a área de contato e proporcionam maior estabilidade ao complexo. Além disso, considerando a formação de um hexâmero, novas interfaces potenciais também foram modeladas e avaliadas. Em conjunto, os resultados mostraram que é possível substituir SEPT7 por SEPT9 no complexo 2-6-7, apenas pela inclusão do domínio C-terminal de SEPT7 no domínio G de SEPT9. Ainda, a formação dos complexos quiméricos amplia a importância da região C-terminal para a correta seletividade da septina parceira
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2022
- Data da defesa: 21.12.2022
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-sa
-
ABNT
CONDORI MAMANI, Eloy. Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal. 2022. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2022. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/. Acesso em: 01 jan. 2026. -
APA
Condori Mamani, E. (2022). Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/ -
NLM
Condori Mamani E. Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal [Internet]. 2022 ;[citado 2026 jan. 01 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/ -
Vancouver
Condori Mamani E. Engenharia de septinas: quimeras envolvendo o C-terminal [Internet]. 2022 ;[citado 2026 jan. 01 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76133/tde-14022023-110706/ - Modeling by homology and comparative profile of superoxide dismutase between extremophiles: methylobacterium as a model organism
- Engenharia de septinas: quimeras envolvendo a região do coiled-coil
- Avaliação in vitro da interação entre septinas e a toxina botulínica
- Desvendando a interação entre as septinas humanas e a toxina botulínica
- Septin engineering: chimeras involving the coiled-coil region
- Desvendando a interação entre as septinas humanas e a toxina botulínica do tipo A (BoNT/A)
- Decoding the relationship between human septins and botulinum neurotoxin
- Deciphering the interaction of botulinum neurotoxin A light chain (LCA) with human septins
- Structural studies of key enzymes from the Smirnoff-Wheeler pathway of ascorbic acid in Myrciaria dubia “Camu-camu”
- Análise estrutural da septina de Chlamydomonas reinhardtii (CrSept): mecanismos de catálise e polimerização
Informações sobre o DOI: 10.11606/D.76.2022.tde-14022023-110706 (Fonte: oaDOI API)
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