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UDP-N-acetilglicosamina 2-epimerase de Staphylococcus aureus: estrutura, dinâmica e prospecção de novos ligantes (2020)

  • Authors:
  • Autor USP: AZEVEDO, ÉRIKA CHANG DE - IFSC
  • Unidade: IFSC
  • Sigla do Departamento: FCI
  • DOI: 10.11606/T.76.2020.tde-29092020-091852
  • Subjects: BACTÉRIAS; STAPHYLOCOCCUS; RESISTÊNCIA MICROBIANA ÀS DROGAS; ENZIMAS
  • Agências de fomento:
  • Language: Português
  • Abstract: A bactéria Gram-positiva Staphylococcus aureus é uma causadora importante de infecções resistentes a antibióticos nos sistemas de saúde em todo o mundo. Tem sido demonstrado que os ácidos teicóicos de parede (WTA) pode ser um alvo importante para o desenvolvimento de fármacos que combatem infecções resistentes, em especial aos antibióticos beta-lactâmicos. A enzima UDP-N-acetilglicosamina (UDP-GlcNac) 2-epimerase ou MnaA de S. aureus, é uma das primeiras enzimas que compõe a via de biossíntese da WTA. Neste trabalho, simulações de dinâmica molecular detalhadas utilizando a estrutura cristalográfica da enzima foram realizadas para caracterizar as mudanças conformacionais que ocorrem devido à presença ou ausência do cofator UDP e do substrato UDP-GlcNac. Utilizando diferentes técnicas de simulação, como dinâmicas moleculares aceleradas pela adição de um potencial enviesado (ABMD) e pela adição de potenciais gaussianos ao potencial total ou de diedro do sistema (GAMD), foi possível acessar o perfil energético para a proteína com e sem ligantes. Os dados obtidos em mais de 32 µs de dinâmica molecular indicam que os aminoácidos presentes no sítio ativo e carregados positivamente têm papel fundamental no movimento de fechamento entre os domínios e na manutenção do substrato no sítio catalítico. Além disso, foi possível concluir que a proteína apresenta um perfil energético dinâmico, que é modificado pela presença das moléculas de UDP/UDP-GlcNac e que fornece indícios sobre o mecanismo de entrada do substrato e saída do produto. Para a busca de ligantes e possíveis inibidores da enzima, foram realizados experimentos de docagem molecular, onde foram encontrados 17 possíveis ligantes. Para a realização dos testes in vitro, a proteína recombinante foi produzida e testada em ensaios de DSF e DSF quantitativo com a adição do substrato e das moléculas selecionadas no processo de docagem. Foi identificada ainteração entre a enzima MnaA e o beta-lactâmico ticarcilina, abrindo a possibilidade de uma nova farmacodinâmica associada a este antibiótico, o qual já é utilizado comercialmente
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 06.05.2020
  • Acesso à fonteDOI
    Informações sobre o DOI: 10.11606/T.76.2020.tde-29092020-091852 (Fonte: oaDOI API)
    • Este periódico é de acesso aberto
    • Este artigo é de acesso aberto
    • URL de acesso aberto
    • Cor do Acesso Aberto: gold
    • Licença: cc-by-nc-sa

    How to cite
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    • ABNT

      AZEVEDO, Érika Chang de. UDP-N-acetilglicosamina 2-epimerase de Staphylococcus aureus: estrutura, dinâmica e prospecção de novos ligantes. 2020. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2020. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-29092020-091852/. Acesso em: 30 dez. 2025.
    • APA

      Azevedo, É. C. de. (2020). UDP-N-acetilglicosamina 2-epimerase de Staphylococcus aureus: estrutura, dinâmica e prospecção de novos ligantes (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-29092020-091852/
    • NLM

      Azevedo ÉC de. UDP-N-acetilglicosamina 2-epimerase de Staphylococcus aureus: estrutura, dinâmica e prospecção de novos ligantes [Internet]. 2020 ;[citado 2025 dez. 30 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-29092020-091852/
    • Vancouver

      Azevedo ÉC de. UDP-N-acetilglicosamina 2-epimerase de Staphylococcus aureus: estrutura, dinâmica e prospecção de novos ligantes [Internet]. 2020 ;[citado 2025 dez. 30 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-29092020-091852/


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