Estudo estrutural-funcional do NBD (Nucleotide Binding Domain) e do PBD (Peptide Binding Domain) da proteína HspA1A (2022)
- Authors:
- Autor USP: OLIVEIRA, CARLOS SABINO DE - IQSC
- Unidade: IQSC
- DOI: 10.11606/D.75.2022.tde-13122022-095321
- Assunto: QUÍMICA ORGÂNICA
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: Dentre a classe das chaperonas moleculares, existe uma superfamília denominada como proteínas de choque térmico ou, do inglês, Heat Shock Proteins (Hsps) que são demasiadamente expressas nas células, sob condição normais e de estresse e atuam na proteostase celular. A família das Hsp70, proteínas de 70 kDa, apresentam cerca de 40-60% de identidade na sequência de aminoácidos e são proteínas monoméricas, altamente conservadas, ubíquas e ATP-dependentes. Dentre os diferentes membros pertencentes à família das Hsp70 humanas (HspA), a isoforma HspA1A citossólica, é uma importante constituinte da rede celular das chaperonas moleculares e provedoras de folding dentro das células. Estruturalmente, as Hsp70 são proteínas compostas por dois domínios, o domínio de ligação ao nucleotídeo (NBD, do inglês Nucleotide Binding Domain), localizado na região N-terminal, responsável pela atividade ATPásica intrínseca, e o domínio de ligação ao peptídeo (PBD, do inglês Peptide Binding Domain), presente na região C-terminal e responsável pela interação com sequências de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos na proteína-cliente. A investigação da função, dinâmica, estrutura e estabilidade do PBD e NBD individualizados da HspA1A, pode auxiliar na elucidação do papel dessa no desenvolvimento de algumas patologias degenerativas e cânceres. Desta forma, o presente trabalho consistiu em avaliar algumas propriedades estruturais e funcionais dos domínios da HspA1A individuais. Os resultados obtidos mostraram que as proteínas recombinantes referentes às construções HspA1A_NBD e HspA1A_PBD foram produzidas em sua forma enovelada, com conteúdo de estrutura secundária, e se comportam, respectivamente, como monômero e mistura de oligômero em soluçãoAs proteínas apresentaram estabilidade térmica diferentes, sendo o PBD parcialmente reversível e o NBD irreversível. O NBD apresenta maior estabilidade térmica na presença dos nucleotídeos adenosina. A estabilidade química, para ambos, apresentou duas transições, de forma que para o PDB, foi característico de desenovelamento cooperativo e, para o NBD, parcialmente cooperativo. O NBD e canônica (sob as mesmas condições) apresentaram atividade ATPásica baixa e similar, de forma que a afinidade da HspA1A pelo ATP foi maior do que a do domínio. Em suma, os resultados obtidos enriquecem as informações à cerca das características individuas dos domínios e suas influências na canônica HspA1A, complementando o conhecimento à cerca dessas
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2022
- Data da defesa: 21.09.2022
- Status:
- Artigo publicado em periódico de acesso aberto (Gold Open Access)
- Versão do Documento:
- Versão publicada (Published version)
- Acessar versão aberta:
-
ABNT
OLIVEIRA, Carlos Sabino de. Estudo estrutural-funcional do NBD (Nucleotide Binding Domain) e do PBD (Peptide Binding Domain) da proteína HspA1A. 2022. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2022. Disponível em: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-13122022-095321/. Acesso em: 31 mar. 2026. -
APA
Oliveira, C. S. de. (2022). Estudo estrutural-funcional do NBD (Nucleotide Binding Domain) e do PBD (Peptide Binding Domain) da proteína HspA1A (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-13122022-095321/ -
NLM
Oliveira CS de. Estudo estrutural-funcional do NBD (Nucleotide Binding Domain) e do PBD (Peptide Binding Domain) da proteína HspA1A [Internet]. 2022 ;[citado 2026 mar. 31 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-13122022-095321/ -
Vancouver
Oliveira CS de. Estudo estrutural-funcional do NBD (Nucleotide Binding Domain) e do PBD (Peptide Binding Domain) da proteína HspA1A [Internet]. 2022 ;[citado 2026 mar. 31 ] Available from: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-13122022-095321/ - A Sporothrix spp. enolase derived multi-epitope vaccine confers protective response in BALB/c mice challenged with Sporothrix brasiliensis
- Structural studies of the recombinant enolase of sporothrix SPP
- Calcium interaction with HSPA1A Nucleotide Binding Domain
- Immunization with recombinant enolase of Sporothrix spp. (rSsEno) confers effective protection against sporotrichosis in mice
- The regulation of the thermal stability and affinity of the HSPA5 (Grp78/BiP) by clients and nucleotides is modulated by domains coupling
- EGFR-targeted immunoliposomes efficiently deliver docetaxel to prostate cancer cells
Informações sobre a disponibilidade de versões do artigo em acesso aberto coletadas automaticamente via oaDOI API (Unpaywall).
Por se tratar de integração com serviço externo, podem existir diferentes versões do trabalho (como preprints ou postprints), que podem diferir da versão publicada.
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
