Myristoylation and its effects on the Golgi Reassembly and Stacking Protein (GRASP) (2021)
- Authors:
- Autor USP: KAVA, EMANUEL - FFCLRP
- Unidade: FFCLRP
- Sigla do Departamento: 591
- DOI: 10.11606/D.59.2021.tde-15092021-170928
- Subjects: ESPECTROSCOPIA; PROTEÍNAS; COMPLEXO DE GOLGI; ELETROFORESE; MEMBRANAS (BIOLOGIA)
- Keywords: Dinâmica molecular; Espectroscopia; GRASP; Interação com membrana; Membrane interaction; Miristoilação; Molecular dynamics; Myristoylation; Spectroscopy
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Abstract: GRASP55 é uma proteína miristoilada localizada nas faces medial/trans do Golgi, e com envolvimento na manutenção da estrutura do Golgi, bem como na regulagem de vias de secreção não-convencionais. Acredita-se que a GRASP55 realiza suas principais funções na organização do Golgi agindo como um fator de conexão, e quando ligada à bicamada lipídica, sua orientação em relação à superfície da membrana é restrita para determinar sua trans-oligomerização de maneira adequada. Apesar da importância da miristoilação na função da GRASP e no ancoramento em membranas, o impacto dessa modificação proteica nas propriedades de ancoramento e organização estrutural das GRASPs permanece elusivo. Neste trabalho, um protocolo otimizado para a miristoilação de GRASP55 em E. coli é apresentado, e os domínios de ancoramento miristoilado/não-miristoilado (resíduos 1-207) foram caracterizados através de suas propriedades biofísicas em um ambiente micelar. Apesar de a miristoilação não ter causado impactos na estrutura secundária, de acordo com os dados de dicroísmo circular, esta lipidação causou um grande impacto na estabilidade térmica e solubilidade proteica. A eletroforese de lipídeos negativamente carregados previamente incubados com as duas versões de GRASP55 apresentou uma mobilidade eletroforética diferente apenas para a proteína miristoilada, demonstrando que a miristoilação é essencial para o ancoramento em membranas biológicas. Simulações de dinâmica molecular foram utilizadas para explorar o processo de ancoramento determinação da orientação restrita das GRASPs na membrana
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2021
- Data da defesa: 02.08.2021
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-sa
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ABNT
KAVA, Emanuel. Myristoylation and its effects on the Golgi Reassembly and Stacking Protein (GRASP). 2021. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2021. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59135/tde-15092021-170928/. Acesso em: 27 dez. 2025. -
APA
Kava, E. (2021). Myristoylation and its effects on the Golgi Reassembly and Stacking Protein (GRASP) (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59135/tde-15092021-170928/ -
NLM
Kava E. Myristoylation and its effects on the Golgi Reassembly and Stacking Protein (GRASP) [Internet]. 2021 ;[citado 2025 dez. 27 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59135/tde-15092021-170928/ -
Vancouver
Kava E. Myristoylation and its effects on the Golgi Reassembly and Stacking Protein (GRASP) [Internet]. 2021 ;[citado 2025 dez. 27 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59135/tde-15092021-170928/ - Biomolecular condensates of chlorocatechol 1,2-dioxygenase as prototypes of enzymatic microreactors for the degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons
- Myristoylation and its effects on the human Golgi Reassembly and Stacking Protein 55
- Resurrecting Golgi proteins to grasp Golgi ribbon formation and self-association under stress
- The overlooked impact of N-terminal acetylation on biomolecular condensation
- Exploring liquid-liquid phase separation in the organisation of golgi matrix proteins
Informações sobre o DOI: 10.11606/D.59.2021.tde-15092021-170928 (Fonte: oaDOI API)
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