Mono-oxigenase lítica de polissacarídeos TtLPMO9H: caracterização e mecanismos moleculares de ativação catalítica (2022)
- Authors:
- Autor USP: HIGASI, PAULA MIWA RABÊLO - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FCM
- DOI: 10.11606/T.76.2022.tde-13102022-082756
- Subjects: OXIGENASE; POLISSACARÍDEOS
- Keywords: AA9; LPMO; Lytic polysaccharide monooxygenase; Mono-oxigenase lítica de polissacarídeos
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: A degradação da biomassa lignocelulósica é essencial para o aproveitamento dessa matéria-prima para a produção de biocombustíveis e compostos químicos. Apesar de aplicada há anos, a degradação enzimática dessa biomassa ainda envolve novidades, incluindo um tipo completamente distinto de enzimas, as mono-oxigenases líticas de polissacarídeos (LPMOs), cuja ação potencializa a atividade das hidrolases de glicosídeos que já são utilizadas. Descoberta há pouco mais de uma década, muitos aspectos básicos das LPMOs ainda são desconhecidos. No trabalho desenvolvido, uma LPMO recombinante do ascomiceto <i>Thermothelomyces thermophilus</i>, TtLPMO9H, foi estudada quanto a sua especificidade de substrato, régio-seletividade, estabilidade térmica e ativação. TtLPMO9H, pertencente à família AA9, teve atividade em celulose e hemicelulose, com ação nos carbonos C1 e C4 da cadeia polissacarídica e gerou celo-oligossacarídeos oxidados e não oxidados. Apresentou estabilidade térmica, e esta propriedade foi usada para sua purificação. A enzima teve atividade em ampla extensão de pHs, e a variação deste influenciou o perfil de produtos liberados por TtLPMO9H. Esta LPMO foi ainda ativada por diferentes sistemas, incluindo pequenas moléculas com e sem adição de H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>, clorofilina e luz, múltiplas oxidoredutases, incluindo duas oxidases que nunca foram reportadas para a ativação de LPMO, e porH<sub>2</sub>O<sub>2</sub>
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2022
- Data da defesa: 04.08.2022
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
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- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-sa
-
ABNT
HIGASI, Paula Miwa Rabêlo. Mono-oxigenase lítica de polissacarídeos TtLPMO9H: caracterização e mecanismos moleculares de ativação catalítica. 2022. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2022. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-13102022-082756/. Acesso em: 28 dez. 2025. -
APA
Higasi, P. M. R. (2022). Mono-oxigenase lítica de polissacarídeos TtLPMO9H: caracterização e mecanismos moleculares de ativação catalítica (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-13102022-082756/ -
NLM
Higasi PMR. Mono-oxigenase lítica de polissacarídeos TtLPMO9H: caracterização e mecanismos moleculares de ativação catalítica [Internet]. 2022 ;[citado 2025 dez. 28 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-13102022-082756/ -
Vancouver
Higasi PMR. Mono-oxigenase lítica de polissacarídeos TtLPMO9H: caracterização e mecanismos moleculares de ativação catalítica [Internet]. 2022 ;[citado 2025 dez. 28 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-13102022-082756/ - Caracterização de uma aril-álcool oxidase do fungo termofílico <i>Myceliophthora thermophila</i>
- Cellulose degradation by lytic polysaccharide monooxygenase fueled by an aryl-alcohol oxidase
- Expressão e purificação de mono oxigenase lítica de polissacarídeo
- Ativação de LPMO em sistema com aril-álcool oxidase
- Activation of lytic polysaccharide monooxygenases by light
- A simple enzymatic assay for the quantification of C1-specific cellulose oxidation by lytic polysaccharide monooxygenases
- A novel thermostable GH5 β-xylosidase from Thermogemmatispora sp. T81
- Recombinant LPMOs and the Aspergillus nidulans role as expression system
- Investigação de uma LPMO9 de Thermothelomyces thermophilus: régio-especificidade e ativação por luz
- Enzymatic versatility and thermostability of a new aryl-alcohol oxidase from Thermothelomyces thermophilus M77
Informações sobre o DOI: 10.11606/T.76.2022.tde-13102022-082756 (Fonte: oaDOI API)
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