Glycosylation of L-asparaginase from E. coli through yeast expression and site-directed mutagenesis (2020)
- Authors:
- USP affiliated authors: PESSOA JUNIOR, ADALBERTO - FCF ; PALMISANO, GIUSEPPE - ICB ; MONTEIRO, GISELE - FCF
- Unidades: FCF; ICB
- DOI: 10.1016/j.bej.2020.107516
- Subjects: ESCHERICHIA COLI; MUTAGÊNESE
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Biochemical Engineering Journal
- ISSN: 1369-703x
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 156, p. 1-11 art. 107516, 2020
- Este artigo possui versão em acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Versão do Documento: Versão submetida (Pré-print)
-
Status: Artigo possui versão em acesso aberto em repositório (Green Open Access) -
ABNT
LIMA, Guilherme Meira et al. Glycosylation of L-asparaginase from E. coli through yeast expression and site-directed mutagenesis. Biochemical Engineering Journal, v. 156, p. 1-11 art. 107516, 2020Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bej.2020.107516. Acesso em: 15 mar. 2026. -
APA
Lima, G. M., Effer, B., Biasoto, H. P., Feijoli, V., Pessoa Junior, A., Palmisano, G., & Monteiro, G. (2020). Glycosylation of L-asparaginase from E. coli through yeast expression and site-directed mutagenesis. Biochemical Engineering Journal, 156, 1-11 art. 107516. doi:10.1016/j.bej.2020.107516 -
NLM
Lima GM, Effer B, Biasoto HP, Feijoli V, Pessoa Junior A, Palmisano G, Monteiro G. Glycosylation of L-asparaginase from E. coli through yeast expression and site-directed mutagenesis [Internet]. Biochemical Engineering Journal. 2020 ; 156 1-11 art. 107516.[citado 2026 mar. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bej.2020.107516 -
Vancouver
Lima GM, Effer B, Biasoto HP, Feijoli V, Pessoa Junior A, Palmisano G, Monteiro G. Glycosylation of L-asparaginase from E. coli through yeast expression and site-directed mutagenesis [Internet]. Biochemical Engineering Journal. 2020 ; 156 1-11 art. 107516.[citado 2026 mar. 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bej.2020.107516 - Producing L-asparaginase of Erwinia chrysanthemi improved by synthetic evolution of proteins
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