A GH115 a-glucuronidase structure reveals dimerization-mediated substrate binding and a proton wire potentially important for catalysis (2022)
- Authors:
- Autor USP: POLIKARPOV, IGOR - IFSC
- Unidade: IFSC
- DOI: 10.1107/S2059798322003527
- Subjects: BIOFILMES; ENZIMAS HIDROLÍTICAS; CRISTALOGRAFIA
- Keywords: α-glucuronidases; Dimerization; Glycoside hydrolase family 115; Metal dependence; Grotthuss mechanis
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Acta Crystallographica D
- ISSN: 2059-7983
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 78, part 5, p. 658-668, May 2022
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
-
ABNT
WILKENS, Casper et al. A GH115 a-glucuronidase structure reveals dimerization-mediated substrate binding and a proton wire potentially important for catalysis. Acta Crystallographica D, v. 78, p. 658-668, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1107/S2059798322003527. Acesso em: 13 fev. 2026. -
APA
Wilkens, C., Vuillemin, M., Pilgaard, B., Polikarpov, I., & Morth, J. P. (2022). A GH115 a-glucuronidase structure reveals dimerization-mediated substrate binding and a proton wire potentially important for catalysis. Acta Crystallographica D, 78, 658-668. doi:10.1107/S2059798322003527 -
NLM
Wilkens C, Vuillemin M, Pilgaard B, Polikarpov I, Morth JP. A GH115 a-glucuronidase structure reveals dimerization-mediated substrate binding and a proton wire potentially important for catalysis [Internet]. Acta Crystallographica D. 2022 ; 78 658-668.[citado 2026 fev. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1107/S2059798322003527 -
Vancouver
Wilkens C, Vuillemin M, Pilgaard B, Polikarpov I, Morth JP. A GH115 a-glucuronidase structure reveals dimerization-mediated substrate binding and a proton wire potentially important for catalysis [Internet]. Acta Crystallographica D. 2022 ; 78 658-668.[citado 2026 fev. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1107/S2059798322003527 - Produção, purificação e caracterização molecular e estrutural da endoglucanase do fungo Trichoderma harzianum visando desenvolvimento de coquetéis enzimáticos para produção de etanol lignocelulósico
- Estudo do domínio de ligação à celulose da enzima celobiohidrolase I
- X-ray crystallographic study of VapD from the phytopathogen Xylella fastidiosa: implications for DNA binding
- Structural studies of three beta-galactosidases from Xanthomonas campestris
- Cientistas estudam moléculas ligantes para produzir fármacos. [Depoimento à Antonio Carlos Quinto]
- Estruturas oligoméricas do receptor nuclear de hormônios tireoidianos reveladas por espalhamento de raios-x a baixos ângulos
- Resolução estrutural da protease de HIV-1 do subtipo C selvagem
- Molecular properties of the nuclear receptor ligand rosiglitazone
- Estudos estruturais de xilose isomerase de Lactobacillus crispatus
- Recuperação de atividade enzimática por reconstrução de porção aminoterminal
Informações sobre o DOI: 10.1107/S2059798322003527 (Fonte: oaDOI API)
Download do texto completo
| Tipo | Nome | Link | |
|---|---|---|---|
| 3077414.pdf | Direct link |
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
